chymotrypsynogen

Chymotrypsynogen jest nieaktywnym prekursorem ( zymogenem ) chymotrypsyny , enzymu trawiennego , który rozkłada białka na mniejsze peptydy. Chymotrypsynogen to pojedynczy polipeptydowy składający się z 245 reszt aminokwasowych . Jest syntetyzowany w groniastych trzustki i przechowywany w ziarnistościach otoczonych błoną na wierzchołku komórki groniastej. Uwalnianie granulek z komórki jest stymulowane sygnałem hormonalnym lub impulsem nerwowym, po czym granulki przedostają się do przewodu prowadzącego do dwunastnicy .

Aktywacja

Chymotrypsynogen musi być nieaktywny, dopóki nie dostanie się do przewodu pokarmowego. Zapobiega to uszkodzeniu trzustki lub innych narządów. Jest aktywowany do postaci aktywnej przez inny enzym zwany trypsyną . Ta aktywna forma nazywa się π-chymotrypsyną i jest używana do tworzenia α-chymotrypsyny. Trypsyna rozszczepia wiązanie peptydowe w chymotrypsynogene między argininą -15 a izoleucyną -16. Tworzy to dwa peptydy w cząsteczce π-chymotrypsyny, połączone razem wiązaniem dwusiarczkowym. Jedna z π-chymotrypsyn działa na drugą, rozrywając leucyny i seryny . Aktywowana π-chymotrypsyna reaguje z innymi cząsteczkami π-chymotrypsyny, rozszczepiając dwa dipeptydy, którymi są seryna-14-arginina-15 i treonina-147-asparagina-148. Ta reakcja daje α-chymotrypsynę. Na wydajność α-chymotrypsyny mogą wpływać inhibitory, takie jak hydrocynanian, a także pH, temperatura i chlorek wapnia.

Proces aktywacji można badać za pomocą sondy fluorescencyjnej 2-p-toluidynylonaftaleno-6-sulfonianu (TNS). TNS tworzy wiązania kowalencyjne z chymotrypsynogenem, a gdy wiązania pękają, tworząc chymotrypsynę w obecności trypsyny, fluorescencja wzrasta.