TMEM98
| Identyfikatory | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| TMEM98 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| , NNO4, TADA1, białko transbłonowe 98 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Identyfikatory zewnętrzne | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Wikidane | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Białko transbłonowe 98 to jednoprzebiegowe białko błonowe , które u ludzi jest kodowane przez gen TMEM98 . Funkcja tego białka jest obecnie nieznana. TMEM98 jest również znany jako UNQ536/PRO1079.
Gen
Gen ten znajduje się na nici dodatniej chromosomu 17 w locus 17q11.2. Rozciąga się od par zasad 31 254 928 do 31 272 124.
Warianty
Istnieją dwa znane warianty transkrypcji, które kodują TMEM98. Wariant pierwszy odpowiada dłuższemu z dwóch, ma 8 eksonów i ma długość 1808 zasad. Wariant dwa koduje to samo białko, ale jest nieco krótszy w eksonie 2 i brakuje mu eksonu 3; ma długość 1732 baz. Ten brakujący region odpowiada 85 parom zasad w pobliżu końca 5' UTR. Wariant pierwszy jest bardziej obfity niż wariant drugi z 17 razy większą ilością mRNA wyekstrahowanego w różnych eksperymentach z tkankami ludzkimi.
Ewolucja
Paralogi
Nie są znane paralogi dla TMEM98. Chociaż nie działają, istnieją dwa pseudogeny znalezione na chromosomach 6 i 14 u Homo sapiens .
ortologi
Białko transbłonowe 98 jest silnie konserwowane u ryb, płazów, gadów, ptaków i innych ssaków innych niż ludzie. Jest tylko nieznacznie konserwowany i występuje u bezkręgowców i owadów i nie występuje u bakterii, archeonów , protistów , roślin ani grzybów.
| Rodzaj i gatunek | Nazwa zwyczajowa | Klasa | Przystąpienie | Procent tożsamości |
|---|---|---|---|---|
| Pan paniskus | Bonobo | ssaki | XP_003818064.1 | 99% |
| Felis catus | Wspólny kot domowy | ssaki | XP_003996602 | 99% |
| Mus musculus | Mysz | ssaki | NP_083813.1 | 99% |
| Myotis davidii | Nietoperz z uszami myszy | ssaki | ELK33053.1 | 95% |
| Heterocephalus glaber | Nagi kretoszczur | ssaki | EHB09150.1 | 94% |
| Anolis carolinensis | nadrzewna jaszczurka | Gady | XP_003222593 | 85% |
| Taeniopygia guttata | Zięba zebry | Ave | XP_002193870.1 | 78% |
| Tetraodon nigrovirdis | Rozdymka Rozdymkowata Ryba Zielonkawa | aktinopterygii | CAG07250.1 | 78% |
| Bombus niecierpek | Pospolita pszczoła wschodnia | owady | XP_003489307.1 | 42% |
| Solniczka harpegnata | Skacząca Mrówka | owady | EFN84682.1 | 40% |
| Trichinella spiralis | Pasożyt nicieni | Annelida | XP_003372303.1 | 37% |
Filogeneza
Wykres procentowej zmiany w czasie wykonano za pomocą drzewa czasu.
Białko
Transkrypcja Wariant pierwszy i drugi kodują to samo białko składające się z 226 aminokwasów . Białko ma masę 24,6 kdal i punkt izoelektryczny 4,26.
Domeny
W tym białku nie ma peptydu sygnałowego. Domena transbłonowa ma długość 22 aminokwasów i jest zlokalizowana od aminokwasów 6-28. Aminokwasy po stronie N-końca znajdują się na zewnątrz komórki, a aminokwasy po stronie C-końca znajdują się na zewnątrz komórki.
Paralogiczna domena Grap2 i oddziałująca z cykliną-D (pfam13324) rozciąga się od 81-151 i jest wysoce konserwatywna w ortologach . Region ten jest zaangażowany w regulację proliferacji i różnicowania komórek przy użyciu szlaków sygnałowych, w których pośredniczy Grap2 i cyklina-D.
Struktura drugorzędowa
TMEM98 składa się z 7 helis alfa , zgodnie z przewidywaniami NCBI CBLAST, z e-wartością 9x10-7 .
Rozporządzenie
poziom mRNA
Region promotora ma długość 901 par zasad. Najbardziej konserwatywne przewidywane czynniki transkrypcyjne przedstawiono poniżej.
| Czynnik transkrypcyjny | Początek | Koniec | Pasmo | Sekwencja |
|---|---|---|---|---|
| Współczynniki pola GC SP1/GC | 58 | 74 | + | gtagGGGGtgtgtgttt |
| Czynnik transkrypcyjny palca cynkowego C2H2 5 | 102 | 116 | + | tgtatgGGATggagt |
| Czynnik transkrypcyjny palca cynkowego C2H2 2 | 48 | 70 | - | acacaCCCCctaccctgccatcc |
| Motyw złożony z miejsc wiązania dla pluripotencji lub czynników komórek macierzystych | 151 | 169 | + | gggctctGCATttgtactc |
| Element odpowiedzi na wapń | 352 | 362 | + | agaccGAGGca |
| Czynnik erytrocytów CP2 uwalniany do drosophila Elf1 II B | 386 | 404 | - | cTCTGccactcactagcta |
| Współczynniki pola GC SP1/GC | 500 | 516 | + | gcccgGGGCggggcgca |
| Czynnik transkrypcyjny indukowany metalem | 505 | 519 | - | gcctGCGCCccgccc |
| Białko palca cynkowego domeny KRAB 57 | 543 | 555 | + | gtcTGCCgcccgg |
| Gen gruczolaka pleomorficznego | 567 | 589 | + | cgGGGGcgcgaggaaggggtgtt |
| Rodzina genów CTCF i BORIS, regulatory transkrypcji | 615 | 641 | + | tgccccggccgccgGGGGgcctggcgg |
| Białko C i czynnik uwalniania indukowane przez EGR/czynnik wzrostu nerwów | 695 | 713 | + | gggcgcggGGGCgcgaggc |
| Aktywator E2F-myc i regulator cyklu komórkowego | 663 | 679 | - | ggcccgcgcCAAAtccc |
| Czynnik transkrypcyjny polimerazy RNA II | 670 | 676 | - | ccgCGCC |
| Czynnik transkrypcyjny polimerazy RNA II | 696 | 702 | - | ccgCGCC |
| Jądrowy czynnik oddechowy 1 | 694 | 710 | - | tcgcGCCCccgcgcccc |
| Selenocysteinowy czynnik aktywacji tRNA | 725 | 755 | + | ggccgcggcgcttCCCGgcatgctccgctgc |
| Jądrowy czynnik oddechowy 1 | 758 | 774 | + | gcccGCGCccgcgcccg |
| Histonowy czynnik jądrowy P | 771 | 783 | + | ccCGGactttgcc |
| Jądrowy czynnik oddechowy 1 | 759 | 775 | - | ccggGCGCgggcgcggg |
| Czynnik transkrypcyjny polimerazy RNA II | 886 | 892 | - | ccgCGCC |
Możliwe pętle łodyg 5' UTR ma dwie możliwe pętle łodyg. Znajdują się one pod numerami 279-303 i 342-372. W 3' UTR możliwa jest pętla łodygi zlokalizowana w latach 1487-1502.
Miejsca wiązania mikroRNA Istnieje jedno miejsce wiązania miRNA w 3' UTR, jak przewidziano za pomocą TargetScan . Ten miRNA, hsa-miR-4782-3p, może odgrywać rolę w raku piersi.
Poziom białka
TMEM98 ma 4 przewidywane miejsca glikacji w aminokwasach 44, 118, 120 i 133. Istnieją miejsca fosforylacji seryny w pozycjach 60, 122, 124, 136, 145 i 191 oraz miejsca fosforylacji treoniny w pozycjach 55, 105 i 160. Miejsca te wszystkie znajdują się po stronie N-końca regionu transbłonowego i znajdują się wewnątrz cytozolu komórki.
Wyrażenie
TMEM98 ulega silnej ekspresji w siatkówce, tkance tłuszczowej, zarodku, jajniku, pępowinie, macicy, prostacie, jelicie grubym i cienkim, płucach, medycznym nabłonku węchowym, narządzie nosa, żołądku, pęcherzu moczowym i tkankach nadnerczy. Wyrażana jest na bardzo niskim poziomie w zapłodnionej komórce jajowej, komórkach jajowych, komórkach B, mięśniach szkieletowych, naskórku języka i tkankach grasicy.
Jest również silniej wyrażany w późniejszych stadiach embrionalnych.
Aspekty kliniczne
Mutacje w TMEM98 powodują autosomalny dominujący nanophthalmos.