B4GALT1

B4GALT1
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, B4GAL-T1, CDG2D, GGTB2, GT1, GTB, beta4Gal-T1, beta-1,4-galaktozylotransferaza 1
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Beta-1,4-galaktozylotransferaza 1 jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen B4GALT1 .

Ten gen jest jednym z siedmiu genów beta-1,4-galaktozylotransferazy (beta4GalT). Kodują one związane z błoną glikoproteiny typu II , które wydają się mieć wyłączną specyficzność względem substratu dawcy UDP-galaktozy ; wszystkie przenoszą galaktozę w wiązaniu beta1,4 z podobnymi cukrami akceptorowymi: GlcNAc, Glc i Xyl. Każdy beta4GalT pełni odrębną funkcję w biosyntezie różnych glikokoniugatów i struktur sacharydowych . Jako białka błonowe typu II mają hydrofobową sekwencję sygnałową na N-końcu , która kieruje białko do aparatu Golgiego , a następnie pozostaje nierozszczepiona, aby działać jako kotwica transbłonowa. Dzięki podobieństwu sekwencji beta4GalT tworzą cztery grupy: beta4GalT1 i beta4GalT2, beta4GalT3 i beta4GalT4, beta4GalT5 i beta4GalT6 oraz beta4GalT7. Ten gen jest wyjątkowy wśród genów beta4GalT, ponieważ koduje enzym, który uczestniczy zarówno w biosyntezie glikokoniugatu, jak i laktozy . W przypadku pierwszej aktywności enzym dodaje galaktozę do reszt N-acetyloglukozaminy , które są albo monosacharydami , albo nieredukującymi końcami łańcuchów węglowodanowych glikoproteiny. Druga aktywność jest ograniczona do tkanek sutka w okresie laktacji, gdzie enzym tworzy heterodimer z alfa -laktoalbuminą w celu katalizowania UDP-galaktozy + D-glukozy <=> UDP + laktozy. Dwie formy enzymatyczne wynikają z alternatywnych miejsc inicjacji transkrypcji i przetwarzania potranslacyjnego. Dwa transkrypty, różniące się tylko końcem 5', o przybliżonej długości 4,1 kb i 3,9 kb, kodują to samo białko . Dłuższy transkrypt koduje związane z błoną białko typu II, rezydujące w aparacie Golgiego, zaangażowane w biosyntezę glikokoniugatów. Krótszy transkrypt koduje białko, które jest cięte w celu utworzenia rozpuszczalnej syntazy laktozy .

Dalsza lektura

•   Amado M, Almeida R, Schwientek T, Clausen H (2000). „Identyfikacja i charakterystyka dużych rodzin genów galaktozylotransferazy: galaktozylotransferazy dla wszystkich funkcji”. Biochim. Biofiza. Akta . 1473 (1): 35–53. doi : 10.1016/S0304-4165(99)00168-3 . PMID 10580128 .
•   Gerber AC, Kozdrowski I, Wyss SR, Berger EG (1979). „Heterogeniczność ładunku rozpuszczalnych ludzkich galaktozylotransferaz wyizolowanych z mleka, płynu owodniowego i złośliwego wodobrzusza” . Eur. J. Biochem . 93 (3): 453–60. doi : 10.1111/j.1432-1033.1979.tb12843.x . PMID 33805 .
•   Uejima T, Uemura M, Nozawa S, Narimatsu H (1992). „Komplementarne klonowanie DNA dla galaktozylotransferazy związanej z nowotworem i oznaczanie epitopów antygenowych rozpoznawanych przez specyficzne przeciwciała monoklonalne”. Rak Res . 52 (22): 6158–63. PMID 1384956 .
•   Lopez LC, Youakim A, Evans SC, Shur BD (1991). „Dowody na molekularne rozróżnienie między Golgim ​​a powierzchniowymi formami beta 1,4-galaktozylotransferazy” . J. Biol. chemia . 266 (24): 15984–91. doi : 10.1016/S0021-9258(18)98505-4 . PMID 1714903 .
•   Mengle-Gaw L, McCoy-Haman MF, Tiemeier DC (1991). „Struktura genomowa i ekspresja ludzkiej beta-1,4-galaktozylotransferazy”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 176 (3): 1269–76. doi : 10.1016/0006-291X(91)90423-5 . PMID 1903938 .
•    Aoki D, Appert HE, Johnson D i in. (1990). „Analiza miejsc wiążących substrat ludzkiej galaktozylotransferazy metodą inżynierii białek” . EMBO J. 9 (10): 3171–8. doi : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb07515.x . PMC 552046 . PMID 2120039 .
•    Watzele G, Berger EG (1991). „Bliska identyczność galaktozylotransferazy komórkowej HeLa z ludzkim enzymem łożyskowym” . Kwasy nukleinowe Res . 18 (23): 7174. doi : 10.1093/nar/18.23.7174 . PMC 332820 . PMID 2124683 .
•   Kalyanaraman VS, Rodriguez V, Veronese F i in. (1990). „Charakterystyka wydzielanego, natywnego gp120 i gp160 ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1” . AIDS Res. Szum. Retrowirusy . 6 (3): 371–80. doi : 10.1089/aid.1990.6.371 . PMID 2187500 .
•    Pal R, Hoke GM, Sarngadharan MG (1989). „Rola oligosacharydów w przetwarzaniu i dojrzewaniu glikoprotein otoczki ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 86 (9): 3384–8. Bibcode : 1989PNAS...86.3384P . doi : 10.1073/pnas.86.9.3384 . PMC 287137 . PMID 2541446 .
•    Dewar RL, Vasudevachari MB, Natarajan V, Salzman NP (1989). „Biosynteza i przetwarzanie glikoprotein otoczki ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1: wpływ monenzyny na glikozylację i transport” . J. Wirol . 63 (6): 2452-6. doi : 10.1128/jvi.63.6.2452-2456.1989 . PMC 250699 . PMID 2542563 .
•   Kozarski K, Penman M, Basiripour L, et al. (1989). „Glikozylacja i przetwarzanie białka otoczki ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1”. J. Nabycie. Deficyt odporności. Syndr . 2 (2): 163–9. PMID 2649653 .
•   Robinson WE, Montefiori DC, Mitchell WM (1988). „Dowody na to, że reszty mannozylowe biorą udział w patogenezie ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 (HIV-1)” . AIDS Res. Szum. Retrowirusy . 3 (3): 265–82. doi : 10.1089/aid.1987.3.265 . PMID 2829950 .
•   Appert HE, Rutherford TJ, Tarr GE i in. (1986). „Izolacja galaktozylotransferazy z mleka ludzkiego i określenie jej N-końcowej sekwencji aminokwasowej” (PDF) . Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 138 (1): 224-9. doi : 10.1016/0006-291X(86)90269-X . hdl : 2027.42/26099 . PMID 3091013 .
•   Appert HE, Rutherford TJ, Tarr GE i in. (1986). „Izolacja cDNA kodującego ludzką galaktozylotransferazę” (PDF) . Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 139 (1): 163-8. doi : 10.1016/S0006-291X(86)80094-8 . hdl : 2027.42/26068 . PMID 3094506 .
•    Furukawa K, Roth S, Sawicki J (1987). „Kilka aktywności galaktozylotransferazy jest powiązanych z mysim chromosomem 17” . Genetyka . 114 (3): 983–91. doi : 10.1093/genetyka/114.3.983 . PMC 1203025 . PMID 3098628 .
•   Masri KA, Appert HE, Fukuda MN (1989). „Identyfikacja pełnej długości sekwencji kodującej ludzką galaktozylotransferazę (beta-N-acetyloglukozaminid: beta 1,4-galaktozylotransferaza)”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 157 (2): 657–63. doi : 10.1016/S0006-291X(88)80300-0 . Identyfikator PMID 3144273 .
•    Roth J, Lentze MJ, Berger EG (1985). „Immunocytochemiczna demonstracja ekto-galaktozylotransferazy w chłonnych komórkach jelitowych” . J. Cell Biol . 100 (1): 118–25. doi : 10.1083/jcb.100.1.118 . PMC 2113462 . PMID 3917437 .
•    Roth J, Berger EG (1982). „Lokalizacja immunocytochemiczna galaktozylotransferazy w komórkach HeLa: współdystrybucja z pirofosfatazą tiaminy w cysternach trans-Golgi” . J. Cell Biol . 93 (1): 223–9. doi : 10.1083/jcb.93.1.223 . PMC 2112114 . PMID 6121819 .
•   Chatterjee SK, Mukerjee S, Tripathi PK (1995). „Analiza sekwencji klonów cDNA ludzkiej beta-1,4-galaktozylotransferazy”. Int. J. Biochem. Biol komórkowy . 27 (3): 329–36. doi : 10.1016/1357-2725(94)00062-G . PMID 7540104 .
•   Kudo T, Narimatsu H (1995). „Gen beta 1,4-galaktozylotransferazy jest regulowany potranskrypcyjnie podczas różnicowania mysich komórek potworniaka F9”. glikobiologia . 5 (4): 397–403. doi : 10.1093/glikob/5.4.397 . PMID 7579794 .

Linki zewnętrzne

• Wpis GeneReviews/NCBI/NIH/UW dotyczący wrodzonych zaburzeń glikozylacji Przegląd
• Lokalizacja ludzkiego genomu B4GALT1 i strona szczegółów genu B4GALT1 w przeglądarce genomu UCSC .