Liaza disacharydowa pektanu
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| liazy pektynianowej disacharydu | |||||||||
| nr WE | 4.2.2.9 | ||||||||
| nr CAS | 37290-87-2 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Enzym liaza disacharydowa pektynianu ( EC 4.2.2.9 ) katalizuje następujący proces:
- (1,4-α- D -galakturonozylo) n = (1,4-α- D -galakturonozylo) n –2 + 4-(4-deoksy-α- D- galakt-4-enuronozylo) -D- galakturonian
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności liaz węglowo-tlenowych działających na polisacharydy. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to (1→4)-alfa-D-galakturonan redukujący-end-disacharyd-liaza . Inne powszechnie stosowane nazwy to egzoliaza pektynianowa , transeliminaza kwasu egzopektynowego , liaza egzopektynowa , transeliminaza kwasu egzopoligalakturonowego , PATE , egzo-PATE i egzo-PGL .
- Macmillan JD, Vaughn RH (kwiecień 1964). „Oczyszczanie i właściwości kwasu poligalakturonowego- trans -eliminazy wytwarzanej przez Clostridium multifermentans ”. Biochemia . 3 (4): 564–72. doi : 10.1021/bi00892a016 . PMID 14188174 .
Kategorie: