Syntaza 2-hydroksy-3-oksoadypinianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| syntazy 2-hydroksy-3-oksoadypinianowej | |||||||||
| nr WE | 2.2.1.5 | ||||||||
| nr CAS | 9054-72-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii syntaza 2-hydroksy-3-oksoadypinianowa ( EC 2.2.1.5 ) jest enzymem , który katalizuje następującą reakcję chemiczną :
- 2-oksoglutaran + glioksylan 2-hydroksy-3-oksoadypinian + CO2
Dwoma substratami tego enzymu są 2-oksoglutaran i glioksylan , podczas gdy jego dwoma produktami są 2-hydroksy-3-oksoadypinian i CO2 .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupy aldehydowe lub ketonowe (odpowiednio transaldolazy i transketolazy). Inne powszechnie stosowane nazwy to liaza glioksylanowa 2-hydroksy-3-oksoadypinianowa (karboksylująca) , karboligaza alfa-ketoglutarowo-glioksylowa i oksoglutaran: karboligaza glioksylanowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie glioksylanów i dikarboksylanów . Wykorzystuje jeden kofaktor , difosforan tiaminy .
- Schlossberg MA, Bloom RJ, Richert DA, Westerfeld WW (1970). „Aktywność karboligazy dehydrogenazy alfa-ketoglutaranowej”. Biochemia . 9 (5): 1148–53. doi : 10.1021/bi00807a015 . PMID 5418712 .
- Schlossberg MA, Richert DA, Bloom RJ, Westerfeld WW (1968). „Izolacja i identyfikacja kwasu 5-hydroksy-4-ketowalerianowego jako produktu alfa-ketoglutaranu: karboligaza glioksylanowa”. Biochemia . 7 (1): 333–7. doi : 10.1021/bi00841a042 . PMID 4320439 .
- Stewart PR, Quayle JR (1967). „Synergetyczna dekarboksylacja glioksalanu i 2-oksoglutaranu przez układ enzymatyczny z mitochondriów wątroby wieprzowej”. Biochem. J. _ 102 : 885–897.
