Amoniak-liaza karbamoilo-seryny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| liazy karbamoilo-seryny amoniaku | |||||||||
| nr WE | 4.3.1.13 | ||||||||
| nr CAS | 52227-64-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym amoniakoliaza karbamoilo-seryny (EC 4.3.1.13) katalizuje reakcję chemiczną
-
O -karbamoilo- L -seryna + H 2 O = pirogronian + 2 NH 3 + CO 2 (całkowita reakcja)
- (1a) O -karbamoilo- L -seryna = CO 2 + NH 3 + 2-aminoprop-2-enian
- (1b ) 2-aminoprop-2-enian = 2-iminopropanian (samoistnie)
- (1c) 2-iminopropanian + H 2 O = pirogronian + NH 3 (samorzutnie)
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności liaz amoniakalnych, które rozszczepiają wiązania węgiel-azot. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to amonia-liaza O -karbamoilo- L -seryny (dekarboksylująca; tworząca pirogronian) . Inne powszechnie stosowane nazwy to deaminaza O -karbamoilo- L -seryny , deaminaza karbamoiloseryny i amonia-liaza O -karbamoilo- L -seryny (tworząca pirogronian) . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
- Miedź AJ, Mistrz A (1973). „Enzymatyczna konwersja O -karbamylo- L -seryny do pirogronianu i amoniaku”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 55 (3): 780–7. doi : 10.1016/0006-291X(73)91212-6 . PMID 4761084 .
