MAGO

MAGO
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, MAGOH1, MAGOHA, homolog mago, komponent rdzenia kompleksu złącza egzonowego, homolog mago, podjednostka kompleksu połączenia eksonu
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	; ;
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Białko homolog mago nashi jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen MAGOH .

Drosophila, które mają mutacje w genie mago nashi (bez wnuków), produkują potomstwo z defektami w składaniu plazmy zarodkowej i rozwoju linii zarodkowej. Ten gen koduje homolog mago nashi ssaków. U ssaków ekspresja mRNA nie ogranicza się do plazmy zarodkowej, ale jest wszechobecna w tkankach dorosłych i może być indukowana przez stymulację surowicą spoczynkowych fibroblastów.

Interakcje

Wykazano, że MAGOH oddziałuje z RBM8A i NXF1 . U Drosophila melanogaster Mago Nashi i Tsunagi/Y14 (główne składniki kompleksu połączenia egzonowego) tworzą kompleks z nowym białkiem palca cynkowego, Ranshi, które odgrywa rolę w różnicowaniu oocytów.

Dalsza lektura

Newmark PA, Mohr SE, Gong L, Boswell RE (1997). „mago nashi pośredniczy w sygnale komórki pęcherzyka tylnego do oocytu w celu zorganizowania tworzenia osi u Drosophila” . Rozwój . 124 (16): 3197–207. doi : 10.1242/dev.124.16.3197 . PMID 9272960 .
Zhao XF, Nowak NJ, pokazuje TB, Aplan PD (2000). „MAGOH oddziałuje z nowym białkiem wiążącym RNA”. Genomika . 63 (1): 145–8. doi : 10.1006/geno.1999.6064 . PMID 10662555 .
Zhang QH, Ye M, Wu XY i in. (2001). „Klonowanie i analiza funkcjonalna cDNA z otwartymi ramkami odczytu dla 300 wcześniej niezdefiniowanych genów ulegających ekspresji w hematopoetycznych komórkach macierzystych/progenitorowych CD34+” . Genom Res . 10 (10): 1546–60. doi : 10.1101/gr.140200 . PMC 310934 . PMID 11042152 .
Mingot JM, Kostka S, Kraft R i in. (2001). „Importin 13: nowy mediator importu i eksportu energii jądrowej” . EMBO J. 20 (14): 3685–94. doi : 10.1093/emboj/20.14.3685 . PMC 125545 . PMID 11447110 .
Hachet O, Ephrussi A (2002). „Drosophila Y14 przenosi się do tylnej części oocytu i jest wymagana do transportu mRNA Oskara” . bież. Biol . 11 (21): 1666–74. doi : 10.1016/S0960-9822(01)00508-5 . PMID 11696323 . S2CID 2373806 .
Kataoka N, Diem MD, Kim VN i in. (2002). „Magoh, ludzki homolog białka Drosophila mago nashi, jest składnikiem zależnego od splicingu kompleksu połączeń ekson-egzon” . EMBO J. 20 (22): 6424–33. doi : 10.1093/emboj/20.22.6424 . PMC 125744 . PMID 11707413 .
Jurica MS, Licklider LJ, Gygi SR i in. (2002). „Oczyszczanie i charakteryzacja natywnych spliceosomów nadających się do trójwymiarowej analizy strukturalnej” . RNA . 8 (4): 426–39. doi : 10.1017/S1355838202021088 . PMC 1370266 . PMID 11991638 .
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
Fribourg S, Gatfield D, Izaurralde E, Conti E (2003). „Nowy tryb rozpoznawania białek RBD w kompleksie Y14-Mago”. Nat. Struktura. Biol . 10 (6): 433–9. doi : 10.1038/nsb926 . PMID 12730685 . S2CID 40116577 .
Lau CK, Diem MD, Dreyfuss G, Van Duyne GD (2004). „Struktura rdzenia Y14-Magoh kompleksu połączeń egzonowych” . bież. Biol . 13 (11): 933–41. doi : 10.1016/S0960-9822(03)00328-2 . PMID 12781131 . S2CID 14752714 .
Chan CC, Dostie J, Diem MD i in. (2004). „eIF4A3 jest nowym składnikiem kompleksu połączeń egzonowych” . RNA . 10 (2): 200–9. doi : 10.1261/rna.5230104 . PMC 1370532 . PMID 14730019 .
Palacios IM, Gatfield D, St Johnston D, Izaurralde E (2004). „Kompleks zawierający eIF4AIII wymagany do lokalizacji mRNA i rozpadu mRNA za pośrednictwem nonsensów”. Natura . 427 (6976): 753–7. Bibcode : 2004Natur.427..753P . doi : 10.1038/natura02351 . PMID 14973490 . S2CID 4400243 .
Jin J, Smith FD, Stark C i in. (2004). „Analiza proteomiczna, funkcjonalna i domenowa białek wiążących in vivo 14-3-3 zaangażowanych w regulację cytoszkieletu i organizację komórkową” . bież. Biol . 14 (16): 1436–50. doi : 10.1016/j.cub.2004.07.051 . PMID 15324660 . S2CID 2371325 .
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121-7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
Ballut L, Marchadier B, Baguet A i in. (2005). „Kompleks rdzenia połączenia eksonu jest blokowany na RNA przez hamowanie aktywności ATPazy eIF4AIII”. Nat. Struktura. Mol. Biol . 12 (10): 861–9. doi : 10.1038/nsmb990 . PMID 16170325 . S2CID 1359792 .
Gehring NH, Kunz JB, Neu-Yilik G i in. (2005). „Składniki kompleksu ekson-złącze określają różne drogi rozpadu mRNA za pośrednictwem nonsensów z wymaganiami dotyczącymi różnicowego kofaktora” . Mol. komórka . 20 (1): 65–75. doi : 10.1016/j.molcel.2005.08.012 . PMID 16209946 .
Gregory SG, Barlow KF, McLay KE i in. (2006). „Sekwencja DNA i adnotacja biologiczna ludzkiego chromosomu 1” . Natura . 441 (7091): 315–21. Bibcode : 2006Natur.441..315G . doi : 10.1038/natura04727 . PMID 16710414 .
Andersen CB, Ballut L, Johansen JS i in. (2006). „Struktura kompleksu rdzenia złącza eksonu z uwięzioną ATPazą DEAD-box związaną z RNA”. nauka . 313 (5795): 1968–72. Bibcode : 2006Sci...313.1968A . doi : 10.1126/science.1131981 . PMID 16931718 . S2CID 26409491 .
Ewing RM, Chu P, Elisma F i in. (2007). „Mapowanie na dużą skalę ludzkich interakcji białko-białko za pomocą spektrometrii mas” . Mol. Syst. Biol . 3 (1): 89. doi : 10.1038/msb4100134 . PMC 1847948 . PMID 17353931 .
Quaresma AJ, Sievert R, Nickerson JA (2013). „Regulacja eksportu mRNA przez szlak transdukcji sygnału kinazy PI3 / AKT” . Mol. Biol. komórka . 24 (8): 1208–21. doi : 10.1091/mbc.E12-06-0450 . PMC 3623641 . PMID 23427269 .