C1QBP

C1QBP
Protein C1QBP PDB 1p32.png
Dostępne konstrukcje
WPB Wyszukiwanie ortologów:
Identyfikatory
, GHABP1, SF2p32, gC1Q-R, gC1qR, p32, składnik 1 dopełniacza, białko wiążące podskładnik q, białko wiążące C1q dopełniacza, COXPD33, SF2AP32
Identyfikatory zewnętrzne
ortologi
Gatunek Człowiek Mysz
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

RefSeq (białko)

Lokalizacja (UCSC)
PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Białko wiążące subskładnik dopełniacza 1 Q, mitochondrialne jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen C1QBP .

Podskładnik ludzkiego dopełniacza C1q łączy się z C1r i C1s w celu uzyskania pierwszego składnika układu dopełniacza surowicy. Wiadomo, że białko kodowane przez ten gen wiąże się z kulistymi głowami cząsteczek C1q i hamuje aktywację C1. Białko to zostało również zidentyfikowane jako podjednostka p32 czynnika splicingowego pre-mRNA SF2, jak również kwas hialuronowy .

Podjednostka białka

długość 282 aminokwasów i ma trzy homologiczne podjednostki z N-końcowymi 73 resztami aminokwasowymi odciętymi w celu wytworzenia dojrzałego C1QBP. C1QBP pojawia się jako monomer około 33 kDa na żelu SDS-PAGE zarówno w warunkach redukujących, jak i nieredukujących, ale migruje jako trimer w chromatografii wykluczania ze względu na wielkość (filtracja żelowa).

Struktura białka

Struktura krystaliczna C1QBP przy rozdzielczości 2,25 Å przedstawia homotrimeryczny pierścień wykazujący symetrię . Poszczególne podjednostki są utrzymywane razem przez oddziaływania niekowalencyjne i tworzą czwartorzędową strukturę w kształcie pączka z centralną wnęką o średnicy 20 Å. Każda podjednostka C1QBP ma siedem nici β (β1-β7) i trzy α-helisy (α1-α3). C1QBP jest naładowany ujemnie na swojej rozpuszczalnej stronie, podczas gdy powierzchnia membrany jest głównie naładowana dodatnio.

Interakcje

Wykazano, że C1QBP oddziałuje z kinazą białkową D1 , BAT2 , PRKCD , PKC alfa i kinazą białkową Mζ . Inni oddziałujący partnerzy C1QBP obejmują domeny białkowe z patogenów, takich jak bakterie, wirusy i Plasmodium falciparum. Wykazano, że białka osocza, w tym fibrynogen, FXII i HK, oddziałują z C1QBP w sposób zależny od cynku. Ostatnio wykazano, że peptyd zasiedlający nowotwór, LyP-1 (CGNKRTRGC), selektywnie wiąże się z C1QBP w komórkach eksprymujących guz.

Dalsza lektura

Linki zewnętrzne