Mutaza izobutyrylo-CoA
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
mutazy izobutyrylo-CoA | |||||||||
nr WE | 5.4.99.13 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii mutaza izobutyrylo -CoA ( EC 5.4.99.13 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- 2-metylopropanoilo-CoA butanoilo-CoA
W związku z tym enzym ten ma jeden substrat , 2-metylopropanoilo-CoA i jeden produkt , butanoilo-CoA .
Enzym ten należy do rodziny izomeraz , a konkretnie transferaz wewnątrzcząsteczkowych przenoszących inne grupy. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 2-metylopropanoilo-CoA CoA-karbonylomutaza . Inne powszechnie używane nazwy to mutaza koenzymu izobutyrylowego A i mutaza butyrylo-CoA:izobutyryl-CoA . Wykorzystuje adenozylokobalaminę jako kofaktor, który jest związany z domeną enzymu wiążącą witaminę B12 . Mechanizm działania enzymu polega na wytworzeniu rodnika 5′-dezoksyadenozylowego przez homolityczne rozszczepienie wiązania kobalt-węgiel kofaktora. Ten rodnik usuwa atom wodoru z podłoża, aby zainicjować reakcję przegrupowania.
- Brendelberger G, Rétey J, Ashworth DM, Reynolds K, Willenbrock F, Robinson JA (1988). „Interkonwersja enzymatyczna izobutyrylu i n-butyrylkarba (detia) -koenzymu A: przegrupowanie szkieletu węglowego zależne od koenzymu B12”. Angewandte Chemie International Edition w języku angielskim . 27 (8): 1089–1090. doi : 10.1002/anie.198810891 .
- Jost M, Born DA, Cracan V, Banerjee R, Drennan CL (listopad 2015). „Strukturalne podstawy specyficzności substratowej w mutazach izobutyrylo-CoA zależnych od adenozylokobalaminy i pokrewnych mutazach acylo-CoA” . Journal of Biological Chemistry . 290 (45): 26882–26898. doi : 10.1074/jbc.M115.676890 . PMC 4646380 . PMID 26318610 .