sulfotransferaza arylowa

identyfikatory
sulfotransferazy arylowej
nr WE 2.8.2.1
nr CAS 9026-09-9
Bazy danych
IntEnz Widok IntEnz
BRENDA Wpis BRENDY
ExPASy Widok NiceZyme
KEGG Wpis KEGG
MetaCyc szlak metaboliczny
PRYM profil
Struktury PDB RCSB PDB PDBe PDB suma
Ontologia genów AmiGO / QuickGO
Szukaj
PKW artykuły
PubMed artykuły
NCBI białka
Identyfikatory
arylosulfotransferazy
Symbol arylosulfotransferaza
Pfam PF05935
InterPro IPR010262
Dostępne struktury białek:
Pfam   konstrukcje / ECOD  
WPB RCSB WPB ; PDBe ; WPBj
Suma WPB podsumowanie struktury

Sulfotransferaza arylowa ( EC 2.8.2.1 ) jest enzymem , który przenosi grupę siarczanową z fenolowych estrów siarczanowych na fenolowy substrat akceptorowy.

siarczan 3'-fosfoadenylilu + fenol 3',5'-bisfosforan adenozyny + siarczan arylu ⇌ {\

Zatem dwoma substratami tego enzymu są siarczan 3'-fosfoadenylu i fenol , podczas gdy jego dwoma produktami 3',5'-bisfosforan adenozyny i siarczan arylu.

Te enzymy to transferazy , w szczególności sulfotransferazy , które przenoszą grupy zawierające siarkę. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to siarczan 3'-fosfoadenylilu: sulfotransferaza fenolowa . Inne powszechnie używane nazwy to sulfotransferaza fenolowa , sulfokinaza , sulfotransferaza 1-naftolofenolowa , sulfotransferaza 2- naftolowa , sulfokinaza 4-nitrokatecholowa , arylosulfotransferaza , sulfotransferaza dopaminowa , sulfotransferaza p-nitrofenolowa , sulfokinaza fenolowa , ritodrine sulfotransferaza i PST . Enzym ten bierze udział w metabolizmie siarki .

Studia strukturalne

Pod koniec 2007 roku rozwiązano 5 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1LS6 , 1Z28 , 1Z29 , 2A3R i 2D06 .

Dalsza lektura

  •   Romain Y, Demassieux S, Carriere S (1982). „Częściowe oczyszczenie i charakterystyka dwóch izoenzymów biorących udział w siarkowaniu katecholamin”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 106 (3): 999–1005. doi : 10.1016/0006-291X(82)91810-1 . PMID 6956338 .
  •   Sekura RD, Jakoby WB (1979). „Sulfotransferazy fenolowe”. J. Biol. chemia . 254 (13): 5658–63. PMID 447677 .