1,2-monooksygenaza kamforowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1,2-monooksygenazy | |||||||||
| nr WE | 1.14.15.2 | ||||||||
| nr CAS | 37256-81-8 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii kamforowa 1,2-monooksygenaza ( EC 1.14.15.2 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (+) -bornan-2,5-dion + zredukowana rubredoksyna + O 2 ⇌ 5-okso-1,2-kamfolid + utleniona rubredoksyna + H2O
Trzema substratami tego enzymu są (+)-bornano-2,5-dion, zredukowana rubredoksyna i O2 utleniona , podczas gdy jego trzema produktami są H2O 5 -okso-1,2- kamfolid , rubredoksyna i .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , szczególnie tych działających na sparowanych dawców, z O2 jako utleniaczem i włączaniem lub redukcją tlenu. Wprowadzony tlen nie musi pochodzić z O2 ze zredukowanym białkiem żelazowo-siarkowym jako jednym donorem i włączeniem jednego atomu tlenu do drugiego donora. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (+)-kamfora, zredukowana-rubredoksyna:oksydoreduktaza tlenowa (1,2-laktonizująca) . Inne powszechnie używane nazwy to laktonizujący 2,5-diketokampanu , ketolaktonaza kamforowa I , oksygenaza, kamfora 1,2-mono i ketolaktonaza I. Zatrudnia jednego kofaktora , żelazo .
- Conrad HE, Dubus R, Namtvedt MJ , Gunslaus IC (1965). „Utlenianie funkcji mieszanej. II. Rozdzielanie i właściwości enzymów katalizujących laktonizację kamfory”. Dziennik Chemii Biologicznej . 240 : 495–503. PMID 14253460 .
- Trudgill PW, DuBus R, Gunsalus IC (1966). „Utlenianie o funkcji mieszanej. VI. Oczyszczanie ściśle sprzężonego kompleksu transportu elektronów w laktonizacji kamfory”. Dziennik Chemii Biologicznej . 241 (18): 4288–90. PMID 4288652 .
- Yu CA, Gunsalus IC (1969). „Monoksygenazy. VII. Ketolaktonaza kamforowa I i rola trzech składników białkowych”. Dziennik Chemii Biologicznej . 244 (22): 6149–52. PMID 4310834 .
