Rodzina peroksydaz typu DyP
| rodziny peroksydaz typu Dyp | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 peroksydazy odbarwiającej barwnik (dyp) z Bacteroides thetaiotaomicron vpi-5482 przy rozdzielczości 1,6 A
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Dyp_peroks | ||||||||
| Pfam | PF04261 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0032 | ||||||||
| InterPro | IPR006314 | ||||||||
| |||||||||
W biologii molekularnej rodzina peroksydaz typu DyP jest rodziną enzymów peroksydazy hemowej . Peroksydazy hemowe pierwotnie podzielono na dwie nadrodziny, a mianowicie peroksydazy zwierzęce i peroksydazy roślinne (które dzielą się na klasę I, II i III), do których należą peroksydazy grzybowe (klasa II) i bakteryjne . Rodzina DyP (dla peroksydazy odbarwiającej barwnik) stanowi nową klasę peroksydaz hemowych. Ponieważ enzymy te pochodziły ze źródeł grzybowych, uważano, że rodzina DyP jest strukturalnie spokrewniona z wydzielniczymi peroksydazami grzybów klasy II. Jednak rodzina DyP wykazuje jedynie niskie sekwencji do klasycznych peroksydaz grzybowych, takich jak LiP i MnP, i nie zawiera konserwatywnych proksymalnych i dystalnych histydyn oraz niezbędnej argininy występującej w innych członkach nadrodziny peroksydaz roślinnych.
Białka DyP mają kilka cech, które odróżniają je od wszystkich innych peroksydaz, w tym szczególnie szeroką specyficzność substratową , brak homologii z większością innych peroksydaz oraz zdolność do dobrego funkcjonowania w znacznie niższych warunkach pH w porównaniu z innymi peroksydazami roślinnymi. Pod względem specyficzności substratowej DyP degraduje typowe substraty peroksydazy, ale także degraduje antrachinon wolny od hydroksylu (wiele barwników pochodzi ze związków antrachinonu).
Struktury krystaliczne członków rodziny DyP ujawniają dwie domeny , z których każda przyjmuje fałd podobny do ferredoksyny . Białka składają się z domeny N-końcowej i domeny C-końcowej, które prawdopodobnie są spokrewnione przez duplikację genu przodka, jak wywnioskowano z konserwatywnej topologii domen . Żelazo hemowe jest pięcioskoordynowane, a białko dostarcza konserwowany ligand histydynowy do centrum żelaza. Konserwatywny Asp najprawdopodobniej działa jako donor/akceptor protonów i zastępuje katalityczną histydynę używaną przez peroksydazy roślinne. To podstawienie Asp pomaga wyjaśnić, dlaczego rodzina DyP jest aktywna przy niskim pH.