Gen kodujący białko u gatunku Homo sapiens
RNPS1
Dostępne konstrukcje
WPB Wyszukiwanie ortologów:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
, E5.1, białko wiążące RNA z domeną bogatą w serynę 1
Identyfikatory zewnętrzne
Wikidane
Białko wiążące RNA z domeną 1 bogatą w serynę jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen RNPS1 .
Funkcjonować
Gen ten koduje białko, które jest częścią wielobiałkowego kompleksu po splicingu, kompleksu połączenia eksonów , zaangażowanego zarówno w eksport jądrowy mRNA, jak i nadzór mRNA. Nadzór mRNA wykrywa wyeksportowane mRNA z obciętymi otwartymi ramkami odczytu i inicjuje rozpad mRNA za pośrednictwem nonsensów (NMD). Kiedy translacja kończy się w górę od ostatniego połączenia ekson-ekson, wyzwala to NMD do degradacji mRNA zawierających przedwczesne kodony stop. Białko to wiąże się z mRNA i pozostaje związane po eksporcie jądrowym, działając jako nukleocytoplazmatyczne białko wahadłowe. Białko to zawiera wiele reszt seryny. Znaleziono dwa warianty składania tego genu; oba warianty kodują to samo białko.
Interakcje
Wykazano, że RNPS1 oddziałuje z SART3 i Pininem .
Dalsza lektura
Burn TC, Connors TD, Van Raay TJ, Dackowski WR, Millholland JM, Klinger KW, Landes GM (czerwiec 1996). „Generowanie mapy transkrypcji dla regionu 700 kb otaczającego geny choroby policystycznych nerek typu 1 (PKD1) i stwardnienia guzowatego typu 2 (TSC2) na ludzkim chromosomie 16p3.3” . Badania genomu . 6 (6): 525–37. doi : 10.1101/gr.6.6.525 PMID 8828041 .
Wilson KF, Fortes P, Singh US, Ohno M, Mattaj IW, Cerione RA (luty 1999). „Kompleks wiążący czapeczkę jądrową jest nowym celem transdukcji sygnału sprzężonej z receptorem czynnika wzrostu” . Journal of Biological Chemistry . 274 (7): 4166–73. doi : 10.1074/jbc.274.7.4166 PMID 9933612 .
Mayeda A, Badolato J, Kobayashi R, Zhang MQ, Gardiner EM, Krainer AR (sierpień 1999). „Oczyszczanie i charakterystyka ludzkiego RNPS1: ogólny aktywator składania pre-mRNA” . Dziennik EMBO . 18 (16): 4560–70. doi : 10.1093/emboj/18.16.4560 . PMC 1171530 PMID 10449421 .
Le Hir H, Izaurralde E, Maquat LE, Moore MJ (grudzień 2000). „Spliceosom osadza wiele białek 20-24 nukleotydów w górę od połączeń ekson-ekson mRNA” . Dziennik EMBO . 19 (24): 6860–9. doi : 10.1093/emboj/19.24.6860 . PMC 305905 PMID 11118221 .
Harada K, Yamada A, Yang D, Itoh K, Shichijo S (wrzesień 2001). „Wiązanie antygenu odrzucania nowotworu SART3 z pre-mRNA czynnikiem splicingowym RNPS1: możliwa regulacja splicingu przez tworzenie kompleksu” . Międzynarodowy Dziennik Raka . 93 (5): 623-8. doi : 10.1002/ijc.1391 PMID 11477570 . S2CID 24724555 .
Kim VN, Kataoka N, Dreyfuss G (wrzesień 2001). „Rola czynnika rozpadu hUpf3, w którym pośredniczy nonsens, w zależnym od splicingu kompleksie połączeń egzon-egzon” . nauka . 293 (5536): 1832–6. Bibcode : 2001Sci...293.1832K . doi : 10.1126/science.1062829 . PMID 11546873 . S2CID 12018200 .
Lykke-Andersen J, Shu MD, Steitz JA (wrzesień 2001). „Komunikacja pozycji połączeń ekson-ekson do maszynerii nadzoru mRNA przez białko RNPS1”. nauka . 293 (5536): 1836–9. Bibcode : 2001Sci...293.1836L . doi : 10.1126/science.1062786 . PMID 11546874 . S2CID 389385 .
Lejeune F, Ishigaki Y, Li X, Maquat LE (lipiec 2002). „Kompleks połączenia eksonu jest wykrywany na mRNA związanym z CBP80, ale nie z eIF4E w komórkach ssaków: dynamika przebudowy mRNP” . Dziennik EMBO . 21 (13): 3536–45. doi : 10.1093/emboj/cdf345 . PMC 126094 PMID 12093754 .
McCracken S, Longman D, Johnstone IL, Cáceres JF, Blencowe BJ (listopad 2003). „Ewolucyjnie zachowana rola SRm160 w przetwarzaniu 3'-końca, która działa niezależnie od tworzenia kompleksu złącza egzonowego” . Journal of Biological Chemistry . 278 (45): 44153–60. doi : 10.1074/jbc.M306856200 PMID 12944400 .
Li C, Lin RI, Lai MC, Ouyang P, Tarn WY (październik 2003). „Jądrowe białko Pnn / DRS wiąże się ze składanymi mRNP i uczestniczy w przetwarzaniu i eksporcie mRNA poprzez interakcję z RNPS1” . Biologia molekularna i komórkowa . 23 (20): 7363–76. doi : 10.1128/MCB.23.20.7363-7376.2003 . PMC 230327 PMID 14517304 .
Kataoka N, Dreyfuss G (luty 2004). „Prosty system lizatu całej komórki do splicingu in vitro ujawnia stopniowe składanie kompleksu połączenia ekson-ekson” . Journal of Biological Chemistry . 279 (8): 7009–13. doi : 10.1074/jbc.M307692200 PMID 14625303 .
Sakashita E, Tatsumi S, Werner D, Endo H, Mayeda A (luty 2004). „Ludzki RNPS1 i związane z nim czynniki: wszechstronny alternatywny regulator splicingu pre-mRNA in vivo” . Biologia molekularna i komórkowa . 24 (3): 1174–87. doi : 10.1128/MCB.24.3.1174-1187.2004 . PMC 321435 PMID 14729963 .
Nott A, Le Hir H, Moore MJ (styczeń 2004). „Splicing poprawia translację w komórkach ssaków: dodatkowa funkcja kompleksu połączeń egzonowych” . Geny i rozwój . 18 (2): 210–22. doi : 10.1101/gad.1163204 . PMC 324426 PMID 14752011 .
Beausoleil SA, Jędrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (sierpień 2004). „Charakterystyka na dużą skalę fosfoprotein jądrowych komórek HeLa” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 101 (33): 12130-5. Bibcode : 2004PNAS..10112130B . doi : 10.1073/pnas.0404720101 PMC 514446 PMID 15302935 .
Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O'Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (sierpień 2004) . „Analiza proteomiczna, funkcjonalna i domenowa białek wiążących in vivo 14-3-3 zaangażowanych w regulację cytoszkieletu i organizację komórkową” . Bieżąca biologia . 14 (16): 1436–50. doi : 10.1016/j.cub.2004.07.051 PMID 15324660 . S2CID 2371325 .
Linki zewnętrzne
Przegląd wszystkich informacji strukturalnych dostępnych w PDB dla UniProt : Q15287 PDBe-KB .
