Syntaza cysteiny
| identyfikatory | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| syntazy cysteiny | |||||||||
| nr WE | 2.5.1.47 | ||||||||
| nr CAS | 37290-89-4 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRYM | profil | ||||||||
| Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDB suma | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
W enzymologii syntaza cysteiny ( EC 2.5.1.47 ) jest enzymem , który katalizuje reakcję chemiczną
- O 3 -acetylo- L -seryna + siarkowodór L -cysteina + octan
Zatem dwoma substratami tego enzymu są O 3 -acetylo- L -seryna i siarkowodór , podczas gdy jego dwoma produktami są L -cysteina i octan .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności przenoszących grupy arylowe lub alkilowe inne niż grupy metylowe. Systematyczna nazwa tej klasy enzymów to O3-acetylo-L-seryna:siarkowodór 2-amino-2-karboksyetylotransferaza . Inne powszechnie używane nazwy to sulfhydrylaza O-acetylo-L-seryny , sulfohydrolaza O-acetylo-L-seryny , (tiol)-liaza O-acetyloseryny , (tiolo)-liaza O-acetyloseryny , sulfhydrylaza O-acetyloseryny , O3- octan-liaza acetylo-L-seryny (z dodatkiem siarkowodoru) , sulfhydrylaza acetyloseryny , syntetaza cysteiny , syntaza S-sulfocysteiny , 3-O-acetylo-L-seryna:siarkowodór i 2-amino-2-karboksyetylotransferaza . Enzym ten uczestniczy w 3 szlakach metabolicznych : metabolizmie cysteiny , metabolizmie selenoaminokwasów i metabolizmie siarki . Wykorzystuje jeden kofaktor , fosforan pirydoksalu .
Studia strukturalne
Pod koniec 2007 roku rozwiązano 12 struktur dla tej klasy enzymów o kodach dostępu PDB 1O58 , 1VE1 , 1Y7L , 1Z7W , 1Z7Y , 2BHS , 2BHT , 2EGU , 2ISQ , 2Q3B , 2Q3C i 2Q3D .
- Becker MA, Kredich NM, Tomkins GM (1969). „Oczyszczanie i charakterystyka sulfhydrylazy O-acetyloseryny-A z Salmonella typhimurium”. J. Biol. chemia . 244 (9): 2418–27. PMID 4891157 .
- Hara S, Payne MA, Schnackerz KD, Cook PF (1990). „Procedura szybkiego oczyszczania i wspomagany komputerowo test elektrody selektywnej dla jonów siarczkowych dla sulfhydrylazy O-acetyloseryny z Salmonella typhimurium”. Eksp. białka Purif . 1 (1): 70–6. doi : 10.1016/1046-5928(90)90048-4 . PMID 2152186 .
- Ikegami F, Kaneko M, Lambein F, Kuo YH, Murakoshi I (1987). „Różnica między syntazami uracyloalaniny a syntazami cysteiny u Pisum sativum”. Fitochemia . 26 (10): 2699–2704. doi : 10.1016/S0031-9422(00)83575-X .
- Murakoshi I, Kaneko M, Koide C, Ikegami F (1986). „Enzymatyczna synteza aminokwasu neuropobudzającego quisqualic przez syntazę cysteiny”. Fitochemia . 25 (12): 2759–2763. doi : 10.1016/S0031-9422(00)83736-X .
- Tai CH, Burkhard P, Gani D, Jenn T, Johnson C, Cook PF (2001). „Charakterystyka allosterycznego miejsca wiązania anionów sulfhydrylazy O-acetyloseryny”. Biochemia . 40 (25): 7446–52. doi : 10.1021/bi015511s . PMID 11412097 .
- Schnackerz KD, Hazlett TL, Gratton E, Mozzarelli A (2000). „Rola 5'-fosforanu pirydoksalu w stabilizacji strukturalnej sulfhydrylazy O-acetyloserynowej” . J. Biol. chemia . 275 (51): 40244–51. doi : 10.1074/jbc.M007015200 . PMID 10995767 .
