CKS1B

CKS1B
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, CKS1, PNAS-16, PNAS-18, ckshs1, CDC28 podjednostka regulatorowa kinazy białkowej 1B
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Podjednostka regulatorowa 1 kinaz cyklinozależnych jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen CKS1B .

Funkcjonować

Białko CKS1B wiąże się z podjednostką katalityczną kinaz cyklinozależnych i jest niezbędne dla ich funkcji biologicznych. Stwierdzono, że mRNA CKS1B ulega ekspresji w różnych wzorach w cyklu komórkowym w komórkach HeLa , co odzwierciedla wyspecjalizowaną rolę kodowanego białka.

Białka CKS1B i CKS2 wykazały główne role w regulacji cyklu komórkowego. Zdefiniowane pierwotnie jako supresory mutacji zarówno w genach rozszczepienia, jak i pączkujących drożdży Cdk1, cząsteczki Cks oddziałują z Cdk1, Cdk2 i Cdk3. Te zależne od Cdk kompleksy enzymatyczne w regulacji cyklu komórkowego często składają się z cząsteczek Cdk związanych z katalityczną podjednostką Cdk, tj. podłoża. Wadliwe działanie asocjacji zależnych od cdk prowadzi do defektów wejścia komórek w mitozę.

Cks1 w szlaku niezależnym od Cdk obejmuje rozpoznawanie substratów p27 ^Kip1 i p21 ^cip1 poprzez bezpośrednią asocjację z E3 SCF ^Skp2 po stymulacji przez pewne sygnały mitogenne, takie jak TGF-β.

Znaczenie kliniczne

Komórki raka piersi zubożone w Cks1 nie tylko wykazują spowolnioną progresję G(1), ale także gromadzą się w G(2)-M z powodu zablokowanego wejścia mitotycznego. Ekspresja Cdk1, która jest kluczowa dla wejścia w fazę M, jest drastycznie zmniejszona przez wyczerpanie Cks1, a przywrócenie cdk1 zmniejsza akumulację G (2) -M w komórkach zubożonych w Cks1.

Interakcje

Wykazano, że CKS1B oddziałuje z SKP2 i CDKN1B .

Linki zewnętrzne

• Lokalizacja ludzkiego genomu CKS1B i strona szczegółów genu CKS1B w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

•   Arvai AS, Bourne Y, Hickey MJ, Tainer JA (1995). „Struktura krystaliczna ludzkiego białka cyklu komórkowego CksHs1: fałd pojedynczej domeny z podobieństwem do domeny N-płatowej kinazy”. J. Mol. Biol . 249 (5): 835–42. doi : 10.1006/jmbi.1995.0341 . PMID 7791211 .
•    Bourne Y, Watson MH, Hickey MJ i in. (1996). „Struktura krystaliczna i analiza mutacji kompleksu ludzkiej kinazy CDK2 z białkiem regulującym cykl komórkowy CksHs1” . komórka . 84 (6): 863–74. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81065-X . PMID 8601310 . S2CID 854793 .
•   Demetrick DJ, Zhang H, Beach DH (1996). „Mapowanie chromosomalne ludzkich genów CKS1 do 8q21 i CKS2 do 9q22”. Cytogenet. Genet komórkowy . 73 (3): 250–4. doi : 10.1159/000134349 . PMID 8697818 .
•    Ganoth D, Bornstein G, Ko TK i in. (2001). „Białko regulujące cykl komórkowy Cks1 jest wymagane do ubikwitynylacji p27 za pośrednictwem SCF (Skp2)”. Nat. Biol komórkowy . 3 (3): 321–4. doi : 10.1038/35060126 . PMID 11231585 . S2CID 9638655 .
•   Sitry D, Seeliger MA, Ko TK i in. (2003). „Trzy różne miejsca wiązania Cks1 są wymagane do ligacji p27-ubikwityny” . J. Biol. chemia . 277 (44): 42233–40. doi : 10.1074/jbc.M205254200 . PMID 12140288 .
•   Seeliger MA, Breward SE, Itzhaki LS (2003). „Słaba kooperatywność w rdzeniu powoduje zmianę mechanizmu fałdowania między dwoma białkami z rodziny cks” . J. Mol. Biol . 325 (1): 189–99. doi : 10.1016/S0022-2836(02)01202-0 . PMID 12473461 .
•    Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
•    Xu K, Belunis C, Chu W i in. (2003). „Interakcje białko-białko zaangażowane w rozpoznawanie p27 przez ligazę ubikwitynową E3” . Biochem. J. _ 371 (część 3): 957–64. doi : 10.1042/BJ20021722 . PMC 1223319 . PMID 12529174 .
•   Wang W, Ungermannova D, Chen L, Liu X (2003). „Aminokwas naładowany ujemnie w Skp2 jest wymagany do interakcji Skp2-Cks1 i ubikwitynacji p27Kip1” . J. Biol. chemia . 278 (34): 32390–6. doi : 10.1074/jbc.M305241200 . PMID 12813041 .
•    Bashir T, Dorrello NV, Amador V i in. (2004). „Kontrola ligazy ubikwityny SCF (Skp2-Cks1) przez ligazę ubikwityny APC / C (Cdh1)”. Natura . 428 (6979): 190–3. doi : 10.1038/natura02330 . PMID 15014502 . S2CID 4401971 .
•    Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
•    Kitajima S, Kudo Y, Ogawa I i in. (2005). „Rola nadekspresji Cks1 w rakach płaskonabłonkowych jamy ustnej: współpraca z Skp2 w promowaniu degradacji p27” . Jestem. J. Patol . 165 (6): 2147–55. doi : 10.1016/S0002-9440(10)63264-6 . PMC 1618711 . PMID 15579456 .
•   Seeliger MA, Spichty M, Kelly SE i in. (2005). „Rola heterogeniczności konformacyjnej w zamianie domen i funkcji adaptera białek Cks” . J. Biol. chemia . 280 (34): 30448–59. doi : 10.1074/jbc.M501450200 . PMID 15772084 .
•    Slotky M, Shapira M, Ben-Izhak O i in. (2006). „Ekspresja podjednostki ligazy ubikwityny Cks1 w ludzkim raku piersi” . Rak Piersi Res . 7 (5): R737–44. doi : 10.1186/bcr1278 . PMC 1242136 . PMID 16168119 .
•    Shaughnessy J. (2006). „Amplifikacja i nadekspresja CKS1B w prążku chromosomu 1q21 jest związana z obniżonym poziomem p27Kip1 i agresywnym przebiegiem klinicznym szpiczaka mnogiego”. Hematologia . 10 Suppl 1 (4): 117–26. doi : 10.1080/10245330512331390140 . PMID 16188652 . S2CID 16583295 .
•    Rual JF, Venkatesan K, Hao T i in. (2005). „W kierunku mapy w skali proteomu sieci interakcji białko-białko człowieka”. Natura . 437 (7062): 1173-8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/natura04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .
•   Hao B, Zheng N, Schulman BA i in. (2005). „Strukturalne podstawy zależnego od Cks1 rozpoznawania p27 (Kip1) przez ligazę ubikwitynową SCF (Skp2)” . Mol. komórka . 20 (1): 9–19. doi : 10.1016/j.molcel.2005.09.003 . PMID 16209941 .
•   Bhatt KV, Hu R, Spofford LS, Aplin AE (2007). „Zmutowana sygnalizacja B-RAF i cyklina D1 regulują degradację p27Kip1 za pośrednictwem kinazy Cks1 / fazy S związanej z białkiem 2 p27Kip1 w ludzkich komórkach czerniaka” . Onkogen . 26 (7): 1056–66. doi : 10.1038/sj.onc.1209861 . PMID 16924241 .
•   Yao ZP, Zhou M, Kelly SE i in. (2006). „Aktywacja ligazy ubikwitynowej SCF (Skp2) przez Cks1: spostrzeżenia ze spektrometrii mas z wymianą wodoru”. J. Mol. Biol . 363 (3): 673–86. doi : 10.1016/j.jmb.2006.08.032 . PMID 16979657 .