SOAT1
| Identyfikatory | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| SOAT1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| , ACACT, ACAT, ACAT-1, ACAT1, SOAT, STAT, O-acylotransferaza sterolowa 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Identyfikatory zewnętrzne | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidane | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
O-acylotransferaza sterolowa (acylo-koenzym A: acylotransferaza cholesterolowa) 1 , znana również jako SOAT1 , jest enzymem kodowanym u ludzi przez gen SOAT1 .
Funkcjonować
Acylo-koenzym A: acylotransferaza cholesterolu ( EC 2.3.1.26 ) jest wewnątrzkomórkowym białkiem znajdującym się w retikulum endoplazmatycznym , które tworzy estry cholesterolu z cholesterolu . Akumulacja estrów cholesterolu w postaci cytoplazmatycznych kropelek lipidów w makrofagach i komórkach mięśni gładkich jest charakterystyczną cechą wczesnych stadiów blaszek miażdżycowych (Cadigan i in., 1988).
Struktura i biogeneza
SOAT1 jest politopowym integralnym białkiem błonowym należącym do nadrodziny O-acylotransferazy związanej z błoną (MBOAT). Struktura SOAT1 nie została jeszcze rozwiązana, ale struktura DltB, bakteryjnego MBOAT, sugeruje złożony układ wielu domen transbłonowych (TMD). Sekwencje pierwotne przewidywanych TMD SOAT1 wskazują na wiele niezwykłych cech TMD, takich jak obecność wielu naładowanych reszt w dwuwarstwie lipidowej. Te cechy mogą utrudniać integrację TMD z fazą hydrofobową membrany i dlatego mogą wymagać wyspecjalizowanych białek opiekuńczych. Pierwszą wskazówką dotyczącą takiego białka opiekuńczego wspomagającego biogenezę SOAT1 było rozpoznanie udziału kompleksu białek błonowych ER (EMC), molekularnego białka opiekuńczego i insertazy integralnych białek błonowych, w utrzymywaniu stabilności SOAT1.
Interaktywna mapa szlaków
Kliknij geny, białka i metabolity poniżej, aby przejść do odpowiednich artykułów.
Edycja ścieżki statyny
Zobacz też
Dalsza lektura
- Chang TY, Chang CC, Lin S, Yu C, Li BL, Miyazaki A (czerwiec 2001). „Role acylo-koenzymu A: acylotransferazy cholesterolu-1 i -2”. Aktualny pogląd w Lipidologii . 12 (3): 289–96. doi : 10.1097/00041433-200106000-00008 . PMID 11353332 . S2CID 7310225 .
- Chang CC, Noll WW, Nutile-McMenemy N, Lindsay EA, Baldini A, Chang W, Chang TY (styczeń 1994). „Lokalizacja acylokoenzymu A: genu acylotransferazy cholesterolu na ludzkim chromosomie 1q25”. Genetyka komórek somatycznych i molekularnych . 20 (1): 71–4. doi : 10.1007/BF02257489 . PMID 8197480 . S2CID 20146117 .
- Chang CC, Huh HY, Cadigan KM, Chang TY (październik 1993). „Klonowanie molekularne i funkcjonalna ekspresja cDNA ludzkiego acylo-koenzymu A: acylotransferazy cholesterolu w zmutowanych komórkach jajnika chomika chińskiego” . Journal of Biological Chemistry . 268 (28): 20747–55. doi : 10.1074/jbc.273.52.35132 . PMID 8407899 .
- Chang CC, Huh HY, Cadigan KM, Chang TY (październik 1993). „Klonowanie molekularne i funkcjonalna ekspresja cDNA ludzkiego acylo-koenzymu A: acylotransferazy cholesterolu w zmutowanych komórkach jajnika chomika chińskiego” . Journal of Biological Chemistry . 268 (28): 20747–55. doi : 10.1074/jbc.273.52.35132 . PMID 8407899 .
- Oelkers P, Behari A, Cromley D, Billheimer JT, Sturley SL (październik 1998). „Charakterystyka dwóch ludzkich genów kodujących acylokoenzym A: enzymy związane z acylotransferazą cholesterolu” . Journal of Biological Chemistry . 273 (41): 26765–71. doi : 10.1074/jbc.273.41.26765 . PMID 9756920 .
- Li BL, Li XL, Duan ZJ, Lee O, Lin S, Ma ZM, Chang CC, Yang XY, Park JP, Mohandas TK, Noll W, Chan L, Chang TY (kwiecień 1999). „Organizacja genu ludzkiego acylo-CoA: acylotransferazy cholesterolu-1 (ACAT-1) i dowody na to, że mRNA ACAT-1 o masie 4,3 kilozasad jest wytwarzany z dwóch różnych chromosomów” . Journal of Biological Chemistry . 274 (16): 11060–71. doi : 10.1074/jbc.274.16.11060 . PMID 10196189 .
- Lin S, Cheng D, Liu MS, Chen J, Chang TY (sierpień 1999). „Ludzki acylo-CoA: acylotransferaza-1 cholesterolu w retikulum endoplazmatycznym zawiera siedem domen transbłonowych” . Journal of Biological Chemistry . 274 (33): 23276–85. doi : 10.1074/jbc.274.33.23276 . PMID 10438503 .
- Sakashita N, Miyazaki A, Takeya M, Horiuchi S, Chang CC, Chang TY, Takahashi K (styczeń 2000). „Lokalizacja ludzkiego acylo-koenzymu A: acylotransferazy cholesterolowej-1 (ACAT-1) w makrofagach i różnych tkankach” . Amerykański Dziennik Patologii . 156 (1): 227–36. doi : 10.1016/S0002-9440(10)64723-2 . PMC 1868616 . PMID 10623671 .
- Guo Z, Cromley D, Billheimer JT, Sturley SL (sierpień 2001). „Identyfikacja potencjalnych miejsc wiązania substratu w drożdżach i ludzkich acylotransferazach sterolowych acylo-CoA przez mutagenezę konserwatywnych sekwencji” . Dziennik badań lipidów . 42 (8): 1282–91. doi : 10.1016/S0022-2275(20)31579-0 . PMID 11483630 .
- Zhang Y, Yu C, Liu J, Spencer TA, Chang CC, Chang TY (marzec 2003). „Cholesterol jest lepszy od 7-ketocholesterolu lub 7 alfa-hydroksycholesterolu jako allosteryczny aktywator acylo-koenzymu A: acylotransferazy cholesterolu 1” . Journal of Biological Chemistry . 278 (13): 11642-7. doi : 10.1074/jbc.M211559200 . PMID 12533546 .
- Wollmer MA, Streffer JR, Tsolaki M, Grimaldi LM, Lütjohann D, Thal D, von Bergmann K, Nitsch RM, Hock C, Papassotiropoulos A (czerwiec 2003). „Genetyczne powiązanie acylo-koenzymu A: acylotransferazy cholesterolowej z poziomem cholesterolu w płynie mózgowo-rdzeniowym, ładunkiem amyloidu w mózgu i ryzykiem choroby Alzheimera” . Psychiatria molekularna . 8 (6): 635–8. doi : 10.1038/sj.mp.4001296 . PMID 12851640 .
- Smith JL, Rangaraj K, Simpson R, Maclean DJ, Nathanson LK, Stuart KA, Scott SP, Ramm GA, de Jersey J (kwiecień 2004). „Ilościowa analiza ekspresji genów ACAT w tkankach ludzkich metodą PCR w czasie rzeczywistym” . Dziennik badań lipidów . 45 (4): 686–96. doi : 10.1194/jlr.M300365-JLR200 . PMID 14729857 .
- Hori M, Miyazaki A, Tamagawa H, Satoh M, Furukawa K, Hakamata H, Sasaki Y, Horiuchi S (lipiec 2004). „Regulacja w górę acylo-koenzymu A: acylotransferazy-1 cholesterolu poprzez transformację czynnika wzrostu beta1 podczas różnicowania ludzkich monocytów w makrofagi” (PDF) . Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 320 (2): 501–5. doi : 10.1016/j.bbrc.2004.05.190 . PMID 15219857 .
- Yang L, Chen J, Chang CC, Yang XY, Wang ZZ, Chang TY, Li BL (kwiecień 2004). „Stabilna struktura pnia-pętli w górę zwiększa wybór pierwszego 5'-ORF-AUG jako głównego kodonu startowego do inicjacji translacji ludzkiego mRNA ACAT1”. Acta Biochimica et Biophysica Sinica . 36 (4): 259–68. doi : 10.1093/abbs/36.4.259 . PMID 15253151 .
- Liang JJ, Oelkers P, Guo C, Chu PC, Dixon JL, Ginsberg HN, Sturley SL (październik 2004). „Nadekspresja ludzkiej acylotransferazy diacyloglicerolu 1, acylo-coa: acylotransferazy cholesterolu 1 lub acylo-CoA: acylotransferazy cholesterolu 2 stymuluje wydzielanie lipoprotein zawierających apolipoproteinę B w komórkach McA-RH7777” . Journal of Biological Chemistry . 279 (43): 44938–44. doi : 10.1074/jbc.M408507200 . PMID 15308631 .
- Yang L, Lee O, Chen J, Chen J, Chang CC, Zhou P, Wang ZZ, Ma HH, Sha HF, Feng JX, Wang Y, Yang XY, Wang L, Dong R, Ornvold K, Li BL, Chang TY (październik 2004). „Sekwencje ludzkiego acylo-koenzymu A: acylotransferazy cholesterolu 1 (acat1) zlokalizowane w dwóch różnych chromosomach (7 i 1) są wymagane do wytworzenia nowego izoenzymu ACAT1 z dodatkową sekwencją na N-końcu” . Journal of Biological Chemistry . 279 (44): 46253–62. doi : 10.1074/jbc.M408155200 . PMID 15319423 .
- Yang L, Yang JB, Chen J, Yu GY, Zhou P, Lei L, Wang ZZ, Cy Chang C, Yang XY, Chang TY, Li BL (sierpień 2004). „Wzmocnienie ekspresji ludzkiego genu ACAT1 w celu promowania tworzenia komórek piankowatych pochodzących z makrofagów przez deksametazon” . Badania komórek . 14 (4): 315–23. doi : 10.1038/sj.cr.7290231 . PMID 15353128 .
- Bertram L, Hsiao M, Mullin K, Parkinson M, Menon R, Moscarillo TJ, Blacker D, Tanzi RE (czerwiec 2005). „ACAT1 nie jest związany z chorobą Alzheimera w dwóch niezależnych próbkach rodzinnych” . Psychiatria molekularna . 10 (6): 522–4. doi : 10.1038/sj.mp.4001646 . PMID 15768051 .