FBXW2

Identyfikatory
FBXW2
	, FBW2, Fwd2, Md6, F-box i domena powtórzeń WD zawierająca 2
identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
Ontologia genów
Funkcje molekularne
Składnik komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Białko 2 zawierające powtórzenia F-box/WD jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen FBXW2 .

Funkcjonować

Białka F-box to rozszerzająca się rodzina białek eukariotycznych charakteryzująca się około 40-aminokwasowym motywem, F-box. Wykazano, że niektóre białka F-box mają kluczowe znaczenie dla degradacji komórkowych białek regulatorowych za pośrednictwem ubikwityny. W rzeczywistości białka F-box są jedną z czterech podjednostek ligaz białkowych ubikwityny, zwanych SCF. Ligazy SCF przenoszą enzymy sprzęgające ubikwitynę do substratów, które są specyficznie rekrutowane przez różne białka F-box. Białka F-box ssaków dzielą się na trzy grupy w oparciu o obecność powtórzeń WD-40, powtórzeń bogatych w leucynę lub obecność lub brak innych domen oddziałujących z białkiem. Ten gen koduje drugiego zidentyfikowanego członka rodziny genów F-box i zawiera wiele powtórzeń WD-40.

Interakcje

Wykazano, że FBXW2 oddziałuje z SKP1A .

Dalsza lektura

Patton EE, Willems AR, Tyers M (1998). „Kontrola kombinatoryczna w proteolizie zależnej od ubikwityny: nie odrzucaj hipotezy F-box”. Trendy Genet . 14 (6): 236–43. doi : 10.1016/S0168-9525(98)01473-5 . PMID 9635407 .
Winston JT, Koepp DM, Zhu C, Elledge SJ, Harper JW (1999). „Rodzina białek F-box ssaków” . bież. Biol . 9 (20): 1180–2. doi : 10.1016/S0960-9822(00)80021-4 . PMID 10531037 . S2CID 14341845 .
Busino L, Donzelli M, Chiesa M, Guardavaccaro D, Ganoth D, Dorrello NV, Hershko A, Pagano M, Draetta GF (2003). „Degradacja Cdc25A przez beta-TrCP podczas fazy S oraz w odpowiedzi na uszkodzenie DNA”. Natura . 426 (6962): 87–91. Bibcode : 2003Natur.426...87B . doi : 10.1038/natura02082 . PMID 14603323 . S2CID 768783 .
Watanabe N, Arai H, Nishihara Y, Taniguchi M, Watanabe N, Hunter T, Osada H (2004). „Kinazy fazy M indukują zależną od fosforu ubikwitynację somatycznego Wee1 przez SCFβ-TrCP” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 101 (13): 4419–24. Bibcode : 2004PNAS..101.4419W . doi : 10.1073/pnas.0307700101 . PMC 384762 . PMID 15070733 .
Yang CS, Yu C, Chuang HC, Chang CW, Chang GD, Yao TP, Chen H (2005). „FBW2 kieruje GCMa do systemu degradacji ubikwityny-proteasomu” . J. Biol. chemia . 280 (11): 10083–90. doi : 10.1074/jbc.M413986200 . PMID 15640526 .
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (2005). „W kierunku mapy w skali proteomu sieci interakcji białko-białko człowieka”. Natura . 437 (7062): 1173-8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/natura04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .
Kimura K, Wakamatsu A, Suzuki Y, Ota T, Nishikawa T, Yamashita R, Yamamoto J, Sekine M, Tsuritani K, Wakaguri H, Ishii S, Sugiyama T, Saito K, Isono Y, Irie R, Kushida N, Yoneyama T , Otsuka R, Kanda K, Yokoi T, Kondo H, Wagatsuma M, Murakawa K, Ishida S, Ishibashi T, Takahashi-Fujii A, Tanase T, Nagai K, Kikuchi H, Nakai K, Isogai T, Sugano S (2006) . „Zróżnicowanie modulacji transkrypcji: identyfikacja i charakterystyka na dużą skalę przypuszczalnych alternatywnych promotorów ludzkich genów” . Genom Res . 16 (1): 55–65. doi : 10.1101/gr.4039406 . PMC 1356129 . PMID 16344560 .