SPOKÓJ2

SPOKÓJ2
Dostępne konstrukcje
WPB	Wyszukiwanie Human UniProt:
Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, CAMII, PHKD, PHKD2, LQT15, caM, kalmodulina 2 (kinaza fosforylazy, delta), kalmodulina 2, CAMC, CAM1, CAMIII, CAM3, CALM, CALML2 Identyfikatory
zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek )
Chr.
Koniec
Wzór ekspresji RNA
	nie dotyczy
Ontologia genów
Funkcja molekularna
Komponent komórkowy
Proces biologiczny
	Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi
	Wikidane
Wyświetl/edytuj Człowiek

Kalmodulina 2 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen CALM2 .

Znaczenie kliniczne

Mutacje w CALM2 są związane z zaburzeniami rytmu serca .

Interakcje

Wykazano, że CALM2 oddziałuje z AKAP9 .

Zobacz też

kalmodulina

Linki zewnętrzne

Lokalizacja ludzkiego genomu CALM2 i strona szczegółów genu CALM2 w przeglądarce genomu UCSC .

Dalsza lektura

Zhang M, Yuan T (1998). „Mechanizmy molekularne funkcjonalnej wszechstronności kalmoduliny”. Biochem. Biol komórkowy . 76 (2–3): 313–23. doi : 10.1139/bcb-76-2-3-313 . PMID 9923700 .
Gusiew NB (2001). „Niektóre właściwości kaldesmonu i kalponiny oraz udział tych białek w regulacji skurczu mięśni gładkich i tworzeniu cytoszkieletu”. Biochemia Msc . 66 (10): 1112–21. doi : 10.1023/A:1012480829618 . PMID 11736632 . S2CID 310781 .
Benaim G, Villalobo A (2002). „Fosforylacja kalmoduliny. Implikacje funkcjonalne” (PDF) . Eur. J. Biochem . 269 (15): 3619–31. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x . hdl : 10261/79981 . PMID 12153558 .
Koller M, Schnyder B, Strehler EE (1990). „Organizacja strukturalna ludzkiego genu kalmoduliny CaMIII”. Biochim. Biofiza. Akta . 1087 (2): 180-9. doi : 10.1016/0167-4781(90)90203-e . PMID 2223880 .
Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (1987). „Porównanie białka S100b z kalmoduliną: interakcje z melityną i białkami tau związanymi z mikrotubulami oraz hamowanie fosforylacji białek tau przez kinazę białkową C”. Biochemia . 26 (10): 2886–93. doi : 10.1021/bi00384a033 . PMID 3111527 .
Matoba R, Okubo K, Hori N, Fukushima A, Matsubara K (1994). „Dodanie informacji kodującej 5' do biblioteki cDNA skierowanej na koniec 3' poprawia analizę ekspresji genów”. gen . 146 (2): 199–207. doi : 10.1016/0378-1119(94)90293-3 . PMID 8076819 .
Srinivas SK, Srinivas RV, Anantharamaiah GM, Compans RW, Segrest JP (1993). „Domena cytozolowa glikoprotein otoczki ludzkiego wirusa niedoboru odporności wiąże się z kalmoduliną i hamuje białka regulowane przez kalmodulinę” . J. Biol. chemia . 268 (30): 22895–9. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41610-9 . PMID 8226798 .
Miller MA, Mietzner TA, Cloyd MW, Robey WG, Montelaro RC (1993). „Identyfikacja domeny peptydowej wiążącej i hamującej kalmodulinę w transbłonowej glikoproteinie HIV-1”. AIDS Res. Szum. Retrowirusy . 9 (11): 1057–66. doi : 10.1089/aid.1993.9.1057 . PMID 8312049 .
Radding W, Pan ZQ, Hunter E, Johnston P, Williams JP, McDonald JM (1996). „Ekspresja glikoproteiny otoczki HIV-1 zmienia kalmodulinę komórkową”. Biochem. Biofiza. Rez. Komuna . 218 (1): 192-7. doi : 10.1006/bbrc.1996.0034 . PMID 8573130 .
Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (1996). „Rola kalmoduliny w apoptozie za pośrednictwem Fas, w której pośredniczy HIV” . Jestem. J. Patol . 149 (3): 903–10. PMC 1865159 . PMID 8780394 .
Sasaki M, Uchiyama J, Ishikawa H, Matsushita S, Kimura G, Nomoto K, Koga Y (1996). „Indukcja apoptozy przez zależne od kalmoduliny podwyższenie wewnątrzkomórkowego Ca2+ w komórkach CD4+ wykazujących ekspresję gp 160 wirusa HIV” . Wirusologia . 224 (1): 18–24. doi : 10.1006/viro.1996.0502 . PMID 8862395 .
Brigino E, Haraguchi S, Koutsonikolis A, Cianciolo GJ, Owens U, Good RA, Day NK (1997). „Interleukina 10 jest indukowana przez rekombinowane białko Nef HIV-1 obejmujące szlak transdukcji sygnału fosfodiesterazy zależnej od wapnia / kalmoduliny” . proc. Natl. Acad. nauka USA . 94 (7): 3178–82. doi : 10.1073/pnas.94.7.3178 . PMC20342 . _ PMID 9096366 .
Minakami R, Jinnai N, Sugiyama H (1997). „Fosforylacja i wiązanie kalmoduliny metabotropowego receptora glutaminianu podtypu 5 (mGluR5) są antagonistyczne in vitro” . J. Biol. chemia . 272 (32): 20291–8. doi : 10.1074/jbc.272.32.20291 . PMID 9242710 .
Miyawaki A, Llopis J, Heim R, McCaffery JM, Adams JA, Ikura M, Tsien RY (1997). „Fluorescencyjne wskaźniki Ca2+ na bazie białek zielonej fluorescencji i kalmoduliny” . Natura . 388 (6645): 882–7. doi : 10.1038/42264 . PMID 9278050 . S2CID 13745050 .
Malvoisin E, Wild F (1997). „Hamowanie fuzji komórkowej za pośrednictwem glikoproteiny otoczki HIV-1, HIV-2 i SIV przez kalmodulinę”. Wirus Res . 50 (2): 119–27. doi : 10.1016/S0168-1702(97)00060-9 . PMID 9282777 .
Martoglio B, Graf R, Dobberstein B (1997). „Fragmenty peptydów sygnałowych preprolaktyny i HIV-1 p-gp160 oddziałują z kalmoduliną” . EMBO J. 16 (22): 6636–45. doi : 10.1093/emboj/16.22.6636 . PMC 1170268 . PMID 9362478 .
Ishikawa H, Sasaki M, Noda S, Koga Y (1998). „Indukcja apoptozy przez wiązanie końca karboksylowego ludzkiego wirusa niedoboru odporności typu 1 gp160 z kalmoduliną” . J. Wirol . 72 (8): 6574–80. doi : 10.1128/JVI.72.8.6574-6580.1998 . PMC 109834 . PMID 9658102 .
Toutenhoofd SL, Foletti D, Wicki R, Rhyner JA, Garcia F, Tolon R, Strehler EE (1998). „Charakterystyka ludzkiego genu kalmoduliny CALM2 i porównanie aktywności transkrypcyjnej CALM1, CALM2 i CALM3”. wapń komórkowy . 23 (5): 323–38. doi : 10.1016/S0143-4160(98)90028-8 . PMID 9681195 .