amoniakoliaza 3-aminobutyrylo-CoA
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| liazy amoniakalnej 3-aminobutyrylo-CoA | |||||||||
| nr WE | 4.3.1.14 | ||||||||
| nr CAS | 55467-41-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym amoniakoliaza 3-aminobutyrylo-CoA (EC 4.3.1.14) katalizuje reakcję chemiczną
- L -3-aminobutyryl-CoA krotonoilo-CoA + NH 3
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności liaz amoniakalnych, które rozszczepiają wiązania węgiel-azot. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to amoniakoliaza L -3-aminobutyrylo-CoA (tworząca krotonoilo-CoA) . Inne powszechnie używane nazwy to L -3-aminobutyrylo-CoA i liaza amoniakalna L -3-aminobutyrylo-CoA .
- Jeng I, Barker HA (październik 1974). „Oczyszczanie i właściwości deaminazy koenzymu l-3-aminobutyrylu A z bakterii Clostridium fermentujących lizynę ”. Journal of Biological Chemistry . 249 (20): 6578–84. PMID 4420467 .
- Barker HA, Kahn JM, Chew S (wrzesień 1980). „Enzymy biorące udział w degradacji 3,5-diaminoheksanianu przez Brevibacterium sp” . Journal of Bacteriology . 143 (3): 1165–70. PMC 294469 . PMID 7410315 .
Kategorie: