peroksydaza hemowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| peroksydaz | |||||||||
| Symbol | peroksydaza | ||||||||
| Pfam | PF00141 | ||||||||
| InterPro | IPR002016 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC00394 | ||||||||
| SCOP2 | 1hsr / ZAKRES / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00314 | ||||||||
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| regionów rozszerzenia peroksydazy grzybów | |||||||||
| Symbol | Peroksydaza_ext | ||||||||
| Pfam | PF11895 | ||||||||
| InterPro | IPR024589 | ||||||||
| |||||||||
Peroksydazy hemowe (lub peroksydazy hemowe ) to enzymy zawierające hem , które wykorzystują nadtlenek wodoru jako akceptor elektronów do katalizowania szeregu reakcji utleniania. Większość peroksydaz hemowych przebiega zgodnie ze schematem reakcji:
- Fe 3+ + H 2 O 2 [Fe 4+ = O] R '(Związek I) + H 2 O
- [Fe 4+ = O] R' + podłoże -> [Fe 4+ =O]R (Związek II) + utleniony substrat
- [Fe 4+ =O]R + substrat --> Fe 3+ + H 2 O + utleniony substrat
W tym mechanizmie enzym reaguje z jednym równoważnikiem H 2 O 2 dając [Fe 4+ =O]R' (związek I). Jest to dwuelektronowa reakcja utleniania/redukcji, w której H 2 O 2 jest redukowany do wody, a enzym jest utleniany. Jeden równoważnik utleniający znajduje się na żelazie, dając związek pośredni oksyferryl, aw wielu peroksydazach porfiryna (R) jest utleniana do rodnika pi-kationowego porfiryny (R'). Związek I następnie utlenia substrat organiczny dając rodnik substratu i Związek II, który może następnie utlenić drugą cząsteczkę substratu.
Peroksydazy hemowe obejmują dwie nadrodziny: jedną występującą u bakterii, grzybów i roślin, a drugą występującą u zwierząt . Pierwszą z nich można postrzegać jako składającą się z 3 głównych klas:
- Klasa I, peroksydazy wewnątrzkomórkowe, obejmuje: drożdżową peroksydazę cytochromu c (CCP), rozpuszczalne białko znajdujące się w mitochondrialnym łańcuchu transportu elektronów, gdzie prawdopodobnie chroni przed toksycznymi nadtlenkami; peroksydaza askorbinianowa (AP), główny enzym odpowiedzialny za usuwanie nadtlenku wodoru w chloroplastach i cytosolu roślin wyższych; oraz bakteryjne katalazy-peroksydazy, wykazujące zarówno aktywność peroksydazy, jak i katalazy. Uważa się, że katalaza-peroksydaza zapewnia ochronę komórkom pod wpływem stresu oksydacyjnego.
- Klasa II składa się z wydzielniczych peroksydaz grzybowych: ligninaz lub peroksydaz ligninowych (LiPs) i peroksydaz zależnych od manganu (MnPs). Są to monomeryczne glikoproteiny biorące udział w degradacji ligniny. W MnP Mn 2+ służy jako substrat redukujący. Białka klasy II zawierają cztery konserwatywne mostki dwusiarczkowe i dwa konserwatywne miejsca wiązania wapnia.
- Klasa III obejmuje wydzielnicze peroksydazy roślinne, które pełnią wiele funkcji specyficznych dla tkanek: np. usuwanie nadtlenku wodoru z chloroplastów i cytosolu; utlenianie związków toksycznych; biosynteza ściany komórkowej; reakcje obronne na zranienie; katabolizm kwasu indolo-3-octowego (IAA); biosynteza etylenu; i tak dalej. Białka klasy III są również monomerycznymi glikoproteinami, zawierającymi cztery konserwatywne mostki dwusiarczkowe i dwa jony wapnia, chociaż rozmieszczenie dwusiarczków różni się od enzymów klasy II.
Struktury krystaliczne wielu z tych białek pokazują, że mają one tę samą architekturę - dwie domeny all-alfa, pomiędzy którymi osadzona jest grupa hemu.
Inną rodziną peroksydaz hemowych jest rodzina peroksydaz typu DyP .
