Białko 3 wiążące plemnik strefy przejrzystej , znane również jako glikoproteina 3 strefy przejrzystej (Zp-3) lub receptor nasienia , jest białkiem zawierającym moduł ZP , które u ludzi jest kodowane przez gen ZP3 . ZP3 jest glikoproteiną w warstwie przezroczystej , która jest najważniejsza dla indukcji reakcji akrosomalnej plemników na początku zapłodnienia .
Zona pellucida (ZP) to wyspecjalizowana macierz zewnątrzkomórkowa, która otacza komórkę jajową i wczesny zarodek. Zbudowana jest z trzech lub czterech glikoprotein (ZP1-4) pełniących różne funkcje podczas oogenezy, zapłodnienia i rozwoju przedimplantacyjnego. Białko kodowane przez ten gen jest głównym składnikiem strukturalnym ZP i działa w pierwotnym wiązaniu i stymulacji reakcji akrosomalnej plemników. Powstające białko zawiera N-końcową sekwencję peptydu sygnałowego, konserwowany moduł „domeny ZP” , konsensusowe miejsce cięcia furyny (CFCS), blokującą polimeryzację zewnętrzną łatkę hydrofobową (EHP) i C-końcową domenę transbłonową. Rozszczepienie w CFCS oddziela dojrzałe białko od EHP, umożliwiając mu włączenie do powstających włókien ZP. Odmiana ostatniego eksonu tego genu służyła wcześniej jako podstawa dla dodatkowego locus ZP3; jednak przegląd sekwencji i literatury ujawnia, że w ludzkim genomie jest tylko jedno locus ZP3 pełnej długości. Inny locus kodujący dwuczęściowy transkrypt, oznaczony jako POMZP3, zawiera duplikację ostatnich czterech eksonów ZP3, w tym opisaną powyżej odmianę, i jest ściśle odwzorowany na ten gen.
Ortologi tych genów można znaleźć w całym kręgu kręgowców. Wydaje się, że zachodnia żaba szponiasta ma dwa ortologi, a minóg morski ma siedem.
Struktura 3D
Badania krystalograficzne rentgenowskie N-końcowej połowy ssaczego ZP3 () oraz jego ptasiego homologu pełnej długości () wykazały, że moduł ZP białka składa się z dwóch domen podobnych do immunoglobulin, ZP-N i ZP-C . Ta ostatnia, która zawiera EHP, jak również subdomenę specyficzną dla ZP3, oddziałuje z domeną ZP-N drugiej cząsteczki, tworząc antyrównoległy układ homodimeryczny wymagany do wydzielania białka.
Choudhury S, Ganguly A, Chakrabarti K i in. (2009). „Szczepionka DNA kodująca białko chimeryczne obejmujące epitopy ludzkiego ZP3 i ZP4: immunogenność i charakterystyka przeciwciał”. J. Reprod. immunol . 79 (2): 137–47. doi : 10.1016/j.jri.2008.09.002 . PMID 19004505 .
Zhao M, Boja ES, Hoodbhoy T i in. (2004). „Analiza spektrometrii masowej rekombinowanego ludzkiego ZP3 wyrażanego w komórkach CHO z niedoborem glikozylacji”. Biochemia . 43 (38): 12090–104. doi : 10.1021/bi048958k . PMID 15379548 .
