Zymogen

W biochemii zymogen ( / ( z aɪ m ə dʒ ən , - m oʊ - / ) , zwany także proenzymem / ˌ p r prekursorem . oʊ ɛ n z aɪ m / ) , jest nieaktywnym enzymu Zymogen wymaga zmiany biochemicznej (takiej jak reakcja hydrolizy ujawniająca miejsce aktywne lub zmiana konfiguracji w celu ujawnienia miejsca aktywnego), aby stał się aktywnym enzymem. Zmiana biochemiczna zwykle zachodzi w ciałach Golgiego , gdzie specyficzna część prekursora enzymu jest rozszczepiana w celu jego aktywacji. Odcinany fragment inaktywujący może być peptydową lub niezależnie składanymi domenami zawierającymi ponad 100 reszt . Chociaż ograniczają one zdolność enzymu, te N-końcowe przedłużenia enzymu lub „prosegment” często pomagają w stabilizacji i fałdowanie enzymu, który hamują.

Trzustka wydziela zymogeny częściowo po to, aby uniemożliwić enzymom trawienie białek w komórkach , w których są one syntetyzowane. Enzymy takie jak pepsyna powstają w postaci pepsynogenu , nieaktywnego zymogenu. Pepsynogen jest aktywowany, gdy komórki główne uwalniają go do kwasu żołądkowego , którego kwas solny częściowo go aktywuje. Inny częściowo inaktywowany pepsynogen kończy aktywację poprzez usunięcie peptydu, zamieniając pepsynogen w pepsynę. Przypadkowa aktywacja zymogenów może nastąpić, gdy przewód wydzielniczy w trzustce zostanie zablokowany przez a kamica żółciowa , prowadząca do ostrego zapalenia trzustki .

Grzyby wydzielają również enzymy trawienne do środowiska jako zymogeny. Środowisko zewnętrzne ma inne pH niż wnętrze komórki grzyba, co zmienia strukturę zymogenu w aktywny enzym.

Innym sposobem, w jaki enzymy mogą istnieć w formach nieaktywnych, a następnie przekształcać się w formy aktywne, jest aktywacja tylko wtedy, gdy związany jest kofaktor zwany koenzymem. W tym systemie forma nieaktywna (apoenzym) staje się formą aktywną (holoenzym), gdy wiąże się koenzym.

W dwunastnicy zymogeny trzustki, trypsynogen, chymotrypsynogen, proelastaza i prokarboksypeptydaza są przekształcane w aktywne enzymy przez enteropeptydazę i trypsynę. Chymotrypsynogen, pojedynczy łańcuch polipeptydowy składający się z 245 reszt aminokwasowych, jest przekształcany w alfa-chymotrypsynę, która ma trzy łańcuchy polipeptydowe połączone dwoma z pięciu wiązań dwusiarczkowych obecnych w pierwszorzędowej strukturze chymotrypsynogenu.

Przykłady

Przykłady zymogenów:

• Trypsynogen
• chymotrypsynogen
• Pepsynogen
• Większość białek w układzie krzepnięcia (przykłady, protrombina lub plazminogen)
• Niektóre białka układu dopełniacza
• Prokaspazy
• Pacyfastyna
• proelastaza
• prolipaza
• Prokarboksypolipeptydazy
• Proinsulina

Zobacz też

• Enzym
• Białko

Linki zewnętrzne

• Zymogeny - Washington.edu
• Molekularne mechanizmy konwersji zymogenów do aktywnych enzymów proteolitycznych