Mutaza metyloasparaginianowa
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| mutazy metyloasparaginianowej | |||||||||
| nr WE | 5.4.99.1 | ||||||||
| nr CAS | 9032-97-7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii mutaza metyloasparaginianowa ( EC 5.4.99.1 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- L-treo-3-metyloasparaginian L-glutaminian
W związku z tym enzym ten ma jeden substrat , L-treo-3-metyloasparaginian i jeden produkt , L-glutaminian .
Enzym ten należy do rodziny izomeraz , a konkretnie transferaz wewnątrzcząsteczkowych przenoszących inne grupy. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to karboksyaminometylomutaza L-treo-3-metyloasparaginianu . Inne powszechnie używane nazwy to mutaza glutaminianowa , mutaza glutaminowa , izomeraza glutaminowa , mutaza kwasu glutaminowego , izomeraza kwasu glutaminowego , mutaza kwasu metyloasparaginowego , mutaza beta-metyloasparaginian-glutaminian i izomerazy glutaminianowej . Enzym ten bierze udział w metabolizmie dwuzasadowych kwasów rozgałęzionych c5. Wykorzystuje jeden kofaktor , kobamid .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 8 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1B1A , 1BE1 , 1CB7 , 1CCW , 1FMF , 1I9C , 1ID8 i 2PWH .
- BARKER HA, ROOZE V, SUZUKI F, IODICE AA (1964). „System mutazy glutaminianowej. Testy i właściwości” . J. Biol. chemia . 239 : 3260–6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)97713-6 . PMID 14245371 .
- Weissbach H, Toohey J, Barker HA (1959). „Izolacja i właściwości koenzymów witaminy B12 zawierających benzimidazol lub dimetylobenzimidazol” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 45 (4): 521–528. Bibcode : 1959PNAS...45..521W . doi : 10.1073/pnas.45.4.521 . PMC 222591 . PMID 16590408 .
