T4 holin

Rodzina T4 Holin ( TC# 1.E.8 ) to grupa przypuszczalnych białek tworzących pory, które nie należą do żadnej z siedmiu nadrodzin holinów. Fagi T-parzyste, takie jak T4, wykorzystują układ holinowo-endolizynowy do lizy komórek gospodarza . Chociaż endolizyna faga T4 kodowana przez gen e (lizozym E) została zidentyfikowana w 1961 roku, holina (produkt genu t i zwana T-holiną) została scharakteryzowana dopiero w 2001 roku. Reprezentatywna lista białek należących do rodziny holin T4 można znaleźć w Bazie Danych Klasyfikacji Transporterów .

Struktura

Holina T4 jest dość duża, ma około 218 reszt aminokwasowych (aas) długości. Białko jest wysoce hydrofilowe z 49 kwasowymi i zasadowymi resztami rozmieszczonymi wzdłuż jego długości i pojedynczym domniemanym segmentem transbłonowym (TMS) w pobliżu jego N-końca , pozostawiając większość białka w peryplazmie .

Funkcjonować

Duża domena peryplazmatyczna jest głównym wyznacznikiem mechanizmu synchronizacji i bierze udział w hamowaniu lizy (LIN). LIN obejmuje antyholinowe białko T4 (patrz TC# 1.E.8.1.1 ). Hamowanie lizy jest skuteczną strategią koordynowania czasu lizy z dojrzewaniem cząstek faga i wykluczania innych fagów. C-końcowa domena peryplazmatyczna holiny T4 wiąże domenę peryplazmatyczną antyholiny T4 (RI; 97 aas), która podobnie jak holina rozciąga się raz na błonę. T-holina faga T4 tworzy kompleks 1:1 z inhibitorem RI, który blokuje agregację i tworzenie porów.

Homologia

T-holina faga T4 ( białko lizujące ) jest identyczna z holiną z faga K3 i prawie identyczna z tą z faga ARI. Reszty 35-96 są w 28% identyczne z resztami 436-495 białka wychwytującego K ⁺ z Lactococcus lactis (gbAAK04721; TC# 2.A.72 ; KUP), co sugeruje ewolucyjny związek między holiną a transporterem. Holiny mają od 1 do 4 TMS i krótką C-końcową bogatą w reszty zasadowe.

Zobacz też

• Holin
• Lizyna
• Baza danych klasyfikacji transporterów

Dalsza lektura

•   Catalão MJ, Gil F, Moniz-Pereira J, São-José C, Pimentel M (2013). „Różnorodność systemów lizy bakteryjnej: bakteriofagi wskazują drogę” . Recenzje mikrobiologiczne FEMS . 37 (4): 554–571. doi : 10.1111/1574-6976.12006 . PMID 23043507 .
•    Moussa SH, Lawler JL, Młody R (2014). „Rozbiór genetyczny lizy T4” . Journal of Bacteriology . 196 (12): 2201–2209. doi : 10.1128/JB.01548-14 . PMC 4054191 . PMID 24706740 .
•    Saier MH, Reddy BL, Margolin W (2015). „Holiny u bakterii, eukariontów i archeonów: wielofunkcyjne ksenologie o potencjalnych zastosowaniach biotechnologicznych i biomedycznych” . Journal of Bacteriology . 197 (1): 7–17. doi : 10.1128/JB.02046-14 . PMC 4288690 . PMID 25157079 .
•    Tran TA, Struck DK, Young R (2005). „Domeny peryplazmatyczne definiują interakcje Holin-antyholin w hamowaniu lizy T4” . Journal of Bacteriology . 187 (19): 6631–6640. doi : 10.1128/JB.187.19.6631-6640.2005 . PMC 1251592 . PMID 16166524 .
•    Tran TA, Struck DK, Young R (2007). „Antyholina T4 RI ma domenę zwalniającą kotwicę sygnału na końcu N, która jest ukierunkowana na degradację przez DegP” . Journal of Bacteriology . 189 (21): 7618–7625. doi : 10.1128/JB.00854-07 . PMC 2168732 . PMID 17693511 .
•   Wang I, Smith DL, Young R (2000). „Holins: zegary białkowe infekcji bakteriofagowych”. Roczny przegląd mikrobiologii . 54 (1): 799–825. doi : 10.1146/annurev.micro.54.1.799 . PMID 11018145 .

Od tej edycji w tym artykule wykorzystano treść z „1.E.8 The T4 Holin (T4 Holin) Family” , która jest licencjonowana w sposób umożliwiający ponowne wykorzystanie na podstawie licencji Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , ale nie na licencji GFDL . Należy przestrzegać wszystkich odpowiednich warunków.