domena KH
| Domena KH | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura domeny KH z ludzkiego białka vigiliny.
| |||||||||||
| Identyfikatory | |||||||||||
| Symbol | KH_1 | ||||||||||
| Pfam | PF00013 | ||||||||||
| Klan Pfam | CL0007 | ||||||||||
| InterPro | IPR018111 | ||||||||||
| MĄDRY | KH | ||||||||||
| SCOP2 | 1vig / SCOPe / SUPFAM | ||||||||||
| |||||||||||
| Identyfikatory | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| domeny KH | |||||||||||
| Symbol | KH_2 | ||||||||||
| Pfam | PF07650 | ||||||||||
| InterPro | IPR004044 | ||||||||||
| MĄDRY | KH | ||||||||||
| PROZYTA | PS50823 | ||||||||||
| |||||||||||
K Homology (KH) jest domeną białkową , która została po raz pierwszy zidentyfikowana w ludzkiej heterogennej jądrowej rybonukleoproteinie (hnRNP) K. Domena KH, zachowana ewolucyjnie sekwencja około 70 aminokwasów, jest obecna w wielu różnych białkach wiążących kwasy nukleinowe. Domena KH wiąże RNA i może działać w rozpoznawaniu RNA. Występuje w wielu kopiach w kilku białkach, gdzie mogą one funkcjonować wspólnie lub niezależnie. Na przykład w bogatym w AU białku wiążącym RNA KSRP, które ma 4 domeny KH, domeny KH 3 i 4 zachowują się jak niezależne moduły wiążące, aby oddziaływać z różnymi regionami docelowych RNA bogatych w AU. Struktura roztworu pierwszej domeny KH FMR1 i C-końcowej domeny KH hnRNP K określona za pomocą jądrowego rezonansu magnetycznego (NMR) ujawniła strukturę beta-alfa-alfa-beta-beta-alfa. Autoprzeciwciała przeciwko NOVA1 , białko domeny KH, powoduje paranowotworową ataksję opsoklonie. Domena KH znajduje się na N-końcu rybosomalnego białka S3. Ta domena jest niezwykła, ponieważ ma inną fałdę w porównaniu do normalnej domeny KH.
Wiązanie kwasu nukleinowego
Domeny KH wiążą się z RNA lub jednoniciowym DNA . Kwas nukleinowy jest związany w rozszerzonej konformacji po jednej stronie domeny. Wiązanie zachodzi w szczelinie utworzonej między helisą alfa 1, helisą alfa 2 a pętlą GXXG (zawiera wysoce konserwatywny motyw sekwencji ) i pętla zmiennej. Szczelina wiążąca ma charakter hydrofobowy z różnymi dodatkowymi interakcjami specyficznymi dla białek, które stabilizują kompleks. Valverde i współpracownicy zauważają, że „interakcje układania aromatycznych łańcuchów bocznych kwasu nukleinowego z zasadą do białka, które są powszechne w innych typach motywów wiążących jednoniciowy kwas nukleinowy, są w szczególności nieobecne w rozpoznawaniu kwasu nukleinowego domeny KH”.
Grupy strukturalne
Strukturalnie istnieją dwa różne typy domen KH zidentyfikowane przez Grishina, które nazywane są typem I i typem II. Domeny typu I znajdują się głównie w białkach eukariotycznych, podczas gdy domeny typu II występują głównie u prokariotów. Chociaż oba typy mają wspólny minimalny motyw sekwencji konsensusowej, mają różne fałdy strukturalne. Domeny KH typu I mają trójniciowy arkusz beta, w którym wszystkie trzy nici są antyrównoległe. W domenie typu II dwie z trzech nici beta są ułożone równolegle. Podczas gdy domeny typu I zwykle znajdują się w wielu kopiach w białkach, domeny typu II zwykle znajdują się w jednej kopii na białko.
Białka ludzkie zawierające tę domenę
AKAP1 ; ANKHD1 ; ANKRD17 ; ASCC1 ; BICC1; DDX43 ; DDX53 ; DPPA5; FMR1 ; FUBP1 ; FUBP3; FXR1 ; FXR2 ; GLD1; HDLBP ; HNRPK ; IGF2BP1 ; IGF2BP2 ; IGF2BP3 ; KHDRBS1 ; KHDRBS2; KHDRBS3 ; KHSRP ; KRR1 ; MEX3A; MEX3B ; MEX3C; MEX3D ; NOVA1 ; NOVA2 ; PCBP1 ; PCBP2 ; PCBP3 ; PCBP4 ; PNO1 ; PNPT1; QKI ; SF1 ; TDRKH ;