Kation jednowartościowy: antyporter protonu-2

Rodzina jednowartościowych kationów: protonów antyporterów-2 (CPA2) ( TC# 2.A.37 ) to umiarkowanie duża rodzina transporterów należąca do nadrodziny CPA . Członków rodziny CPA2 znaleziono u bakterii, archeonów i eukariontów. Białka z rodziny CPA2 składają się z od 333 do 900 reszt aminoacylowych i wykazują 10-14 transbłonowych α-helikalnych kluczy (TMS).

Homologia

Kilka organizmów posiada wiele paralogów CPA2. Tak więc E. coli ma trzy, Methanococcus jannaschii ma cztery, a Synechocystis sp. ma pięć paralogów . System wypływu potasu, Kef, chroni bakterie przed szkodliwym działaniem związków elektrofilowych poprzez zakwaszenie cytoplazmy. Kef jest hamowany przez glutation (GSH), ale aktywowany przez koniugaty glutation-S (GS-X) utworzone w obecności elektrofilów. GSH i GS-X wiążą się z nakładającymi się miejscami na Kef, które znajdują się w cytozolowej domenie regulatorowej.

Funkcjonować

Do dobrze scharakteryzowanych funkcjonalnie członków rodziny należą:

  1. KefB/KefC K + z E. coli (tj. odpowiednio TC# 2.A.37.1.3 i TC# 2.A.37.1.1 ), które mogą być zdolne do katalizowania zarówno antyportu K + /H + i K + uniport, w zależności od warunków
  2. Na + /H + antyporter Enterococcus hirae (tj. NapA, TC# 2.A.37.2.1 )
  3. K + /H + antyporter z S. cerevisiae (tj. Kha1, TC# 2.A.37.4.1 ). Zaproponowano, że w normalnych warunkach fizjologicznych białka te mogą działać według zasadniczo tego samego mechanizmu.

KefC i KefB E. coli są odpowiedzialne za wypływ K + bramkowany glutationem . Każde z tych białek składa się z transbłonowej hydrofobowej domeny N-końcowej i mniej konserwatywnej C-końcowej domeny hydrofilowej. Każde białko oddziałuje z drugim białkiem kodowanym przez geny, które nakładają się na gen kodujący główny transporter. Białkiem pomocniczym KefC jest YabF, podczas gdy białkiem pomocniczym KefB jest YheR. Te pomocnicze białka stymulują aktywność transportową około 10-krotnie. Białka te są ważne dla przeżycia komórek podczas ekspozycji na toksyczne metabolity, prawdopodobnie dlatego, że mogą uwalniać K + , umożliwiając wychwyt H + . Aktywacja systemu wypływu KefB lub KefC K + zachodzi tylko w obecności glutationu i reaktywnego elektrofilu , takiego jak metyloglioksal lub N-etylomaleimid . Tworzenie koniugatu metyloglioksal-glutation, S-laktoiloglutationu, jest katalizowane przez glioksalazę I, a S- laktoiloglutation aktywuje KefB i KefC. Wychwyt H + (zakwaszenie cytoplazmy ) towarzyszący lub następujący po K + wypływ może służyć jako dodatkowy mechanizm ochronny przed toksycznością elektrofilową. Hamowanie transportu przez glutation zostało wzmocnione przez NADH .

Bakterie Gram-ujemne są chronione przed toksycznymi związkami elektrofilowymi przez systemy wypływu potasu bramkowane glutationem (Kef), które modulują pH cytoplazmy. Roosild i in. (2010) wyjaśnili mechanizm bramkowania poprzez analizę strukturalną i funkcjonalną E. coli KefC. Odkryty mechanizm może wyjaśnić, w jaki sposób subtelne różnice chemiczne w pochodnych glutationu mogą wywoływać przeciwne skutki dla funkcji kanałów. Kanały Kef są regulowane przez transport potasu i NAD domeny wiążące (KTN), które wyczuwają zarówno zredukowany glutation, który hamuje aktywność Kef, jak i addukty glutationu, które tworzą się podczas detoksykacji elektrofilowej i aktywują Kef. Roosild i in. (2010) stwierdzili, że zredukowany glutation stabilizuje związek między domenami między dwoma fałdami KTN, podczas gdy duże addukty sterycznie zakłócają tę interakcję. F441 jest identyfikowany jako kluczowa reszta rozróżniająca zredukowany glutation i jego koniugaty. Wykazali znaczną zmianę strukturalną w wiązaniu aktywującego ligandu z białkiem domeny KTN.

Białko MagA Magnetospirillum sp. Doniesiono, że szczep AMB-1 jest wymagany do syntezy bakteryjnych cząstek magnetycznych. Gen magA podlega aktywacji transkrypcyjnej przez niedobór żelaza. Jednak nowszy raport wykazał, że mutanty magA zarówno Magnetospirillum magneticum AMB-1, jak i M. gryphiswaldense MSR-1 utworzyły magnetosomy typu dzikiego bez defektu wzrostu. Jego funkcja transportowa nie jest znana. Białka GerN i GrmA Bacillus cereus i Bacillus megaterium , odpowiednio, są białkami kiełkowania przetrwalników, które mogą wymieniać Na + na H + i/lub K + . Homolog AmhT Bacillus pseudofirmus transportuje zarówno K +, jak i NH 4 + , wpływa na homeostazę amonu i jest niezbędny do prawidłowego zarodnikowania i kiełkowania . Identyfikacja tych białek jako członków rodziny CPA2 ujawnia, że ​​transport jednowartościowych kationów jest wymagany do tworzenia przetrwalników i kiełkowania Bacillus .

Reakcja transportu

Uogólniona reakcja transportu katalizowana przez członków rodziny CPA2 to:

M + (wchodzi) + nH + (wychodzi) ⇌ M + (wychodzi) + nH + (wchodzi).

(Tryb za pośrednictwem operatora)

Niektórzy członkowie mogą również katalizować:

M + (wejście) ⇌ M + (wyjście).

(Tryb zapośredniczony przez kanał)

Zobacz też

Dalsza lektura

Od tej edycji w tym artykule wykorzystano treść z „2.A.37 The Monvalent Cation:Proton Antiporter-2 (CPA2) Family” , która jest licencjonowana w sposób umożliwiający ponowne wykorzystanie w ramach licencji Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported License , ale nie w ramach GFDL . Należy przestrzegać wszystkich odpowiednich warunków.

Pobrano z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Monovalent_cation:proton_antiporter-2&oldid=1082981548 ”