Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
PILRA
Dostępne konstrukcje
WPB Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
, FDF03, sparowane immunoglobiny, takie jak receptor alfa typu 2
Zewnętrzne identyfikatory
Wikidane
Sparowana immunoglobina, podobnie jak receptor alfa typu 2, jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen PILRA .
Funkcjonować
sygnalizacji komórkowej opierają się na dynamicznej interakcji między procesami aktywującymi i hamującymi. Defosforylacja reszt tyrozyny , w której pośredniczy SHP-1, ma kluczowe znaczenie dla regulacji kilku szlaków sygnalizacji komórkowej. Dwa typy członków nadrodziny receptorów hamujących to receptory niosące motyw hamujący oparty na tyrozynie immunoreceptorowej (ITIM) i ich aktywujące odpowiedniki nie zawierające ITIM.
Uważa się, że kontrola sygnalizacji komórkowej przez SHP-1 zachodzi poprzez równowagę między hamowaniem, w którym pośredniczy PILRalfa, a aktywacją, w której pośredniczy PILRbeta . Te sparowane immunoglobulin znajdują się w tandemowej orientacji głowa-ogon na chromosomie 7 . Ten konkretny gen koduje niosącego ITIM członka pary receptorów, który działa w roli hamującej. locus zaobserwowano splicing alternatywny i opisano trzy warianty, z których każdy koduje odrębną izoformę .
W przeciwieństwie do PILRbeta, który ma tylko jeden znany naturalny ligand, PILRalpha ma wiele znanych interakcji białko-białko . PILRalpha rekrutuje PTPN6 i PTPN1 poprzez interakcje swoich motywów ITIM . PILRalpha jest również używany przez niektóre wirusy , zwłaszcza HSV-1 , do wejścia do komórki.
Struktura
Podobnie jak w przypadku innych sparowanych receptorów , PILRalpha ma dłuższy ogon cytoplazmatyczny w porównaniu z PILRbeta i zawiera dwa wewnątrzkomórkowe motywy ITIM . PILRalpha ma domenę zewnątrzkomórkową z siglec -podobnym fałdem immunoglobuliny , który zastępuje interakcje hydrofobowe charakterystycznym wiązaniem dwusiarczkowym fałdu siglec . Struktura tej domeny jest bardzo podobna do struktury PILRbeta, ale mimo to oba białka mają różne powinowactwo wiązania z kwas sialowy .
Dalsza lektura
Tabata S, Kuroki K, Maita N, Wang J, Shiratori I, Arase H i in. (styczeń 2008). „Ekspresja, krystalizacja i wstępna analiza dyfrakcji rentgenowskiej ludzkiego sparowanego receptora Ig-podobnego typu 2 alfa (PILRalpha)” . Acta Crystallographica. Sekcja F, Biologia strukturalna i komunikacja krystalizacji . 64 (część 1): 44–6. doi : 10.1107/S1744309107065384 . PMC 2373998 PMID 18097101 .
Satoh T, Arii J, Suenaga T, Wang J, Kogure A, Uehori J i in. (marzec 2008). „PILRalpha jest koreceptorem wejściowym wirusa opryszczki pospolitej-1, który wiąże się z glikoproteiną B” . komórka . 132 (6): 935–44. doi : 10.1016/j.cell.2008.01.043 . PMC 2394663 PMID 18358807 .
Arii J, Uema M, Morimoto T, Sagara H, Akashi H, Ono E i in. (maj 2009). „Wejście wirusa opryszczki pospolitej 1 i innych herpeswirusów alfa przez sparowany receptor alfa typu 2 podobny do immunoglobuliny” . Dziennik wirusologii . 83 (9): 4520–7. doi : 10.1128/JVI.02601-08 . PMC 2668467 PMID 19244335 .
Fan Q, Lin E, Satoh T, Arase H, Spear PG (sierpień 2009). „Różnicowy wpływ na aktywność fuzji komórkowej mutacji w glikoproteinie B (gB) wirusa opryszczki pospolitej 1 w zależności od tego, czy nadeksprymowany jest receptor gD, czy receptor gB” . Dziennik wirusologii . 83 (15): 7384–90. doi : 10.1128/JVI.00087-09 . PMC 2708615 PMID 19457990 .
Kogure A, Shiratori I, Wang J, Lanier LL, Arase H (luty 2011). „PANP to nowy O-glikozylowany ligand PILRα wyrażany w tkankach nerwowych” . Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 405 (3): 428–33. doi : 10.1016/j.bbrc.2011.01.047 . PMC 4089865 PMID 21241660 .
Sun Y, Senger K, Baginski TK, Mazloom A, Chinn Y, Pantua H i in. (maj 2012). „Ewolucyjnie konserwowana sparowana domena receptora immunoglobulinopodobnego α (PILRα) pośredniczy w jego interakcji z różnymi sialilowanymi ligandami” . Journal of Biological Chemistry . 287 (19): 15837–50. doi : 10.1074/jbc.M111.286633 PMC 3346071 PMID 22396535 .
Chowdhury S, Naderi M, Chouljenko VN, Walker JD, Kousoulas KG (czerwiec 2012). „Różnice aminokwasowe w glikoproteinach B (gB), C (gC), H (gH) i L (gL) są związane ze wzmocnionym wejściem wirusa opryszczki pospolitej typu 1 (McKrae) przez sparowany immunoglobulinopodobny receptor typu 2 α " . Dziennik wirusologiczny . 9 : 112. doi : 10.1186/1743-422X-9-112 . PMC 3402990 PMID 22695228 .
Chowdhury S, Chouljenko VN, Naderi M, Kousoulas KG (marzec 2013). „Koniec aminowy glikoproteiny K wirusa opryszczki pospolitej 1 jest wymagany do wejścia wirionu przez sparowany receptor alfa immunoglobuliny typu 2” . Dziennik wirusologii . 87 (6): 3305–13. doi : 10.1128/JVI.02982-12 . PMC 3592154 PMID 23302878 .
Lun YZ, Chi Q, Wang XL, Wang F, Sui W (luty 2014). „Identyfikacja sparowanych receptorów immunoglobulinopodobnych typu 2 α jako białek wchodzących w interakcję z transaktywowanym polimerazą DNA wirusa zapalenia wątroby typu B 1” . Raporty medycyny molekularnej . 9 (2): 720–4. doi : 10.3892/mmr.2013.1813 PMID 24253495 .
Ten artykuł zawiera tekst z Narodowej Biblioteki Medycznej Stanów Zjednoczonych , która jest własnością publiczną .
