Dehydrataza fenyloacetalodoksymu
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| dehydratazy fenyloacetalodoksymu | |||||||||
| nr WE | 4.99.1.7 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii dehydrataza fenyloacetalodoksymu ( EC 4.99.1.7 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- (Z) -oksym fenyloacetaldehydu fenyloacetonitryl + H2O
Zatem enzym ten ma jeden H2O substrat , oksym (Z)-fenyloacetaldehydu i dwa produkty , fenyloacetonitryl i .
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności do klasy „catch-all”, która nie pasuje do żadnej innej podklasy. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to hydroliaza (Z)-fenyloacetaldehydo-oksymowa (tworząca fenyloacetonitryl) . Inne powszechnie używane nazwy obejmują dehydratazę PAOx , dehydratazę aryloacetaldoksymu , OxdB i hydroliazę oksymu (Z)-fenyloacetaldehydu . Enzym ten bierze udział w degradacji styrenu.
- Kato Y, Nakamura K, Sakiyama H, Mayhew SG, Asano Y (2000). „Nowa zawierająca hem liaza, dehydrataza fenyloacetalodoksymu z Bacillus sp. Szczep OxB-1: oczyszczanie, charakteryzacja i klonowanie molekularne genu”. Biochemia . 39 (4): 800–9. doi : 10.1021/bi991598u . PMID 10651646 .
- Kobayashi K, Yoshioka S, Kato Y, Asano Y, Aono S (2005). „Regulacja aktywności dehydratazy aldoksymu przez zależną od redoks zmianę w strukturze koordynacyjnej kompleksu aldoksym-hem” . J. Biol. chemia . 280 (7): 5486–90. doi : 10.1074/jbc.M410474200 . PMID 15596434 .
