Turn (biochemia)

Aby zapoznać się z turami beta, zobacz Tury beta .

Zwrot jest elementem struktury drugorzędowej w białkach, w którym łańcuch polipeptydowy odwraca swój ogólny kierunek .

Definicja

Według jednej definicji skręt jest motywem strukturalnym, w którym atomy Cα dwóch reszt oddzielonych kilkoma (zwykle od 1 do 5) wiązaniami peptydowymi są blisko siebie (mniej niż 7 Å [0,70 nm ]). Bliskość końcowych atomów Cα często koreluje z tworzeniem wiązania wodorowego między łańcuchami głównymi między odpowiednimi resztami. Takie wiązanie wodorowe jest podstawą oryginalnej, być może lepiej znanej definicji skrętu. W wielu przypadkach, ale nie we wszystkich, definicje wiązania wodorowego i odległości Cα są równoważne.

Rodzaje skrętów

Schemat zakrętów beta (typ I i ​​typ II)

Zwoje są klasyfikowane zgodnie z separacją między dwiema resztami końcowymi:

  • W zwrocie α końcowe reszty są oddzielone czterema wiązaniami peptydowymi ( i → i ± 4).
  • W zakręcie β (najczęściej spotykana forma) przez trzy wiązania ( i → i ± 3).
  • W zwrocie γ przez dwa wiązania ( i → i ± 2).
  • W δ-zwrocie , przez jedno wiązanie ( i → i ± 1), co jest sterycznie mało prawdopodobne.
  • W zwrocie π o pięć wiązań ( i → i ± 5).
Idealne kąty dla różnych typów zakrętów β. Skręty typu VIa1, VIa2 i VIb podlegają dodatkowemu warunkowi, że reszta i + 2(*) musi być cis - proliną .
Typ φ ja + 1 ψ ja + 1 φ ja + 2 ψ ja + 2
I −60° −30° −90° 0°
II −60° 120° 80° 0°
VIII −60° −30° −120° 120°
I' 60° 30° 90° 0°
II′ 60° −120° −80° 0°
VIa1 −60° 120° −90° 0°*
VIa2 −120° 120° −60° 0°*
VIb −135° 135° −75° 160°*
IV

tury wykluczone ze wszystkich powyższych kategorii

Zakręty są klasyfikowane według ich dwuściennych kątów kręgosłupa (patrz wykres Ramachandrana ). Zwrot można przekształcić w zwrot odwrotny (w którym główne atomy łańcucha mają przeciwną chiralność ) poprzez zmianę znaku na jego kątach dwuściennych. (Odwrotny zwrot nie jest prawdziwym enancjomerem , ponieważ zachowana jest chiralność atomu C α ). Zatem zwrot γ ma dwie formy, klasyczną postać z ( φ , ψ ) kątami dwuściennymi w przybliżeniu (75 °, -65 °) i forma odwrotna z kątami dwuściennymi (-75 °, 65 °). Co najmniej osiem form zwrot beta , w zależności od tego, czy zaangażowany jest izomer cis wiązania peptydowego, oraz od kątów dwuściennych dwóch środkowych reszt. Klasyczne i odwrotne β-zwoje wyróżnia się liczbą pierwszą, np . typu I i typu I′ beta . Jeśli jako kryterium zwojów przyjmiemy wiązanie wodorowe i → i + 3, cztery kategorie Venkatachalam (I, II, II′, I′) wystarczą do opisania wszystkich możliwych skrętów beta . Wszystkie cztery występują często w białkach, ale najczęściej występuje I, a następnie II, I′ i II′ w tej kolejności.

Pętle

Pętla ω to ogólny termin określający dłuższą, rozszerzoną lub nieregularną pętlę bez stałych wewnętrznych wiązań wodorowych.

Wiele obrotów

W wielu przypadkach jedna lub więcej reszt bierze udział w dwóch częściowo zachodzących na siebie zwojach. Na przykład w sekwencji 5 reszt obie reszty 1 do 4 i reszty 2 do 5 tworzą skręt; w takim przypadku mówi się o podwójnym obrocie ( i , i + 1 ) . Wiele skrętów (do siedmiu razy) występuje powszechnie w białkach. Taśmy zginane Beta to inny rodzaj wielokrotnego zwijania.

Spinki do włosów

Spinka do włosów to szczególny przypadek skrętu, w którym kierunek szkieletu białka odwraca się, a flankujące drugorzędowe elementy struktury oddziałują. Na przykład spinka do włosów beta łączy dwie antyrównoległe nici β połączone wiązaniami wodorowymi (nazwa raczej myląca, ponieważ spinka do włosów β może zawierać wiele rodzajów skrętów – α, β, γ itd.) .

Spinki do włosów beta można klasyfikować według liczby reszt składających się na skręt - to znaczy, które nie są częścią flankujących nici β. Jeśli ta liczba to X lub Y (zgodnie z dwiema różnymi definicjami arkuszy β), szpilka β jest zdefiniowana jako X:Y.

Zakręty beta na końcach pętli spinek do włosów beta mają inny rozkład typów niż pozostałe; typ I′ jest najczęstszy, a następnie typy II′, I i II.

Elastyczne łączniki

Zwoje są czasami znajdowane w elastycznych linkerach lub pętlach łączących domeny białkowe . Sekwencje łącznikowe różnią się długością i zazwyczaj są bogate w polarne, nienaładowane aminokwasy . Elastyczne łączniki umożliwiają łączenie domen na swobodne skręcanie i obracanie w celu rekrutacji partnerów wiążących poprzez dynamikę domen białkowych . Pozwalają również swoim wiążącym partnerom wywoływać zmiany konformacyjne na większą skalę za pomocą alloserii dalekiego zasięgu

Rola w fałdowaniu białek

Zaproponowano dwie hipotezy dotyczące roli skrętów w fałdowaniu białek . Z jednego punktu widzenia zwoje odgrywają kluczową rolę w fałdowaniu, łącząc i umożliwiając lub umożliwiając interakcje między regularnymi elementami struktury drugorzędowej. Pogląd ten potwierdzają badania mutagenezy wskazujące na krytyczną rolę poszczególnych reszt w zwojach niektórych białek. Również nienatywne izomery wiązań peptydowych X− Pro z kolei może całkowicie zablokować konformacyjne fałdowanie niektórych białek. Z przeciwnego punktu widzenia, tury odgrywają pasywną rolę w spasowaniu. Pogląd ten jest wspierany przez słabą konserwację aminokwasów obserwowaną w większości zwojów. Również nienatywne izomery wielu wiązań peptydowych X-Pro z kolei mają niewielki lub żaden wpływ na fałdowanie.

Metody przewidywania skrętu beta

Na przestrzeni lat opracowano wiele metod przewidywania skrętu beta. Niedawno grupa dr Raghava opracowała metodę BetaTPred3 , która przewiduje całkowity obrót beta, a nie pojedyncze reszty wpadające w obrót beta. Metoda zapewnia również dobrą dokładność i jest pierwszą metodą, która przewiduje wszystkie 9 rodzajów obrotów beta. Oprócz przewidywania, metoda ta może być również wykorzystana do znalezienia minimalnej liczby mutacji wymaganych do zainicjowania lub przerwania skrętu beta w białku w żądanym miejscu.

Zobacz też

Notatki

Linki zewnętrzne

Te odniesienia są uporządkowane według daty.

Pobrane z „ https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Turn_(biochemistry)&oldid=1115654866 ”