Kolipaza jest małym kofaktorem białkowym potrzebnym lipazie trzustkowej do wydajnej hydrolizy lipidów w diecie. Skuteczne wchłanianie tłuszczów z pożywienia uzależnione jest od działania trzustkowej lipazy trójglicerydowej. Kolipaza wiąże się z C-końcową, niekatalityczną domeną lipazy, stabilizując w ten sposób aktywną konformację i znacznie zwiększając hydrofobowość miejsca wiązania. Badania strukturalne kompleksu i samej kolipazy ujawniły funkcjonalność jego architektury.
Kolipaza jest małym białkiem (12K) z pięcioma konserwatywnymi wiązaniami dwusiarczkowymi . Rozpoznano analogie strukturalne między białkiem rozwojowym (Dickkopf), C-końcową domeną lipazy trzustkowej, N-końcowymi domenami lipoksygenaz i C-końcową domeną alfa-toksyny. Te niekatalityczne domeny w tych ostatnich enzymach są ważne dla interakcji z błoną. Nie ustalono, czy domeny te są również zaangażowane w ewentualne wiązanie kofaktora białka, jak ma to miejsce w przypadku lipazy trzustkowej.
N-końcowa domena kolipazy
Struktura kompleksu lipaza trzustkowa-kolipaza hamowana przez fosfonian C11 alkilu.
Weyrich P, Albet S, Lammers R i in. (2009). „Zmienność genetyczna prolipazy wiąże się ze zmienionym wydzielaniem insuliny u osób rasy kaukaskiej bez cukrzycy”. Do potęgi. Clin. Endokrynol. cukrzyca . 117 (2): 83–7. doi : 10.1055/s-2008-1078733 . PMID 18726866 .
Lindner I, Helwig U, Rubin D i in. (2005). „Przypuszczalny związek między nowym polimorfizmem w eksonie 3 (Arg109Cys) genu kolipazy trzustkowej a cukrzycą typu 2 w dwóch niezależnych populacjach kaukaskich”. Mol Nutr Food Res . 49 (10): 972–6. doi : 10.1002/mnfr.200500087 . PMID 16189801 .
Sims HF, Lowe ME (1992). „Ludzki gen kolipazy: izolacja, lokalizacja chromosomalna i ekspresja specyficzna dla tkanki”. Biochemia . 31 (31): 7120–5. doi : 10.1021/bi00146a013 . PMID 1643046 .
Lowe ME, Rosenblum JL, McEwen P, Strauss AW (1990). „Klonowanie i charakterystyka cDNA ludzkiej kolipazy”. Biochemia . 29 (3): 823–8. doi : 10.1021/bi00455a032 . PMID 2337598 .
van Tilbeurgh H, Bezzine S, Cambillau C, et al. (1999). „Kolipaza: struktura i interakcja z lipazą trzustkową”. Biochim. Biofiza. Akta . 1441 (2–3): 173–84. doi : 10.1016/s1388-1981(99)00149-3 . PMID 10570245 .
Sias B, Ferrato F, Grandval P i in. (2004). „Ludzkie białko 2 związane z lipazą trzustkową to galaktolipaza”. Biochemia . 43 (31): 10138–48. doi : 10.1021/bi049818d . PMID 15287741 .
Sugar IP, Mizuno NK, Momsen MM i in. (2003). „Regulacja lipaz przez interakcje lipid-lipid: implikacje dla sygnalizacji za pośrednictwem lipidów w komórkach”. chemia fizyka Lipidy . 122 (1–2): 53–64. doi : 10.1016/S0009-3084(02)00178-0 . PMID 12598038 .
Davis RC, Xia YR, Mohandas T i in. (1991). „Przypisanie ludzkiego genu kolipazy trzustkowej do chromosomu 6p21.1 do pter”. Genomika . 10 (1): 262–5. doi : 10.1016/0888-7543(91)90509-D . PMID 2045105 .
