Hydrolaza końca karboksylowego ubikwityny lub proteaza specyficzna dla ubikwityny 11 to enzym , który u ludzi jest kodowany przez gen USP11 . USP11 należy do rodziny proteaz specyficznych dla ubikwityny (USP), która jest podrodziną enzymów deubikwitynujących (DUB). USP to proteazy wielodomenowe i należą do podrodziny proteaz cysteinowych C19. W zależności od ich architektury domeny i pozycji istnieje różna homologia między różnymi członkami. Ogólnie największą domeną jest domena katalityczna, która zawiera triadę katalityczną z trzema resztami, która jest zawarta wewnątrz konserwatywnych motywów (pudełka Cys i His). Domena katalityczna zawiera również sekwencje, które nie są związane z funkcją katalityczną, a ich rola nie jest obecnie w większości jasno zrozumiała, długość tych sekwencji jest różna dla każdego USP, a zatem długość całej domeny katalitycznej może wynosić od około 295 do 850 aminokwasy. Poszczególne sekwencje wewnątrz domeny katalitycznej lub na końcu N niektórych USP zostały scharakteryzowane odpowiednio jako domeny UBL (podobne do ubikwityny) i DUSP (domena obecna w proteazach specyficznych dla ubikwityny). W niektórych przypadkach, w odniesieniu do domen UBL, doniesiono, że ma on funkcję wzmacniającą katalizę, jak w przypadku USP7. Ponadto tak zwany moduł domeny DU jest kombinacją domeny DUSP, po której następuje domena UBL oddzielona łącznikiem i znajduje się w USP11, jak również w USP15 i USP4.
USP11 to białko 963aa o masie cząsteczkowej około 109,8 kDa i pI ~5,28; ma znaczną homologię z USP15 i wraz z USP4 tworzy podrodzinę DU. Niemniej jednak wyrównanie trzech USP potwierdza, że USP15 i USP4 są najbliższymi homologami z tożsamością sięgającą ~ 73% między ich domenami UBL1, podczas gdy USP11 jest najbardziej odległym członkiem z tożsamością tylko ~ 32,3% w porównaniu z USP15. Insercja domeny UBL2 (285aa) jest obecna w domenie katalitycznej, która obejmuje aminokwasy 310-931, a triada katalityczna składa się z cysteiny, histydyny i kwasu asparaginowego.
Ubikwitynacja białek kontroluje wiele procesów wewnątrzkomórkowych, w tym progresję cyklu komórkowego, aktywację transkrypcji i transdukcję sygnału. Ten dynamiczny proces, obejmujący enzymy sprzęgające ubikwitynę i enzymy deubikwitynujące, dodaje i usuwa ubikwitynę. Enzymy deubikwitynujące to proteazy cysteinowe, które specyficznie odszczepiają ubikwitynę od sprzężonych z ubikwityną substratów białkowych. Ten gen koduje enzym deubikwitynujący, który znajduje się w klastrze genów na chromosomie Xp11.23
D'Andrea A, Pellman D (1999). „Enzymy deubikwitynujące: nowa klasa regulatorów biologicznych”. Krytyczne recenzje z biochemii i biologii molekularnej . 33 (5): 337–52. doi : 10.1080/10409239891204251 . PMID 9827704 .
Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). „Mapowanie na dużą skalę ludzkich interakcji białko-białko za pomocą spektrometrii mas” . Biologia systemów molekularnych . 3 (1): 89. doi : 10.1038/msb4100134 . PKW 1847948 . PMID 17353931 .
