SUMO3

SUMO3
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, SMT3A, SMT3H1, SUMO-3, Smt3B, mały modyfikator podobny do ubikwityny 3, mały modyfikator podobny do ubikwityny 3
Identyfikatory zewnętrzne
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Mały modyfikator związany z ubikwityną 3 jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen SUMO3 .

Funkcjonować

Białka SUMO, takie jak SUMO3 i ubikwityna (patrz MIM 191339) potranslacyjnie modyfikują liczne białka komórkowe i wpływają na ich metabolizm i funkcję. Jednak w przeciwieństwie do ubikwitynacji, której celem są białka do degradacji, sumoilacja uczestniczy w wielu procesach komórkowych, takich jak transport jądrowy, regulacja transkrypcji, apoptoza i stabilność białek (Su i Li, 2002). [dostarczone przez OMIM]

Interakcje

Wykazano, że SUMO3 oddziałuje z ARNTL i glikozylazą DNA tyminy .

Dalsza lektura

•   Maruyama K, Sugano S (styczeń 1994). „Oligo-capping: prosta metoda zastąpienia struktury czapeczki eukariotycznych mRNA oligorybonukleotydami”. gen . 138 (1–2): 171–4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
•   Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (październik 1997). „Konstrukcja i charakterystyka biblioteki cDNA wzbogaconej o pełnej długości i wzbogaconej o koniec 5'”. gen . 200 (1–2): 149–56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
•   Saitoh H, Hinchey J (marzec 2000). „Funkcjonalna heterogeniczność małych modyfikatorów białek związanych z ubikwityną SUMO-1 w porównaniu z SUMO-2/3” . Journal of Biological Chemistry . 275 (9): 6252–8. doi : 10.1074/jbc.275.9.6252 . PMID 10692421 .
•   Tatham MH, Jaffray E, Vaughan OA, Desterro JM, Botting CH, Naismith JH, Hay RT (wrzesień 2001). „Łańcuchy polimerowe SUMO-2 i SUMO-3 są sprzężone z substratami białkowymi przez SAE1 / SAE2 i Ubc9” . Journal of Biological Chemistry . 276 (38): 35368–74. doi : 10.1074/jbc.M104214200 . PMID 11451954 .
•    Lin J, Johannsen E, Robertson E, Kieff E (styczeń 2002). „Przypuszczalna domena represji antygenu jądrowego 3C wirusa Epsteina-Barra pośredniczy w koaktywacji promotora LMP1 z EBNA-2” . Dziennik wirusologii . 76 (1): 232–42. doi : 10.1128/JVI.76.1.232-242.2002 . PMC 135708 . PMID 11739688 .
•    Kadoya T, Yamamoto H, Suzuki T, Yukita A, Fukui A, Michiue T, Asahara T, Tanaka K, Asashima M, Kikuchi A (czerwiec 2002). „Aktywność desumoilacji Axam, nowego białka wiążącego aksynę, bierze udział w regulacji w dół beta-kateniny” . Biologia molekularna i komórkowa . 22 (11): 3803–19. doi : 10.1128/MCB.22.11.3803-3819.2002 . PMC 133821 . PMID 11997515 .
•   Su HL, Li SS (sierpień 2002). „Cechy molekularne ludzkich genów SUMO podobnych do ubikwityny i ich kodowanych białek”. gen . 296 (1–2): 65–73. doi : 10.1016/S0378-1119(02)00843-0 . PMID 12383504 .
•   Subramanian L, Benson MD, Iñiguez-Lluhí JA (marzec 2003). „Motyw kontroli synergii w domenie atenuatora CCAAT / białka wiążącego wzmacniacz alfa hamuje synergię transkrypcji poprzez modyfikację wzmocnioną przez PIASy przez SUMO-1 lub SUMO-3” . Journal of Biological Chemistry . 278 (11): 9134–41. doi : 10.1074/jbc.M210440200 . PMID 12511558 .
•   Eaton EM, Sealy L (sierpień 2003). „Modyfikacja CCAAT / białka wiążącego wzmacniacz beta przez członków rodziny małych modyfikatorów podobnych do ubikwityny (SUMO), SUMO-2 i SUMO-3” . Journal of Biological Chemistry . 278 (35): 33416–21. doi : 10.1074/jbc.M305680200 . PMID 12810706 .
•   Tatham MH, Kim S, Yu B, Jaffray E, Song J, Zheng J, Rodriguez MS, Hay RT, Chen Y (sierpień 2003). „Rola N-końcowego miejsca Ubc9 w wiązaniu i koniugacji SUMO-1, -2 i -3”. Biochemia . 42 (33): 9959–69. doi : 10.1021/bi0345283 . PMID 12924945 .
•    Dobreva G, Dambacher J, Grosschedl R (grudzień 2003). „Modyfikacja SUMO nowego białka wiążącego MAR, SATB2, moduluje ekspresję genu mu immunoglobuliny” . Geny i rozwój . 17 (24): 3048–61. doi : 10.1101/gad.1153003 . PMC 305257 . PMID 14701874 .
•   Reverter D, Lima CD (sierpień 2004). „Podstawa specyficzności proteazy SUMO dostarczona przez analizę ludzkiego Senp2 i kompleksu Senp2-SUMO” . Struktura . 12 (8): 1519–31. doi : 10.1016/j.str.2004.05.023 . PMID 15296745 .
•    Ayaydin F, Dasso M (grudzień 2004). „Wyraźna dynamika in vivo paralogów SUMO kręgowców” . Biologia molekularna komórki . 15 (12): 5208–18. doi : 10.1091/mbc.E04-07-0589 . PMC 532004 . PMID 15456902 .
•    Xu Z, Au SW (marzec 2005). „Mapowanie reszt prekursorów SUMO niezbędnych w dojrzewaniu różnicowym przez proteazę specyficzną dla SUMO, SENP1” . Dziennik biochemiczny . 386 (część 2): 325–30. doi : 10.1042/BJ20041210 . PMC 1134797 . PMID 15487983 .
•   Ding H, Xu Y, Chen Q, Dai H, Tang Y, Wu J, Shi Y (marzec 2005). „Struktura roztworu ludzkiego SUMO-3 C47S i jego powierzchnia wiążąca dla Ubc9”. Biochemia . 44 (8): 2790–9. doi : 10.1021/bi0477586 . PMID 15723523 .
•    Bossis G, Malnou CE, Farras R, Andermarcher E, Hipskind R, Rodriguez M, Schmidt D, Muller S, Jariel-Encontre I, Piechaczyk M (sierpień 2005). „Regulacja w dół aktywności dimeru c-Fos / c-Jun AP-1 przez sumoilację” . Biologia molekularna i komórkowa . 25 (16): 6964–79. doi : 10.1128/MCB.25.16.6964-6979.2005 . PMC 1190241 . PMID 16055710 .