3-ketowalidoksyloamina CN-liaza

Identyfikatory
3-ketowalidoksylaminy CN-liazy
nr WE 4.3.3.1
nr CAS 99889-98-2
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka

Enzym 3-ketowalidoksyloamina CN-liaza (EC 4.3.3.1) katalizuje reakcję chemiczną

4-nitrofenylo-3-ketowalidamina 4-nitroanilina + 5- D - (5/6) -5- C - (hydroksymetylo) -2,6-dihydroksycykloheks-2-en-1-on

Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności liaz aminowych, które rozszczepiają wiązania węgiel-azot. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 4-nitrofenylo-3-ketowalidamina 4-nitroanilino-liaza [5- D- (5/6)-5- C- (hydroksymetylo)-2,6-dihydroksycykloheks-2-en-1 -jedno-formujący] . Inne nazwy w powszechnym użyciu obejmują 3-ketowalidoksylaminę A CN-liazę , p -nitrofenylo-3-ketowalidaminę p -nitroanilinową liazę i 4-nitrofenylo-3-ketowalidaminę 4-nitroanilino-liazę . Zatrudnia jeden kofaktor , Ca 2+ .

  •   Asano N, Takeuchi M, Ninomiya K, Kameda Y, Matsui K (sierpień 1984). „Degradacja mikrobiologiczna walidamycyny A przez Flavobacterium saccharophilum . Rozszczepienie enzymatyczne wiązania CN w walidoksylaminie A” . J. Antybiotyk . Tokio. 37 (8): 859–67. doi : 10.7164/antibiotyki.37.859 . PMID 6548220 .
  •   Takeuchi M, Asano N, Kameda Y, Matsui K (grudzień 1985). „Oczyszczanie i właściwości 3-ketowalidoksylaminy A liazy CN z Flavobacterium saccharophilum ”. J. Biochem . 98 (6): 1631-8. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135433 . PMID 4093450 .