ASPH

W przypadku obiektywów do aparatów patrz Soczewki asferyczne § Obiektywy do aparatów .

ASPH
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, AAH, BAH, CASQ2BP1, FDLAB, HAAH, JCTN, junctin, beta-hydroksylaza asparaginianowa
Identyfikatory zewnętrzne
Numer WE
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Beta-hydroksylaza aspartylo/asparaginylowa ( HAAH ) jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen ASPH . ASPH jest hydroksylazą zależną od alfa-ketoglutaranu , nadrodziną niehemowych białek zawierających żelazo.

Funkcjonować

Uważa się, że gen ten odgrywa ważną rolę w homeostazie wapnia . Alternatywny splicing tego genu skutkuje pięcioma wariantami transkryptu, które różnią się translacją białek, kodowaniem domen katalitycznych i ekspresją tkankową. Zmienność między tymi transkryptami wpływa na ich funkcje, które obejmują role w procesie magazynowania i uwalniania wapnia w retikulum endoplazmatycznym i sarkoplazmatycznym, a także hydroksylację kwasu asparaginowego i asparaginy w domenach różnych białek podobnych do naskórkowego czynnika wzrostu.

Znaczenie kliniczne

Już w 1996 roku nadekspresję HAAH uznano za wskaźnik raka u ludzi. Dalsze badania korelowały podwyższone HAAH (różne w zmienionej tkance lub surowicy krwi ) z rakiem wątrobowokomórkowym ( wątroby ) gruczolakorakiem ( rakiem trzustki ), rakiem jelita grubego , rakiem prostaty . i raka płuc . Badanie trzustki wykazało podwyższoną HAAH tylko w zmienionej chorobowo tkance, ale nie w sąsiadującej tkance prawidłowej i objętej stanem zapalnym.

Mutacje w ASPH powodują zespół Traboulsiego .

Linki zewnętrzne

• Lokalizacja ludzkiego genomu ASPH i strona szczegółów genu ASPH w przeglądarce genomu UCSC .
• Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : Q12797 (beta-hydroksylaza aspartylo/asparaginylowa) w PDBe-KB .

Dalsza lektura

•   Hirota K, Semenza GL (grudzień 2005). „Regulacja czynnika 1 indukowanego niedotlenieniem przez hydroksylazy prolilowe i asparaginylowe”. Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 338 (1): 610–6. doi : 10.1016/j.bbrc.2005.08.193 . PMID 16154531 .
•    Lavaissiere L, Jia S, Nishiyama M, de la Monte S, Stern AM, Wands JR, Friedman PA (wrzesień 1996). „Nadekspresja ludzkiej aspartylo (asparaginylo) beta-hydroksylazy w raku wątrobowokomórkowym i raku dróg żółciowych” . Dziennik badań klinicznych . 98 (6): 1313–23. doi : 10.1172/JCI118918 . PMC 507557 . PMID 8823296 .
•   Zhang L, Kelley J, Schmeisser G, Kobayashi YM, Jones LR (wrzesień 1997). „Tworzenie kompleksów między juncyną, triadyną, kalsekwestryną i receptorem rianodyny. Białka błony retikulum sarkoplazmatycznego łączącego serce” . Journal of Biological Chemistry . 272 (37): 23389–97. doi : 10.1074/jbc.272.37.23389 . PMID 9287354 .
•   Wetzel GT, Ding S, Chen F (marzec 2000). „Klonowanie molekularne juntyny z ludzkiego i rozwijającego się serca królika”. Genetyka molekularna i metabolizm . 69 (3): 252–8. doi : 10.1006/mgme.2000.2966 . PMID 10767180 .
•   Dinchuk JE, Henderson NL, Burn TC, Huber R, Ho SP, Link J i in. (grudzień 2000). „Beta-hydroksylaza aspartylu (Asph) i ewolucyjnie konserwowana izoforma Asph, której brakuje domeny katalitycznej, dzielą eksony z juncyną” . Journal of Biological Chemistry . 275 (50): 39543–54. doi : 10.1074/jbc.M006753200 . PMID 10956665 .
•   Treves S, Feriotto G, Moccagatta L, Gambari R, Zorzato F (grudzień 2000). „Klonowanie molekularne, ekspresja, charakterystyka funkcjonalna, lokalizacja chromosomów i struktura genów junctatu, nowego integralnego białka wiążącego wapń błony sarko (endo) plazmatycznej retikulum” . Journal of Biological Chemistry . 275 (50): 39555–68. doi : 10.1074/jbc.M005473200 . PMID 11007777 .
•   Kirchhefer U, Neumann J, Baba HA, Begrow F, Kobayashi YM, Reinke U i in. (luty 2001). „Przerost serca i zaburzenia relaksacji u myszy transgenicznych z nadekspresją triadyny 1” . Journal of Biological Chemistry . 276 (6): 4142–9. doi : 10.1074/jbc.M006443200 . PMID 11069905 .
•   Sepe PS, Lahousse SA, Gemelli B, Chang H, Maeda T, Wands JR, de la Monte SM (lipiec 2002). „Rola genu aspartylo-asparaginylo-beta-hydroksylazy w ruchliwości komórek nerwiaka niedojrzałego” . badanie laboratoryjne; Dziennik metod technicznych i patologii . 82 (7): 881–91. doi : 10.1097/01.lab.0000020406.91689.7f . PMID 12118090 .
•    Ho SP, Scully MS, Krauthauser CM, Wexler EJ, Stow MD, Dinchuk JE i in. (sierpień 2002). „Antysensowne oligonukleotydy selektywnie regulują beta-hydroksylazę aspartylową i jej skróconą izoformę białkową in vitro, ale słabo rozprowadzają się w nowotworach A549 in vivo” . The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics . 302 (2): 795–803. doi : 10.1124/jpet.302.2.795 . PMID 12130746 . S2CID 7167890 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, Derge JG, Klausner RD, Collins FS i in. (grudzień 2002). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•   Maeda T, Sepe P, Lahousse S, Tamaki S, Enjoji M, Wands JR, de la Monte SM (maj 2003). „Antysensowne oligodeoksynukleotydy skierowane przeciwko beta-hydroksylazie aspartylowej (asparaginylowej) hamują migrację komórek raka dróg żółciowych”. Journal of Hepatology . 38 (5): 615–22. doi : 10.1016/S0168-8278(03)00052-7 . PMID 12713872 .
•    Treves S, Franzini-Armstrong C, Moccagatta L, Arnoult C, Grasso C, Schrum A i in. (sierpień 2004). „Junctate jest kluczowym elementem wejścia wapnia indukowanego przez aktywację receptorów InsP3 i / lub wyczerpanie zapasów wapnia” . Journal of Cell Biology . 166 (4): 537–48. doi : 10.1083/jcb.200404079 . PMC 1868564 . PMID 15302852 .
•    Beausoleil SA, Jędrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, et al. (sierpień 2004). „Charakterystyka na dużą skalę fosfoprotein jądrowych komórek HeLa” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 101 (33): 12130–5. Bibcode : 2004PNAS..10112130B . doi : 10.1073/pnas.0404720101 . PMC 514446 . PMID 15302935 .
•   Xian ZH, Zhang SH, Cong WM, Yan HX, Wang K, Wu MC (luty 2006). „Ekspresja beta-hydroksylazy aspartylowej i jej znaczenie kliniczno-patologiczne w raku wątrobowokomórkowym” . Współczesna patologia . 19 (2): 280–6. doi : 10.1038/modpathol.3800530 . PMID 16341145 .
•   de la Monte SM, Tamaki S, Cantarini MC, Ince N, Wiedmann M, Carter JJ i in. (maj 2006). „Aspartylo-(asparaginyl) -beta-hydroksylaza reguluje inwazyjność raka wątrobowokomórkowego”. Journal of Hepatology . 44 (5): 971–83. doi : 10.1016/j.jhep.2006.01.038 . PMID 16564107 .
•   Feldmann G, Nattermann J, Nischalke HD, Gorschlüter M, Kuntzen T, Ahlenstiel G, et al. (czerwiec 2006). „Wykrywanie ludzkiej beta-hydroksylazy aspartylowej (asparaginylowej) i mRNA homeoboksu B7 w próbkach cytologii szczoteczkowej od pacjentów z rakiem dróg żółciowych”. Endoskopia . 38 (6): 604–9. doi : 10.1055/s-2006-925065 . PMID 16673309 .
•   Gundogan F, Elwood G, Greco D, Rubin LP, Pinar H, Carlson RI i in. (styczeń 2007). „Rola aspartylo-(asparaginylo) beta-hydroksylazy w implantacji łożyska: znaczenie dla wczesnej utraty ciąży”. Patologia człowieka . 38 (1): 50–9. doi : 10.1016/j.humpath.2006.06.005 . PMID 16949909 .