Dehydrataza propanodiolu
Identyfikatory | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
dehydratazy propanodiolu | |||||||||
nr WE | 4.2.1.28 | ||||||||
Nr CAS | 9026-90-8 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
EXPASY | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRYAM | profil | ||||||||
Struktury WPD | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Enzym dehydrataza propanodiolu ( EC 4.2.1.28 ) katalizuje reakcję chemiczną
- propan-1,2-diol propanal + H. 2 O
Enzym ten należy do rodziny liaz , w szczególności hydroliaz, które rozszczepiają wiązania węgiel-tlen. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to hydroliaza propano-1,2-diolu (tworząca propanal) . Inne powszechnie używane nazwy obejmują dehydrazę mezo-2,3-butanodiolu , dehydratazę diolu , hydroliazę DL -1,2-propanodiolu , dehydrazę diolu , dehydratazę diolu zależną od adenozylokobalaminy , dehydrazę propanodiolu , koenzym B12 zależna dehydraza diolowa , dehydrataza 1,2-propanodiolowa , dildehydrataza i hydroliaza propano-1,2-diolu . Enzym ten uczestniczy w metabolizmie glicerolipidów. Wykorzystuje jeden kofaktor , kobamid .
Badania strukturalne
Pod koniec 2007 r. rozwiązano 7 struktur dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 1DIO , 1EEX , 1EGM , 1EGV , 1IWB , 1UC4 i 1UC5 .
- ABELES RH, LEE HA (1961). „Wewnątrzcząsteczkowa redukcja utleniania wymagająca koenzymu kobamidu”. J. Biol. Chem . 236 : 2347–50. PMID 13680987 .
- Pasza RG, Foster MA (1982). „Fermentacja glicerolu u Klebsiella pneumoniae: funkcje zależnych od koenzymu B12 dehydrataz glicerolu i diolu” . J. Bakteriol . 149 (2): 413–9. doi : 10.1128/JB.149.2.413-419.1982 . PMC 216523 . PMID 7035429 .
- LEE HA, ABELES RH (1963). „Oczyszczanie i właściwości dildehydrazy i enzymu wymagającego koenzymu kobamidu”. J. Biol. Chem . 238 : 2367–73. PMID 13929077 .