Syntaza PreQ1
| Identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| syntazy PreQ1 | |||||||||
| nr WE | 1.7.1.13 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii syntaza preQ1 ( EC 1.7.1.13 ) jest enzymem katalizującym reakcję chemiczną
- 7-aminometylo-7-karbaguanina + 2 NADP + 7-cyjano-7-karbaguanina + 2 NADPH + 2 H +
Zatem dwoma substratami tego enzymu są 7-aminometylo-7-karbaguanina i NADP + , podczas gdy jego 3 produktami są 7-cyjano-7-karbaguanina, NADPH i H + .
Enzym ten należy do rodziny oksydoreduktaz , w szczególności działających na inne związki azotowe jako donory z NAD+ lub NADP+ jako akceptorem. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to 7-aminometylo-7-karbaguanina: oksydoreduktaza NADP+ . Inne powszechnie używane nazwy to YkvM , QueF , reduktaza preQ0 , oksydoreduktaza preQ0 , reduktaza 7-cyjano-7-deazaguaniny , 7-aminometylo-7-karbaguanina: oksydoreduktaza NADP+ , syntaza kolejki (niepoprawnie, ponieważ kolejka nie jest produktem) i kolejka: oksydoreduktaza NADP+ (niepoprawnie, ponieważ kolejka nie jest produktem).
- Iwata-Reuyl D; Czytelnik, JS; Swairjo, MA; De Crecy-Lagard, V; Lee, B.; Iwata-Reuyl, D (2005). „Od cyklohydrolazy do oksydoreduktazy: odkrycie aktywności reduktazy nitrylowej we wspólnym fałdzie” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 102 (12): 4264–9. Bibcode : 2005PNAS..102.4264V . doi : 10.1073/pnas.0408056102 . PMC 555470 . PMID 15767583 .
- Yokoyama S, Miyazawa T, Iitaka Y, Yamaizumi Z, Kasai H, Nishimura S (1979). „Trójwymiarowa struktura hipermodyfikowanego nukleozydu Q znajdującego się w chwiejnej pozycji tRNA”. Natura . 282 (5734): 107–9. Bibcode : 1979Natur.282..107Y . doi : 10.1038/282107a0 . PMID 388227 . S2CID 4313325 .
- Kuchino Y, Kasai H, Nihei K, Nishimura S (1976). „Biosynteza zmodyfikowanego nukleozydu Q w transferze RNA” . Kwasy nukleinowe Res . 3 (2): 393–8. doi : 10.1093/nar/3.2.393 . PMC 342909 . PMID 1257053 .
- JA; Noguchi, S; Nishimura, S; Ohgi, T; Idź do t; Crin, PF; McCloskey, JA (1978). „Oznaczanie struktury nukleozydowego prekursora Q wyizolowanego z E. coli tRNA: 7-(aminometylo)-7-deazaguanozyna” . Kwasy nukleinowe Res . 5 (7): 2289–96. doi : 10.1093/nar/5.7.2289 . PMC 342163 . PMID 353740 .
- Nishimura S; Yamaizumi, Z; Ohgi, T; Idź do t; Nishimura, Y; Hirota, Y; Nishimura, S (1978). „Izolacja prekursora nukleozydu Q obecnego w tRNA mutanta E. coli i jego charakterystyka jako 7-(cyjano)-7-deazaguanozyna” . Kwasy nukleinowe Res . 5 (11): 4215–23. doi : 10.1093/nar/5.11.4215 . PMC 342744 . PMID 364423 .
- mgr Swairjo; Reddy RR; Lee B.; Van Lanen SG; Brązowy S.; de Crécy-Lagard V.; Iwata-Reuyl D, Schimmel P; wstępna charakterystyka rentgenowska reduktazy nitrylowej QueF: enzym biosyntezy kweuozyny (2005). „krystalizacja” . Acta Crystallogr. F. _ 61 (Pt 10): 945–8. doi : 10.1107/S1744309105029246 . PMC 1991305 . PMID 16511203 .
- Chikwana, VM; Stec, B.; Lee, BWK; de Crecy-Lagard, V.; Iwata-Reuyl, D.; Swairjo, MA (2012). „Strukturalne podstawy biologicznej redukcji nitrylu” . Dziennik Chemii Biologicznej . 287 (36): 30560–70. doi : 10.1074/jbc.m112.388538 . PMC 3436371 . PMID 22787148 .
