Translokaza błony wewnętrznej

Identyfikatory
rodziny Tim17/Tim22/Tim23
Symbol Tim17
Pfam PF02466
InterPro IPR003397
TCDB 3.A.8
Nadrodzina OPM 266
Białko OPM 3 rano
Błona 169
Dostępne struktury białek:
Pfam   konstrukcje / ECOD  
WPB RCSB WPB ; PDBe ; WPBj
Suma WPB podsumowanie struktury

Translokaza błony wewnętrznej ( TIM ) to kompleks białek znajdujących się w wewnętrznej błonie mitochondrialnej mitochondriów . Składniki kompleksu TIM ułatwiają translokację białek przez błonę wewnętrzną do macierzy mitochondrialnej . Ułatwiają również wstawianie białek do wewnętrznej błony mitochondrialnej, gdzie muszą się znajdować, aby funkcjonować, obejmują one głównie członków mitochondrialnej rodziny nośników białek .

Kompleks TIM23

Kompleks TIM23 ułatwia translokację białek ukierunkowanych na macierz do macierzy mitochondrialnej. Białka te zawierają rozszczepialną presekwencję. Kompleks TIM23 składa się z podjednostek Tim17, Tim21 i Tim23, które, jak się uważa, przyczyniają się do strukturalnego tworzenia kanału translokacji, który obejmuje błonę wewnętrzną, oraz Tim44, który jest białkiem błony obwodowej . Tim44 jest tylko słabo związany z Tim23 i znajduje się po stronie matrycy błony wewnętrznej. Na otwarciu kompleksu TIM17-23 Tim44 rekrutuje mitochondrialne białko szoku cieplnego 70, które dodatkowo pośredniczy w translokacji prekursora przez Hydroliza ATP . Po wejściu białka do macierzy, presekwencja jest odcinana przez peptydazę przetwarzającą macierz i białko ulega fałdowaniu do aktywnej konformacji, co jest ułatwione przez HSP60 .

Kompleks TIM22

Kompleks TIM22 jest odpowiedzialny za pośredniczenie w integracji prebiałek nośnikowych z błoną wewnętrzną. Tim22 , podjednostka kompleksu TIM22, tworzy kanał w błonie wewnętrznej i jest określany jako translokaza nośnikowa. Tim54 i małe białka Tim , Tim9, Tim10 i Tim12 również przyczyniają się do kompleksu TIM22, jak również Tim18. Funkcja Tim18 nie jest jeszcze jasna; uważa się jednak, że odgrywa rolę w składaniu i stabilizacji kompleksu TIM22, chociaż nie bierze udziału w wstawianiu białka do błony. Tim54, chociaż nie kojarzy się bezpośrednio z Tim22, uważa się również, że pomaga w stabilności Tim22. W przeciwieństwie do rozszczepialnych prebiałek, po translokacji przez błonę zewnętrzną przez translokaza błony zewnętrznej prebiałka nośnikowe są wiązane przez rozpuszczalny kompleks Tim9-Tim10, którego większość (~95%) jest swobodnie unosząca się w przestrzeni międzybłonowej . Możliwe, że ten mały kompleks Tim jest w stanie stabilizować prekursorowe białka nośnikowe, działając jako białko opiekuńcze i zapobiegając agregacji prekursorów hydrofobowych w środowisku wodnym przestrzeni międzybłonowej. Niewielka część Tim9 i Tim10 (~5%) łączy się w zmodyfikowany kompleks zawierający Tim12 na zewnętrznej powierzchni kompleksu TIM22. Tim12 jest związany z błoną, a zatem może działać jako cząsteczka łącznika dokująca Tim9 i Tim10 do powierzchni kompleksu TIM22. Prebiałko nośnikowe jest następnie wstawiane do wewnętrznej błony mitochondrialnej w sposób zależny od potencjału. Potencjał błonowy jest niezbędny zarówno do wprowadzenia prekursora do translokazy nośnikowej, jak i do bocznego uwolnienia białka do fazy lipidowej wewnętrznej błony mitochondrialnej, co kończy translokację białka. Jednak ten proces zależny od potencjału błonowego zachodzi przy braku maszynerii napędzanej przez ATP.

podrodziny

Białka ludzkie zawierające tę domenę

TIM17A; TIMM17A ; TIMM17B; TIMM22 ; TIMM23 ;

Zobacz też