LOXL2
| Identyfikatory | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| LOXL2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| , LOR2, WS9-14, oksydaza lizylowa, jak 2, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| identyfikatory zewnętrzne LOR | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidane | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Homolog 2 oksydazy lizylowej jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen LOXL2 .
Funkcjonować
Ten gen koduje członka rodziny genów oksydazy lizylowej . Prototypowy członek rodziny jest niezbędny do biogenezy tkanki łącznej, kodując pozakomórkową oksydazę aminową zależną od miedzi, która katalizuje pierwszy etap tworzenia wiązań poprzecznych w kolagenach i elastynie . Wydaje się , że wysoce konserwatywna sekwencja aminokwasowa na C- końcu jest wystarczająca do aktywności oksydazy aminowej, co sugeruje, że każdy członek rodziny może zachować tę funkcję. N -koniec jest słabo konserwowany i może nadawać dodatkowe role w regulacji rozwoju, starzeniu się, supresji guza, kontroli wzrostu komórek i chemotaksji każdemu członkowi rodziny.
LOXL2 może również sieciować kolagen typu IV , a tym samym wpływać na kiełkowanie nowych naczyń krwionośnych .
Znaczenie kliniczne
LOXL2 jest enzymem, który jest regulowany w górę w kilku rodzajach raka i wiąże się z gorszymi rokowaniami. LOXL2 zmienia strukturę histonów (białek przyłączonych do DNA), a tym samym zmienia kształt komórek, ułatwiając komórkom nowotworowym przerzuty .
Przeciwciało, które hamuje aktywność LOXL2, simtuzumab i jest obecnie w fazie badań klinicznych w leczeniu kilku rodzajów raka i chorób zwłóknieniowych, takich jak zwłóknienie wątroby .
Zobacz też
Linki zewnętrzne
- Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : Q9Y4K0 (homolog 2 oksydazy lizylowej) w PDBe-KB .
Dalsza lektura
- Csiszar K (2001). Oksydazy lizylowe: nowa rodzina wielofunkcyjnych oksydaz aminowych . Postęp w badaniach kwasów nukleinowych i biologii molekularnej. Tom. 70. s. 1–32. doi : 10.1016/S0079-6603(01)70012-8 . ISBN 978-0-12-540070-1 . PMID 11642359 .
- Molnar J, Fong KS, On QP, Hayashi K, Kim Y, Fong SF, Fogelgren B, Szauter KM, Mink M, Csiszar K (kwiecień 2003). „Różnorodność strukturalna i funkcjonalna oksydazy lizylowej i białek podobnych do LOX”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Białka i proteomika . 1647 (1–2): 220–4. doi : 10.1016/s1570-9639(03)00053-0 . PMID 12686136 .
- Maruyama K, Sugano S (styczeń 1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
- Saito H, Papaconstantinou J, Sato H, Goldstein S (marzec 1997). „Regulacja nowego genu kodującego białko związane z oksydazą lizylową w adhezji komórkowej i starzeniu” . Journal of Biological Chemistry . 272 (13): 8157–60. doi : 10.1074/jbc.272.13.8157 . PMID 9079631 .
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (październik 1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
- Jourdan-Le Saux C, Tronecker H, Bogic L, Bryant-Greenwood GD, Boyd CD, Csiszar K (kwiecień 1999). „Gen LOXL2 koduje nowe białko podobne do oksydazy lizylowej i ulega ekspresji na wysokim poziomie w tkankach rozrodczych” . Journal of Biological Chemistry . 274 (18): 12939–44. doi : 10.1074/jbc.274.18.12939 . PMID 10212285 .
- Hein S, Yamamoto SY, Okazaki K, Jourdan-LeSaux C, Csiszar K, Bryant-Greenwood GD (styczeń 2001). „Oksydazy lizylowe: ekspresja w błonach płodowych i łożysku”. łożysko . 22 (1): 49–57. doi : 10.1053/plac.2000.0580 . PMID 11162352 .
- Akiri G, Sabo E, Dafni H, Vadasz Z, Kartvelishvily Y, Gan N, Kessler O, Cohen T, Resnick M, Neeman M, Neufeld G (kwiecień 2003). „Białko-1 związane z oksydazą lizylową sprzyja zwłóknieniu guza i progresji nowotworu in vivo” . Badania nad rakiem . 63 (7): 1657–66. PMID 12670920 .
- Rost T, Pyritz V, Rathcke IO, Görögh T, Dünne AA, Werner JA (2003). „Zmniejszenie ekspresji LOX- i LOXL2-mRNA w rakach płaskonabłonkowych głowy i szyi”. Badania przeciwnowotworowe . 23 (2B): 1565–73. PMID 12820424 .
- Vadasz Z, Kessler O, Akiri G, Gengrinovitch S, Kagan HM, Baruch Y, Izhak OB, Neufeld G (wrzesień 2005). „Nieprawidłowe odkładanie się kolagenu wokół hepatocytów w chorobie Wilsona jest związane ze specyficzną dla hepatocytów ekspresją oksydazy lizylowej i oksydazy lizylowej, takiej jak białko-2”. Journal of Hepatology . 43 (3): 499–507. doi : 10.1016/j.jhep.2005.02.052 . PMID 16023247 .
- Peinado H, Del Carmen Iglesias-de la Cruz M, Olmeda D, Csiszar K, Fong KS, Vega S, Nieto MA, Cano A, Portillo F (październik 2005). „Molekularna rola enzymu podobnego do oksydazy lizylowej 2 w regulacji ślimaka i progresji nowotworu” . Dziennik EMBO . 24 (19): 3446–58. doi : 10.1038/sj.emboj.7600781 . PMC 1276164 . PMID 16096638 .
- Akagawa H, Narita A, Yamada H, Tajima A, Krischek B, Kasuya H, Hori T, Kubota M, Saeki N, Hata A, Mizutani T, Inoue I (maj 2007). „Systematyczne badania przesiewowe genów rodziny podobnych do oksydazy lizylowej (LOXL) pokazują, że LOXL2 jest genem podatności na tętniaki wewnątrzczaszkowe”. Genetyka człowieka . 121 (3–4): 377–87. doi : 10.1007/s00439-007-0333-3 . PMID 17287949 . S2CID 25771968 .