Cysteina-S-koniugat beta-liazy
cysteino- S -koniugat β-liazy | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
identyfikatory | |||||||||
nr WE | 4.4.1.13 | ||||||||
nr CAS | 68652-57-3 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Enzym cysteino- S -koniugat β-liaza (EC 4.4.1.13) katalizuje reakcję chemiczną
- koniugat L -cysteiny- S + H2O = tiol + NH3 + pirogronian (całkowita reakcja)
- (1a) koniugat L -cysteiny- S = tiol + 2-aminoprop-2-enian
- (1b) 2 -aminoprop-2-enian = 2-iminopropanian (spontaniczny)
- (1c) 2-iminopropanian + H 2 O = pirogronian + NH 3 (samorzutny)
Enzym ten należy do rodziny liaz , a konkretnie do klasy liaz węglowo-siarkowych. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to tiolo-liaza sprzężona z L -cysteiną- S (deaminująca; tworząca pirogronian) . Inne powszechnie stosowane nazwy to β-liaza koniugatu cysteiny , β-liaza koniugatu transaminazy glutaminy K/cysteiny i tiolo-liaza sprzężona z L -cysteiną- S (deaminująca) . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1W7L , 1W7M i 1W7N .
- Tateishi M, Suzuki S, Shimizu H (1978). „Koniugat cysteiny β-liazy w wątrobie szczura. Nowy enzym katalizujący tworzenie metabolitów leków zawierających tiol”. J. Biol. chemia . 253 (24): 8854–9. PMID 721818 .