Oksydaza indolo-3-acetaldehydowa
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| oksydazy indolo-3-acetaldehydowej | |||||||||
| nr WE | 1.2.3.7 | ||||||||
| nr CAS | 66082-22-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii oksydaza indolo-3-acetaldehydu ( EC 1.2.3.7 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- (indol-3-ilo) aldehyd octowy + H 2 O + O 2 (indol-3-ilo) octan + H 2 O 2
Trzema substratami tego enzymu są (indol-3-ilo)acetaldehyd, H2O O2 H2O2 . i , octan indol podczas gdy produktami jego dwoma są ( -3-ilo) i
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności tych działających na grupę aldehydową lub okso dawcy z tlenem jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (indol-3-ilo)acetaldehyd:oksydoreduktaza tlenowa . Inne powszechnie używane nazwy to oksydaza indoloacetaldehydowa , oksydaza IAAld , AO1 i indolo-3-acetaldehyd: oksydoreduktaza tlenowa . Enzym ten bierze udział w metabolizmie tryptofanu . Ma 3 kofaktory : FAD , Hem i molibden .
- Bower PJ, Brown HM, Purves WK (1978). „Oksydaza indoloacetaldehydowa sadzonki ogórka” . Fizjol roślinny . 61 (1): 107–110. doi : 10.1104/pp.61.1.107 . PMC 1091807 . PMID 16660220 .
- Miyata S, Suzuki Y, Kamisaka S, Masuda Y (1981). „Oksydaza indolo-3-acetaldehydowa z sadzonek grochu”. Fizjol. roślina . 51 (4): 402–406. doi : 10.1111/j.1399-3054.1981.tb05577.x .
- Radżagopala R. (1971). „Metabolizm indolo-3-acetaldehydu. III. Niektóre cechy oksydazy aldehydowej Avena coleoptiles”. Fizjol. roślina . 24 (2): 272–281. doi : 10.1111/j.1399-3054.1971.tb03491.x .
- Koshiba T, Saito E, Ono N, Yamamoto N, Sato M (1996). „Oczyszczanie i właściwości oksydazy aldehydowej zawierającej flawinę i molibden z Coleoptiles z kukurydzy” . Fizjol roślinny . 110 (3): 781–789. doi : 10.1104/pp.110.3.781 . PMC 157777 . PMID 12226218 .
- Koshiba T, Matsuyama H (1993). „Układ in vitro tworzenia kwasu indolo-3-octowego z tryptofanu w ekstraktach Coleoptile z kukurydzy (Zea mays)” . Fizjol roślinny . 102 (4): 1319–1324. doi : 10.1104/pp.102.4.1319 . PMC 158922 . PMID 12231908 .
- Marion-Poll A, Caboche M, Kamiya Y, Koshiba T (1998). „Klonowanie molekularne i charakterystyka oksydaz aldehydowych u Arabidopsis thaliana” . Fizjol komórki roślinnej . 39 (4): 433–42. doi : 10.1093/oxfordjournals.pcp.a029387 . PMID 9615466 .
- T; Akaba, S; Oritani, T; Delarue, M.; Bellini, C; Caboche, M; Koshiba, T (1998). „Wyższa aktywność oksydazy aldehydowej w nadprodukującym auksynę superroot1 mutancie Arabidopsis thaliana” . Fizjol roślinny . 116 (2): 687–93. doi : 10.1104/pp.116.2.687 . PMC 35127 . PMID 9489015 .
