PRDX4

PRDX4
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, AOE37-2, AOE372, HEL-S-97n, PRX-4, peroksiredoksyna 4
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcje molekularne Składnik komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Peroksiredoksyna-4 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen PRDX4 . Jest członkiem rodziny peroksiredoksyn enzymów przeciwutleniających.

Funkcjonować

Białko kodowane przez ten gen jest enzymem przeciwutleniającym z rodziny peroksiredoksyn. Białko jest zlokalizowane w cytoplazmie. Peroksydazy z rodziny peroksiredoksyn redukują nadtlenek wodoru i wodoronadtlenki alkilowe do wody i alkoholu za pomocą równoważników redukujących pochodzących z cząsteczek donorowych zawierających grupę tiolową. Stwierdzono, że białko to odgrywa rolę regulacyjną w aktywacji czynnika transkrypcyjnego NF-kappaB.

Interakcje

Wykazano, że PRDX4 oddziałuje z peroksiredoksyną 1 .

Dalsza lektura

•   Sasagawa I, Matsuki S, Suzuki Y, Iuchi Y, Tohya K, Kimura M, Nakada T, Fujii J (2001). „Możliwe zaangażowanie postaci peroksiredoksyny 4 związanej z błoną w tworzeniu akrosomów podczas spermiogenezy szczurów” . Eur. J. Biochem . 268 (10): 3053–61. doi : 10.1046/j.1432-1327.2001.02200.x . PMID 11358524 .
•    Wagner E, Luche S, Penna L, Chevallet M, Van Dorsselaer A, Leize-Wagner E, Rabilloud T (2002). „Metoda wykrywania nadmiernego utlenienia cystein: peroksiredoksyny są utleniane in vivo w cysteinie w miejscu aktywnym podczas stresu oksydacyjnego” . Biochem. J. _ 366 (część 3): 777–85. doi : 10.1042/BJ20020525 . PMC 1222825 . PMID 12059788 .
•    Shen C, Nathan C (2002). „Niezbędna obrona przeciwutleniająca przez wiele peroksiredoksyn dwucysteinowych w ludzkich komórkach raka prostaty” . Mol. Med . 8 (2): 95–102. doi : 10.1007/BF03402079 . PMC 2039972 . PMID 12080185 .
•    Leonard D, Ajuh P, Lamond AI, Legerski RJ (2003). „hLodestar / HuF2 oddziałuje z CDC5L i bierze udział w splicingu pre-mRNA” . Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 308 (4): 793–801. CiteSeerX 10.1.1.539.8359 . doi : 10.1016/S0006-291X(03)01486-4 . PMID 12927788 .
•   Ahmed M, Forsberg J, Bergsten P (2005). „Profilowanie białek ludzkich wysepek trzustkowych za pomocą dwuwymiarowej elektroforezy żelowej i spektrometrii mas”. J. Proteome Res . 4 (3): 931–40. doi : 10.1021/pr050024a . PMID 15952740 .
• Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S , Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (2005). „W kierunku mapy w skali proteomu sieci interakcji ludzkiego białka z białkiem”. Natura . 437 (7062): 1173-8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R    . doi : 10.1038/natura04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .
•   Guo D, Han J, Adam BL, Colburn NH, Wang MH, Dong Z, Eizirik DL, She JX, Wang CY (2005). „Analiza proteomiczna substratów SUMO4 w komórkach HEK293 w warunkach stresu wywołanego głodem w surowicy”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 337 (4): 1308–18. doi : 10.1016/j.bbrc.2005.09.191 . PMID 16236267 .
•   Giguère P, Turcotte ME, Hamelin E, rodzic A, Brisson J, Laroche G, Labrecque P, Dupuis G, rodzic JL (2007). „Peroksiredoksyna-4 oddziałuje z receptorem tromboksanu A (2) i reguluje go” . FEBS Lett . 581 (20): 3863–8. doi : 10.1016/j.febslet.2007.07.011 . PMID 17644091 .