SAFB

Identyfikatory
SAFB
	, HAP, HET, SAF-B1, SAFB1, SAB-B1, SAF-B, współczynnik zamocowania rusztowania B
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	; ;
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Czynnik przyłączania rusztowania B , znany również jako SAFB , jest genem posiadającym homologi, które badano na ludziach i myszach.

Funkcjonować

Ten gen koduje białko wiążące DNA, które ma specyficzność dla elementów DNA regionu przyłączania rusztowania lub macierzy (DNA S/MAR). Uważa się, że białko to bierze udział w przyłączaniu podstawy pętli chromatyny do macierzy jądrowej, ale istnieją sprzeczne poglądy co do tego, czy to białko jest składnikiem chromatyny, macierzy jądrowej, czy obu. Czynniki przyczepiania rusztowania są podzbiorem białek macierzy jądrowej (NMP) o wzbogaconym wiązaniu z bogatymi w AT sekwencjami S/MAR. Uważa się, że białko SAF-B służy jako baza molekularna do składania „kompleksu transkryptosomu” w pobliżu genów podlegających aktywnej transkrypcji. Bierze udział w regulacji transkrypcji białka szoku cieplnego 27, a także może działać jako korepresor receptora estrogenowego. Gen ten jest genem kandydującym do powstawania nowotworów piersi.

Interakcje

Wykazano, że SAFB wchodzi w interakcje z:

Dalsza lektura

Oesterreich S (2004). „Czynniki mocowania rusztowań SAFB1 i SAFB2: niewinni świadkowie lub krytyczni gracze w powstawaniu nowotworów piersi?”. J. Komórka. Biochem . 90 (4): 653–61. doi : 10.1002/jcb.10685 . PMID 14587024 . S2CID 39178501 .
Romig H, Fackelmayer FO, Renz A, Ramsperger U, Richter A (1992). „Charakterystyka SAF-A, nowego białka wiążącego jądrowy DNA z komórek HeLa o wysokim powinowactwie do elementów DNA łączących macierz jądrową / rusztowanie” . EMBO J. 11 (9): 3431–40. doi : 10.1002/j.1460-2075.1992.tb05422.x . PMC 556878 . PMID 1324173 .
Renz A, Fackelmayer FO (1996). „Oczyszczanie i klonowanie molekularne czynnika mocowania rusztowania B (SAF-B), nowego ludzkiego białka jądrowego, które specyficznie wiąże się z S / MAR-DNA” . Kwasy nukleinowe Res . 24 (5): 843–9. doi : 10.1093/nar/24.5.843 . PMC 145707 . PMID 8600450 .
Oesterreich S, Lee AV, Sullivan TM, Samuel SK, Davie JR, Fuqua SA (1997). „Nowe białko macierzy jądrowej HET wiąże się i wpływa na aktywność promotora HSP27 w ludzkich komórkach raka piersi”. J. Komórka. Biochem . 67 (2): 275–86. doi : 10.1002/(SICI)1097-4644(19971101)67:2<275::AID-JCB13>3.0.CO;2-E . PMID 9328833 . S2CID 29247141 .
DuPont BR, Garcia DK, Sullivan TM, Naylor SL, Oesterreich S (1998). „Przypisanie SAFB kodującego białko wiążące Hsp27 ERE-TATA (HET) / czynnik przyłączania rusztowania B (SAF-B) do ludzkiego chromosomu 19 prążka p13”. Cytogenet. Genet komórkowy . 79 (3–4): 284–5. doi : 10.1159/000134744 . PMID 9605873 .
Nayler O, Strätling W, Bourquin JP, Stagljar I, Lindemann L, Jasper H, Hartmann AM, Fackelmayer FO, Ullrich A, Stamm S (1998). „Transkrypcja par białek SAF-B i składanie pre-mRNA z elementami SAR / MAR” . Kwasy nukleinowe Res . 26 (15): 3542–9. doi : 10.1093/nar/26.15.3542 . PMC 147731 . PMID 9671816 .
Weighardt F, Cobianchi F, Cartegni L, Chiodi I, Villa A, Riva S, Biamonti G (1999). „Nowe białko hnRNP (HAP / SAF-B) wchodzi do podzbioru kompleksów hnRNP i przemieszcza się w granulkach jądrowych w odpowiedzi na szok cieplny”. J. Cell Sci . 112 (10): 1465–76. doi : 10.1242/jcs.112.10.1465 . PMID 10212141 .
Oesterreich S, Zhang Q, Hopp T, Fuqua SA, Michaelis M, Zhao HH, Davie JR, Osborne CK, Lee AV (2000). „Receptor estrogenowy związany z tamoksyfenem (ER) silnie oddziałuje z białkiem macierzy jądrowej HET / SAF-B, nowym inhibitorem transaktywacji za pośrednictwem ER” . Mol. endokrynol . 14 (3): 369–81. doi : 10.1210/mend.14.3.0432 . PMID 10707955 .
Shnyreva M, Schullery DS, Suzuki H, Higaki Y, Bomsztyk K (2000). „Interakcja dwóch wielofunkcyjnych białek. Heterogenna jądrowa rybonukleoproteina K i białko wiążące Y-box” . J. Biol. chemia . 275 (20): 15498–503. doi : 10.1074/jbc.275.20.15498 . PMID 10809782 .
Arao Y, Kuriyama R, Kayama F, Kato S (2000). „Czynnik związany z macierzą jądrową, SAF-B, oddziałuje z określonymi izoformami AUF1 / hnRNP D”. Łuk. Biochem. Biofiza . 380 (2): 228–36. doi : 10.1006/abbi.2000.1938 . PMID 10933876 .
Stoss O, Olbrich M, Hartmann AM, Konig H, Memmott J, Andreadis A, Stamm S (2001). „Białko rodziny STAR / GSG rSLM-2 reguluje wybór alternatywnych miejsc splicingowych” . J. Biol. chemia . 276 (12): 8665–73. doi : 10.1074/jbc.M006851200 . PMID 11118435 .
Oesterreich S, Allredl DC, Mohsin SK, Zhang Q, Wong H, Lee AV, Osborne CK, O'Connell P (2001). „Wysokie wskaźniki utraty heterozygotyczności na chromosomie 19p13 w ludzkim raku piersi” . br. J. Rak . 84 (4): 493–8. doi : 10.1054/bjoc.2000.1606 . PMC 2363776 . PMID 11207044 .
Nikolakaki E, Kohen R, Hartmann AM, Stamm S, Georgatsou E, Giannakouros T (2001). „Klonowanie i charakterystyka alternatywnie splicingu postaci kinazy białkowej SR 1, która oddziałuje specyficznie z czynnikiem przyczepiania rusztowania-B” . J. Biol. chemia . 276 (43): 40175–82. doi : 10.1074/jbc.M104755200 . PMID 11509566 .
Paul C, Manero F, Gonin S, Kretz-Remy C, Virot S, Arrigo AP (2002). „Hsp27 jako negatywny regulator uwalniania cytochromu c” . Mol. Komórka. Biol . 22 (3): 816–34. doi : 10.1128/MCB.22.3.816-834.2002 . PMC 133538 . PMID 11784858 .
Traweger A, Fuchs R, Krizbai IA, Weiger TM, Bauer HC, Bauer H (2003). „Białko ciasnego połączenia ZO-2 lokalizuje się w jądrze i oddziałuje z heterogenicznym jądrowym czynnikiem przyłączającym rusztowanie rybonukleoproteinowe-B” . J. Biol. chemia . 278 (4): 2692–700. doi : 10.1074/jbc.M206821200 . PMID 12403786 .
Townson SM, Dobrzycka KM, Lee AV, Air M, Deng W, Kang K, Jiang S, Kioka N, Michaelis K, Oesterreich S (2003). „SAFB2, nowy homolog czynnika przyczepu do rusztowania i korepresor receptora estrogenowego” . J. Biol. chemia . 278 (22): 20059–68. doi : 10.1074/jbc.M212988200 . PMID 12660241 .
van den IJssel P, Wheelock R, Prescott A, Russell P, Quinlan RA (2003). „Lokalizacja plamek jądrowych małej krystaliny alfa B białka szoku cieplnego i jej hamowanie przez mutację związaną z kardiomiopatią R120G”. Do potęgi. Rozdz . komórki 287 (2): 249–61. doi : 10.1016/S0014-4827(03)00092-2 . PMID 12837281 .
Tai HH, Geisterfer M, Bell JC, Moniwa M, Davie JR, Boucher L, McBurney MW (2003). „CHD1 wiąże się z deacetylazą NCoR i histonów, a także z białkami splicingowymi RNA” . Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 308 (1): 170-6. doi : 10.1016/S0006-291X(03)01354-8 . PMID 12890497 .
Li J, Hawkins IC, Harvey CD, Jennings JL, Link AJ, Patton JG (2003). „Regulacja alternatywnego splicingu przez SRrp86 i jego białka oddziałujące” . Mol. Komórka. Biol . 23 (21): 7437–47. doi : 10.1128/MCB.23.21.7437-7447.2003 . PMC 207616 . PMID 14559993 .