Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
| PILRB |
|---|
 |
| Dostępne konstrukcje |
|---|
| WPB |
Wyszukiwanie ortologów: |
| Lista kodów identyfikacyjnych PDB |
|---|
|
|
|
| Identyfikatory |
|---|
|
, FDFACT1, FDFACT2, sparowany receptor beta immunoglobinopodobny typu 2, sparowany receptor beta immunoglobinopodobny typu 2 |
| Identyfikatory zewnętrzne |
|
|
|
|
|
|
| Wikidane |
|
Sparowany immunoglobulinopodobny receptor beta typu 2 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen PILRB .
Funkcjonować
sygnalizacji komórkowej opierają się na dynamicznej interakcji między procesami aktywującymi i hamującymi. Defosforylacja reszt tyrozyny , w której pośredniczy SHP-1, ma kluczowe znaczenie dla regulacji kilku komórkowych szlaków sygnałowych. Dwa rodzaje członków nadrodziny receptorów hamujących to receptory niosące motyw hamujący oparty na tyrozynie immunoreceptorowej (ITIM) i ich aktywujące odpowiedniki nie zawierające ITIM.
Uważa się, że kontrola sygnalizacji komórkowej przez SHP-1 zachodzi poprzez równowagę między hamowaniem, w którym pośredniczy PILRalfa , a aktywacją, w której pośredniczy PILRbeta. Te sparowane immunoglobulin znajdują się w tandemowej orientacji głowa-ogon na chromosomie 7 . Ten konkretny gen koduje członka pary receptorów nieniosącego ITIM, który ma obcięty cytoplazmatyczny w stosunku do swojego partnera niosącego ITIM i pełni rolę aktywującą. Splicing alternatywny zaobserwowano w tym locus i opisano trzy warianty, kodujące dwie różne izoformy. Zidentyfikowano dodatkowe warianty transkryptu, ale ich charakter pełnej długości nie został określony.
Mysi homolog PILRbeta był badany na myszach i stwierdzono, że ma jeden znany naturalny ligand, CD99 , chociaż nie jest jasne, czy ta interakcja zachodzi u ludzkich homologów.
Struktura
Podobnie jak inne sparowane receptory , PILRbeta ma skrócony ogon cytoplazmatyczny w porównaniu z PILRalpha i posiada naładowaną resztę w swojej domenie transbłonowej . PILRbeta ma domenę zewnątrzkomórkową z siglec -podobnym fałdem immunoglobuliny , który zastępuje interakcje hydrofobowe charakterystycznym wiązaniem dwusiarczkowym fałdu siglec . Struktura tej domeny jest bardzo podobna do struktury PILRalpha, ale mimo to oba białka mają różne powinowactwo wiązania dla kwasu sialowego .
