S100A6

S100A6
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, 2A9, 5B10, CABP, CACY, PRA, S100 białko wiążące wapń A6, S10A6
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS nie dotyczy
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Białko A6 wiążące wapń S100 ( S100A6 ) jest białkiem kodowanym u ludzi przez gen S100A6 .

Funkcjonować

Białko kodowane przez ten gen należy do rodziny białek S100 zawierających 2 motywy wiążące wapń z ręką EF. Białka S100 są zlokalizowane w cytoplazmie i/lub jądrze wielu komórek i biorą udział w regulacji wielu procesów komórkowych, takich jak progresja cyklu komórkowego i różnicowanie. Geny S100 obejmują co najmniej 13 członków, które są zlokalizowane jako klaster na chromosomie 1q21. Białko to może działać w stymulacji zależnego od Ca2+ uwalniania insuliny, stymulacji wydzielania prolaktyny i egzocytozie. Rearanżacje chromosomów i zmieniona ekspresja tego genu są związane z czerniakiem.

Interakcje

Wykazano, że S100A6 oddziałuje z S100B i SUGT1 .

Patologia

S100A6 należy zgłosić jako możliwy marker diagnostyczny raka brodawkowatego tarczycy .

Dalsza lektura

•   Schäfer BW, Heizmann CW (1996). „Rodzina S100 białek wiążących wapń dłoni EF: funkcje i patologia”. Trendy Biochem. nauka . 21 (4): 134–40. doi : 10.1016/S0968-0004(96)80167-8 . PMID 8701470 .
•   Minami H, Tokumitsu H, Mizutani A, Watanabe Y, Watanabe M, Hidaka H (1992). „Specyficzne wiązanie CAP-50 z kalcykliną” . FEBS Lett . 305 (3): 217-9. doi : 10.1016/0014-5793(92)80671-3 . PMID 1299619 .
•   Engelkamp D, Schäfer BW, Erne P, Heizmann CW (1992). „S100 alfa, CAPL i CACY: klonowanie molekularne i analiza ekspresji trzech białek wiążących wapń z ludzkiego serca”. Biochemia . 31 (42): 10258–64. doi : 10.1021/bi00157a012 . PMID 1384693 .
•   Tomida Y, Terasawa M, Kobayashi R, Hidaka H (1992). „Kalcyklina i kalwaskulina istnieją w ludzkich płytkach krwi”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 189 (3): 1310-6. doi : 10.1016/0006-291X(92)90216-8 . PMID 1482346 .
•   Filipek A, Gerke V, Weber K, Kuźnicki J (1991). „Charakterystyka regulowanego cyklem komórkowym białka kalcykliny z komórek guza puchliny brzusznej Ehrlicha. Identyfikacja dwóch białek wiążących uzyskanych metodą chromatografii powinowactwa zależnej od Ca2 (+)” . Eur. J. Biochem . 195 (3): 795–800. doi : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15768.x . PMID 1999197 .
•   Murphy LC, Murphy LJ, Tsuyuki D, Duckworth ML, Shiu RP (1988). „Klonowanie i charakterystyka cDNA kodującego wysoce konserwatywne, przypuszczalne białko wiążące wapń, zidentyfikowane przez surowicę odpornościową przeciw receptorowi prolaktyny” . J. Biol. chemia . 263 (5): 2397–401. doi : 10.1016/S0021-9258(18)69220-8 . PMID 2448309 .
•   Gabius HJ, Bardosi A, Gabius S, Hellmann KP, Karas M, Kratzin H (1989). „Identyfikacja produktu genu zależnego od cyklu komórkowego jako białka wiążącego kwas sialowy”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 163 (1): 506–12. doi : 10.1016/0006-291X(89)92166-9 . PMID 2775283 .
•   Ferrari S, Calabretta B, deRiel JK, Battini R, Ghezzo F, Lauret E, Griffin C, Emanuel BS, Gurrieri F, Baserga R (1987). „Analiza strukturalna i funkcjonalna genu regulowanego wzrostem, ludzkiej kalcykliny” . J. Biol. chemia . 262 (17): 8325–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)47567-9 . PMID 3036810 .
•   Calabretta B, Battini R, Kaczmarek L, de Riel JK, Baserga R (1986). „Klonowanie molekularne cDNA genu indukowanego czynnikiem wzrostu z silną homologią do S-100, białka wiążącego wapń” . J. Biol. chemia . 261 (27): 12628–32. doi : 10.1016/S0021-9258(18)67137-6 . PMID 3755724 .
•   Schäfer BW, Wicki R, Engelkamp D, Mattei MG, Heizmann CW (1995). „Izolacja klonu YAC obejmującego klaster dziewięciu genów S100 na ludzkim chromosomie 1q21: uzasadnienie nowej nomenklatury rodziny białek wiążących wapń S100”. Genomika . 25 (3): 638–43. doi : 10.1016/0888-7543(95)80005-7 . PMID 7759097 .
•    Engelkamp D, Schäfer BW, Mattei MG, Erne P, Heizmann CW (1993). „Sześć genów S100 jest skupionych na ludzkim chromosomie 1q21: identyfikacja dwóch genów kodujących dwa wcześniej niezgłoszone białka wiążące wapń S100D i S100E” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 90 (14): 6547–51. Bibcode : 1993PNAS...90.6547E . doi : 10.1073/pnas.90.14.6547 . PMC46969 . _ PMID 8341667 .
•    Filipek A, Wojda U (1996). „p30, nowy cel białkowy mysiej kalcykliny (S100A6)” . Biochem. J. _ 320 (Pt 2) (Pt 2): 585–7. doi : 10.1042/bj3200585 . PMC 1217969 . PMID 8973570 .
•   Kordowska J, Stafford WF, Wang CL (1998). „Ca2+ i Zn2+ wiążą się z różnymi miejscami i indukują różne zmiany konformacyjne ludzkiej kalcykliny”. Eur. J. Biochem . 253 (1): 57–66. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2530057.x . PMID 9578461 .
•   Yang Q, O'Hanlon D, Heizmann CW, znaki A (1999). „Demonstracja tworzenia heterodimerów między S100B i S100A6 w systemie dwuhybrydowym drożdży i czerniaku człowieka”. Do potęgi. Rozdz . komórki 246 (2): 501–9. doi : 10.1006/excr.1998.4314 . PMID 9925766 .
•   Sudo T, Hidaka H (1999). „Charakterystyka miejsca wiązania kalcykliny (S100A6) aneksyny XI-A przez mutagenezę ukierunkowaną” . FEBS Lett . 444 (1): 11–4. doi : 10.1016/S0014-5793(99)00014-9 . PMID 10037139 .
•   Deloulme JC, Assard N, Mbele GO, Mangin C, Kuwano R, Baudier J (2000). „S100A6 i S100A11 są specyficznymi celami białka S100B wiążącego wapń i cynk in vivo” . J. Biol. chemia . 275 (45): 35302–10. doi : 10.1074/jbc.M003943200 . PMID 10913138 .
•    Li Y, Yang L, Cui JT, Li WM, Guo RF, Lu YY (2002). „Konstrukcja analizy różnic reprezentacyjnych cDNA w oparciu o dwie biblioteki cDNA i identyfikacja genów ekspresji indukowanej czosnkiem w ludzkich komórkach raka żołądka” . Świat J. Gastroenterol . 8 (2): 208–12. doi : 10.3748/wjg.v8.i2.208 . PMC 4658352 . PMID 11925593 .
•   Otterbein LR, Kordowska J, Witte-Hoffmann C, Wang CL, Dominguez R (2002). „Struktury krystaliczne S100A6 w stanie wolnym od Ca (2+) i związanym z Ca (2+): mechanizm czujnika wapnia białek S100 ujawniony w rozdzielczości atomowej” . Struktura . 10 (4): 557–67. doi : 10.1016/S0969-2126(02)00740-2 . PMID 11937060 .
•   Filipek A, Jastrzębska B, Nowotny M, Kuźnicki J (2002). „CacyBP / SIP, kalcyklina i białko oddziałujące z Siah-1, wiąże białka dłoni EF z rodziny S100” . J. Biol. chemia . 277 (32): 28848–52. doi : 10.1074/jbc.M203602200 . PMID 12042313 .