PMPCA
| Identyfikatory | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| PMPCA , alfa-MPP, INPP5E, P-55, SCAR2, peptydaza, podjednostka alfa przetwarzająca mitochondria, CLA1, CPD3, peptydaza, podjednostka przetwarzająca mitochondria alfa, | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| identyfikatory zewnętrzne | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| MAS2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidane | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Podjednostka alfa peptydazy przetwarzającej mitochondria jest enzymem , który u ludzi jest kodowany przez gen PMPCA . Ten gen PMPCA kodował białko należące do rodziny peptydaz M16. Białko to znajduje się w macierzy mitochondrialnej i katalizuje rozszczepianie peptydów liderowych białek prekursorowych nowo importowanych do mitochondriów, chociaż działa tylko jako część kompleksu heterodimerycznego.
Struktura
Białko prekursorowe podjednostki alfa peptydazy przetwarzającej mitochondria ma wielkość 58,2 kDa i składa się z 525 aminokwasów. Białko prekursorowe zawiera 33-aminokwasowy N-końcowy fragment jako sekwencję kierującą do mitochondrium. Po rozszczepieniu dojrzałe białko PMPCA ma wielkość 54,6 kDa i ma teoretyczną pI 5,88.
Funkcjonować
Peptydaza przetwarzająca mitochondria (MPP) to metaloendopeptydaza, zawierająca dwie strukturalnie pokrewne podjednostki, podjednostkę alfa i podjednostkę beta peptydazy przetwarzającej mitochondria , działające w połączeniu ze swoją funkcją katalityczną. Zawierające miejsce katalityczne, podjednostka beta białka PMPCB rozszczepia presekwencje (peptydy tranzytowe) z prekursorów białek mitochondrialnych i uwalnia N-końcowe peptydy tranzytowe z białek prekursorowych importowanych do mitochondrium, zazwyczaj z Arg w pozycji P2.
Interakcje
Jako podjednostka alfa peptydazy przetwarzającej mitochondria, PMPCA tworzy heterodimer z podjednostką PMPCB.
Znaczenie kliniczne
Większość białek mitochondrialnych jest kodowana jądrowo, co wymaga odpowiednich translokacji białek kierujących mitochondria. Wiele białek mitochondrialnych jest syntetyzowanych w postaci prekursora, który zawiera sekwencję kierującą do mitochondriów. Te prekursory są zwykle rozszczepiane przez peptydazy i proteazy, zanim dotrą do swoich lokalizacji pod organellami. Jest prawdopodobne, że zmieniona aktywność peptydaz przetwarzających mitochondria jest niezbędna do zapewnienia prawidłowego dojrzewania białek mitochondrialnych i że zmieniona aktywność tych proteaz będzie miała dramatyczny wpływ na aktywność, stabilność i składanie białek mitochondrialnych. Dowody wskazują, że MPP bierze udział w dojrzewaniu proteolitycznym frataksyny, białka odpowiedzialnego za homeostazę żelaza. W związku z tym wykazano, że niedobór MPP jest zaangażowany w ataksję Friedreicha, autosomiczną recesywną chorobę neurodegeneracyjną
Dalsza lektura
- Srinivasan M, Kalousek F, Curthoys NP (1995). „Charakterystyka in vitro przetwarzania mitochondrialnego i potencjalnej funkcji podjednostki 68-kDa glutaminazy nerkowej” . J. Biol. chemia . 270 (3): 1185–90. doi : 10.1074/jbc.270.3.1185 . PMID 7836378 .
- Luciano P, Geoffroy S, Brandt A i in. (1997). „Współpraca funkcjonalna podjednostek peptydazy przetwarzającej mitochondria”. J. Mol. Biol . 272 (2): 213–25. doi : 10.1006/jmbi.1997.1231 . PMID 9299349 .
- Nagao Y, Kitada S, Kojima K i in. (2000). „Bogaty w glicynę region podjednostki alfa peptydazy przetwarzającej mitochondria jest niezbędny do wiązania i rozszczepiania białek prekursorowych” . J. Biol. chemia . 275 (44): 34552–6. doi : 10.1074/jbc.M003110200 . PMID 10942759 .
- Harris RA, Yang A, Stein RC i in. (2002). „Analiza klastrów obszernej bazy danych map ekspresji białek ludzkich linii komórkowych raka piersi” . Proteomika . 2 (2): 212–23. doi : 10.1002/1615-9861(200202)2:2<212::AID-PROT212>3.0.CO;2-H . PMID 11840567 . S2CID 44946014 .
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH i in. (2003). „Generowanie i wstępna analiza ponad 15 000 pełnej długości sekwencji cDNA człowieka i myszy” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 99 (26): 16899–903. Bibcode : 2002PNAS...9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T i in. (2004). „Kompletne sekwencjonowanie i charakterystyka 21 243 pełnej długości ludzkich cDNA” . Nat. Genet . 36 (1): 40–5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039 .
- Hassel S, Eichner A, Yakymovych M i in. (2004). „Białka związane z receptorem białka morfogenetycznego kości typu II (BMPR-II) i zidentyfikowane za pomocą dwuwymiarowej elektroforezy żelowej i spektrometrii mas”. Proteomika . 4 (5): 1346–58. doi : 10.1002/pmic.200300770 . PMID 15188402 . S2CID 6773754 .
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA i in. (2004). „Stan, jakość i ekspansja projektu cDNA pełnej długości NIH: Kolekcja genów ssaków (MGC)” . Genom Res . 14 (10B): 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .