RAB2A

RAB2A
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, LHX, RAB2, członkowie rodziny onkogenów RAS
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Lokalizacja genu ( mysz )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	; ; ; ;
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka	Wyświetl/edytuj mysz

Białko związane z Ras Rab-2A jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen RAB2A .

Funkcjonować

Członkowie rodziny białek Rab to nietransformujące monomeryczne białka wiążące GTP z nadrodziny Ras, które zawierają 4 wysoce konserwatywne regiony zaangażowane w wiązanie GTP i hydrolizę. Rabs to prenylowane, związane z błoną białka zaangażowane w fuzję pęcherzykową i transport. Białka RAB ssaków wykazują uderzające podobieństwa do białek S. cerevisiae YPT1 i SEC4, związanych z Ras białek wiążących GTP zaangażowanych w regulację wydzielania. [dostarczone przez OMIM]

Interakcje

Wykazano, że RAB2A oddziałuje z GOLGA2 .

Dalsza lektura

Khosravi-Far R, Lutz RJ, Cox AD, Conroy L, Bourne JR, Sinensky M, Balch WE, Buss JE, Der CJ (lipiec 1991). „Modyfikacja izoprenoidowa białek rab zakończonych motywami CC lub CXC” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 88 (14): 6264–8. Bibcode : 1991PNAS...88.6264K . doi : 10.1073/pnas.88.14.6264 . PMC 52063 . PMID 1648736 .
Zahraoui A, Touchot N, Chardin P, Tavitian A (lipiec 1989). „Ludzkie geny Rab kodują rodzinę białek wiążących GTP związanych z drożdżowymi produktami YPT1 i SEC4 zaangażowanymi w wydzielanie” . Journal of Biological Chemistry . 264 (21): 12394–401. doi : 10.1016/S0021-9258(18)63872-4 . PMID 2501306 .
Tachibana K, Umezawa A, Kato S, Takano T (listopad 1988). „Sekwencja nukleotydowa nowego ludzkiego cDNA związanego z YPT1, który należy do nadrodziny genów ras” . Badania kwasów nukleinowych . 16 (21): 10368. doi : 10.1093/nar/16.21.10368 . PMC 338870 . PMID 3057444 .
Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, Liu W, Gibbs RA (kwiecień 1996). „Metoda„ podwójnego adaptera ”do ulepszonej konstrukcji biblioteki strzelb”. Biochemia analityczna . 236 (1): 107–13. doi : 10.1006/abio.1996.0138 . PMID 8619474 .
Tisdale EJ, Balch WE (listopad 1996). „Rab2 jest niezbędny do dojrzewania półproduktów pre-Golgi” . Journal of Biological Chemistry . 271 (46): 29372–9. doi : 10.1074/jbc.271.46.29372 . PMID 8910601 .
Yu W, Andersson B, Worley KC, Muzny DM, Ding Y, Liu W, Ricafrente JY, Wentland MA, Lennon G, Gibbs RA (kwiecień 1997). „Sekwencjonowanie cDNA na dużą skalę” . Badania genomu . 7 (4): 353–8. doi : 10.1101/gr.7.4.353 . PMC 139146 . PMID 9110174 .
de Leeuw HP, Koster PM, Calafat J, Janssen H, van Zonneveld AJ, van Mourik JA, Voorberg J (październik 1998). „Małe białka wiążące GTP w ludzkich komórkach śródbłonka”. Brytyjski Dziennik Hematologii . 103 (1): 15–9. doi : 10.1046/j.1365-2141.1998.00965.x . PMID 9792283 . S2CID 24857520 .
Shisheva A, Chinni SR, DeMarco C (wrzesień 1999). „Ogólna rola inhibitora dysocjacji GDP 2 w błonowym uwalnianiu białek Rab: modulacje jego interakcji funkcjonalnych poprzez modyfikacje strukturalne in vitro i in vivo”. Biochemia . 38 (36): 11711–21. doi : 10.1021/bi990200r . PMID 10512627 .
Caillol N, Pasqualini E, Lloubes R, Lombardo D (wrzesień 2000). „Upośledzenie wydzielania lipazy zależnej od soli żółciowych w ludzkich komórkach nowotworowych SOJ-6 trzustki”. Journal of Cellular Biochemistry . 79 (4): 628–47. doi : 10.1002/1097-4644(20001215)79:4<628::AID-JCB120>3.0.CO;2-T . PMID 10996854 . S2CID 11614620 .
Krótki B, Preisinger C, Körner R, Kopajtich R, Byron O, Barr FA (grudzień 2001). „Kompleks efektorowy GRASP55-rab2 łączący strukturę aparatu Golgiego z ruchem błonowym” . Journal of Cell Biology . 155 (6): 877–83. doi : 10.1083/jcb.200108079 . PMC 2150909 . PMID 11739401 .
Ni X, Ma Y, Cheng H, Jiang M, Guo L, Ji C, Gu S, Cao Y, Xie Y, Mao Y (2002). „Klonowanie molekularne i charakterystyka nowego ludzkiego genu Rab (Rab2B)” . Journal of Human Genetics . 47 (10): 548–51. doi : 10.1007/s100380200083 . PMID 12376746 .
Tisdale EJ (grudzień 2003). „Rab2 oddziałuje bezpośrednio z atypową kinazą białkową C (aPKC) jota / lambda i hamuje zależną od aPKCiota / lambda fosforylację dehydrogenazy gliceraldehydo-3-fosforanowej” . Journal of Biological Chemistry . 278 (52): 52524–30. doi : 10.1074/jbc.M309343200 . PMID 14570876 .
Tisdale EJ, Kelly C, Artalejo CR (grudzień 2004). „Dehydrogenaza gliceraldehydo-3-fosforanowa oddziałuje z Rab2 i odgrywa istotną rolę w transporcie retikulum endoplazmatycznego do aparatu Golgiego, z wyłączeniem jego aktywności glikolitycznej” . Journal of Biological Chemistry . 279 (52): 54046–52. doi : 10.1074/jbc.M409472200 . PMID 15485821 .
Chi A, Valencia JC, Hu ZZ, Watabe H, Yamaguchi H, Mangini NJ, Huang H, Canfield VA, Cheng KC, Yang F, Abe R, Yamagishi S, Shabanowitz J, Hearing VJ, Wu C, Appella E, Hunt DF (listopad 2006). „Proteomiczna i bioinformatyczna charakterystyka biogenezy i funkcji melanosomów”. Dziennik badań proteomu . 5 (11): 3135–44. doi : 10.1021/pr060363j . PMID 17081065 .
Dong C, Wu G (listopad 2007). „Regulacja wstecznego transportu receptorów adrenergicznych i angiotensyny II przez GTPazy Rab2 i Rab6” . Sygnalizacja komórkowa . 19 (11): 2388–99. doi : 10.1016/j.cellsig.2007.07.017 . PMC 2072516 . PMID 17716866 .