STC2
| Identyfikatory | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| STC2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| , STC-2, STCRP, stanniokalcyna 2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| identyfikatory zewnętrzne | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidane | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Stanniokalcyna-2 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen STC2 .
Ten gen koduje wydzielaną, homodimeryczną glikoproteinę , która ulega ekspresji w wielu różnych tkankach i może mieć funkcje autokrynne lub parakrynne . Kodowane białko ma 10 z 15 reszt cysteiny zachowanych wśród członków rodziny stanniokalcyny i jest fosforylowane przez kinazę kazeinową 2 wyłącznie na swoich resztach serynowych.
Jego C-koniec zawiera skupisko reszt histydyny , które mogą wchodzić w interakcje z jonami metali . Białko może odgrywać rolę w regulacji wapnia i fosforanów w nerkach i jelitach , metabolizmie komórkowym lub komórkowej homeostazie wapnia/fosforanu . Konstytutywna nadekspresja ludzkiej stanniokalcyny 2 u myszy spowodowała ograniczenie wzrostu przed i po urodzeniu , zmniejszenie wzrostu kości i mięśni szkieletowych oraz powiększenie narządów . Ekspresja tego genu jest indukowana przez estrogen i zmieniana w niektórych nowotworach piersi .
Stanniokalcyna zmniejsza wzrost kości poprzez modulowanie aktywności IGF1 . Jednym z mechanizmów IGF1 jest wiązanie IGFBP4 w stanie nieaktywnym. Proteaza PAPPA może następnie rozszczepić ten kompleks, uwalniając bioaktywny IGF1. Stanniokalcyna hamuje aktywność PAPPA w uwalnianiu aktywnego IGF1 poprzez samo wiązanie PAPPA, zapobiegając w ten sposób uwalnianiu aktywnego IGF1.
Różnice w ekspresji stanniokalcyny były bezpośrednio związane ze zmianami w wielkości szkieletu u różnych gatunków. Na przykład myszy laboratoryjne pozbawione STC2 są o 10 do 15% większe niż myszy typu dzikiego, podczas gdy myszy wykazujące ekspresję STC2 na podwyższonym poziomie są o 45% mniejsze. U ludzi największym znanym wariantem kodującym wpływającym na wzrost człowieka jest rzadka mutacja zmniejszająca aktywność STC2, powodująca wzrost o 2 cm u heterozygotycznych nosicieli. Ponadto rozmiar psa domowego jest silnie przewidywany przez wariant bezpośrednio przylegający do STC2 , przy czym prawie wszystkie małe psy niosą pochodny allel w tym locus. Kolejnym uderzającym przykładem jest tzw ciernika , którego różne populacje zwiększyły lub zmniejszyły długość kolców grzbietowych i miednicznych poprzez modulację ekspresji STC2 .
Dalsza lektura
- DiMattia GE, Varghese R, Wagner GF (1999). „Klonowanie molekularne i charakterystyka białka związanego ze stanniokalcyną”. Mol. Komórka. endokrynol . 146 (1–2): 137–40. doi : 10.1016/S0303-7207(98)00163-4 . PMID 10022771 . S2CID 27861622 .
- Moore EE, Kuestner RE, Conklin DC i in. (1999). „Stanniokalcyna 2: charakterystyka białka i jego lokalizacja w ludzkich komórkach alfa trzustki”. Horm. Metab. Rez . 31 (7): 406–14. doi : 10.1055/s-2007-978764 . PMID 10450831 .
- Jellinek DA, Chang AC, Larsen MR i in. (2001). „Stanniokalcyna 1 i 2 są wydzielane jako fosfoproteiny z ludzkich komórek włókniakomięsaka” . Biochem. J. _ 350 pkt 2 (2): 453–61. doi : 10.1042/0264-6021:3500453 . PMC 1221272 . PMID 10947959 .
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T i in. (2004). „Kompletne sekwencjonowanie i charakterystyka 21 243 pełnej długości ludzkich cDNA” . Nat. Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039 .
- Beausoleil SA, Jędrychowski M, Schwartz D, et al. (2004). „Charakterystyka na dużą skalę fosfoprotein jądrowych komórek HeLa” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 101 (33): 12130–5. Bibcode : 2004PNAS..10112130B . doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC 514446 . PMID 15302935 .
- Gagliardi AD, Kuo EY, Raulic S i in. (2005). „Ludzka stanniokalcyna-2 wykazuje silne właściwości hamujące wzrost myszy transgenicznych niezależnie od hormonu wzrostu i IGF” . Jestem. J. Physiol. Endokrynol. Metab . 288 (1): E92–105. doi : 10.1152/ajpendo.00268.2004 . PMID 15367391 . S2CID 14827240 .
- Luo CW, Pisarska MD, Hsueh AJ (2005). „Identyfikacja paralogu stanniokalcyny, stanniokalcyny-2, u ryb i parakrynnych działań stanniokalcyny-2 w jajniku ssaków” . Endokrynologia . 146 (1): 469–76. doi : 10.1210/en.2004-1197 . PMID 15486227 .
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
- Stelzl U, Worm U, Lalowski M i in. (2005). „Sieć interakcji ludzkiego białka z białkiem: zasób do opisywania proteomu” . komórka . 122 (6): 957–68. doi : 10.1016/j.cell.2005.08.029 . hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0 . PMID 16169070 . S2CID 8235923 .
- Otsuki T, Ota T, Nishikawa T i in. (2007). „Sekwencja sygnałowa i pułapka na słowa kluczowe in silico do selekcji pełnej długości ludzkich cDNA kodujących białka wydzielnicze lub błonowe z bibliotek cDNA z oligo-czapkami” . DNA Res . 12 (2): 117–26. doi : 10.1093/dnares/12.2.117 . PMID 16303743 .
- Esseghir S, Kennedy A, Seedhar P i in. (2007). „Identyfikacja NTN4, TRA1 i STC2 jako markerów prognostycznych w raku piersi w badaniu przesiewowym białek kodujących sekwencje sygnałowe” . Clin. Rak Res . 13 (11): 3164–73. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-07-0224 . PMID 17545519 .
- Ichikawa T, Horie-Inoue K, Ikeda K i in. (2007). „Witamina K2 indukuje fosforylację kinazy białkowej A i ekspresję nowych genów docelowych w komórkach osteoblastycznych” . J. Mol. endokrynol . 39 (4): 239–47. doi : 10.1677/JME-07-0048 . PMID 17909264 .