Palec cynkowy B-box
| zf-B_box | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura xnf7 B-box,
| |||||||||
| Identyfikatory białek rozwojowych | |||||||||
| Symbol | zf-B_box | ||||||||
| Pfam | PF00643 | ||||||||
| InterPro | IPR000315 | ||||||||
| PROZYTA | PDOC50015 | ||||||||
| SCOP2 | 1fre / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00021 | ||||||||
| |||||||||
W biologii molekularnej domena palca cynkowego typu B-box jest krótką domeną białkową o długości około 40 reszt aminokwasowych . Palce cynkowe B-box można podzielić na dwie grupy, w których domeny B-box typu 1 i 2 różnią się sekwencją konsensusową i rozmieszczeniem 7-8 reszt wiążących cynk. Kilka białek zawiera B-boxy typu 1 i 2, co sugeruje pewien poziom współpracy między tymi dwiema domenami.
Występowanie
Domeny B-box znajdują się w ponad 1500 białkach z różnych organizmów. Można je znaleźć w białkach TRIM (motyw trójdzielny), które składają się z N-końcowego palca RING (pierwotnie zwanego A-box), po którym następują 1-2 domeny B-box i domena typu coiled-coil (zwana także RBCC od Ring , B-box, Coiled-Coil). Białka TRIM zawierają domenę B-box typu 2 i mogą również zawierać domenę B-box typu 1. W białkach, które nie zawierają domen RING lub coiled-coil, domena B-box jest głównie typu 2. Wiele białek B-box typu 2 bierze udział w ubikwitynylacji. Białka zawierające domenę palca cynkowego B-box obejmują czynniki transkrypcyjne , rybonukleoproteiny i protoonkoproteiny; na przykład białka podobne do MID1, MID2, TRIM9 , TNL, TRIM36, TRIM63 , TRIFIC, NCL1 i CONSTANS.
Związana z mikrotubulami ligaza E3 MID1 ( EC ) zawiera domenę palca cynkowego B-box typu 1. MID1 specyficznie wiąże alfa-4, która z kolei rekrutuje podjednostkę katalityczną fosfatazy 2A (PP2Ac). Ten kompleks jest wymagany do ukierunkowania PP2Ac na degradację za pośrednictwem proteasomu . MID1 B-box koordynuje dwa jony cynku i przyjmuje strukturę krzyżową beta/beta/alfa podobną do palców cynkowych ZZ, PHD, RING i FYVE.
homologi
Prokariotyczne homologi domeny są obecne w kilku liniach bakteryjnych i archeonach metanogennych i często wykazują fuzje z domenami peptydazowymi, takimi jak romboidalna peptydaza serynowa i metalopeptydaza zależna od cynku . Inne wersje zwykle zawierają helisy transbłonowe i mogą również wykazywać fuzje z domenami, takimi jak DNAJ, FHA, SH3, WD40 i powtórzenia tetratrikopeptydowe. Razem te asocjacje sugerują rolę prokariotycznych homologów domeny palca cynkowego B-box w przetwarzaniu proteolitycznym, fałdowaniu lub stabilności białek związanych z błoną. Składnia architektury domeny jest niezwykle podobna do składni obserwowanej w prokariotycznych homologach palca cynkowego i LIM AN1 .