Liaza amoniakowa asparaginianowa
| liazy amoniaku | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
asparaginianu, homotetramer liazy amoniaku asparaginianu, Bacillus sp. | |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
 YM55-1
| |||||||||
| nr WE | 4.3.1.1 | ||||||||
| nr CAS | 9027-30-9 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym amoniakoliaza asparaginianowa (EC 4.3.1.1) katalizuje reakcję chemiczną
- L -asparaginian fumaran + NH 3
Reakcja jest podstawą przemysłowej syntezy asparaginianu.
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności liaz amoniakalnych, które rozszczepiają wiązania węgiel-azot. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to amonia-liaza L -asparaginianowa (tworząca fumaran) . Inne powszechnie używane nazwy to aspartaza , aminonaza fumarowa , L -aspartaza i amonia-liaza L -asparaginianowa . Enzym ten bierze udział w alaniny i asparaginianu oraz metabolizmie azotu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano dwie struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1J3U i 1JSW .
- Ellfolk N, Kjærgård T, Bánhidi ZG, Virtanen AI, Sörensen NA (1953). „Badania nad aspartazą. 1. Ilościowe oddzielenie aspartazy z komórek bakteryjnych i jej częściowe oczyszczenie” . Acta Chem. Skanuj . 7 : 824–830. doi : 10.3891/acta.chem.scand.07-0824 .
Kategorie: