TRIM25

TRIM25
Dostępne konstrukcje WPB Wyszukiwanie ortologów: Lista kodów identyfikacyjnych PDB
Identyfikatory
	, EFP, RNF147, Z147, ZNF147, motyw trójdzielny zawierający 25
Identyfikatorów zewnętrznych
Numer WE
Lokalizacja genu ( człowiek ) Chr. Zespół Początek Koniec
Lokalizacja genu ( mysz ) Chr. Zespół Początek Koniec
Wzór ekspresji RNA Błagam Człowiek Mysz (ortolog) BioGPS
Ontologia genów Funkcja molekularna Komponent komórkowy Proces biologiczny Źródła: Amigo / QuickGO
ortologi Gatunek Człowiek Mysz Entrez Ensembl UniProt RefSeq (mRNA) RefSeq (białko) Lokalizacja (UCSC) PubMed search
Wikidane
Wyświetl/edytuj człowieka Wyświetl/edytuj mysz

Białko 25 zawierające motyw trójdzielny jest białkiem , które u ludzi jest kodowane przez gen TRIM25 .

Funkcjonować

Białko kodowane przez ten gen należy do rodziny motywów trójdzielnych (TRIM), która obejmuje ponad 70 TRIM. Białka TRIM działają przede wszystkim jako ligazy ubikwityny , które regulują wrodzoną odpowiedź na infekcję. TRIM25 lokalizuje się w cytoplazmie. Obecność potencjalnych domen wiążących DNA i dimeryzacyjno-transaktywujących sugeruje, że białko to może działać jako czynnik transkrypcyjny, podobnie jak kilku innych członków rodziny TRIM. Ekspresja genu jest regulowana w górę w odpowiedzi na estrogen i uważa się, że pośredniczy w działaniu estrogenu w raku piersi jako główny gen odpowiedzi.

Architektura domeny

TRIM25 ma N-końcową domenę RING, po której następuje domena B-box typu 1, domena B-box typu 2, domena z cewką cewkową (CCD) i C-końcowa domena SPRY. Domena RING koordynuje dwa atomy cynku i jest niezbędna do rekrutacji enzymów koniugujących ubikwitynę . Funkcja domen B-box jest nieznana. Domena CCD jest zaangażowana w multimeryzację i inne interakcje białko-białko. Domena SPRY jest wymagana do rekrutacji substratu. Przesunięcia chemiczne NMR dla szkieletu domeny PRYSPRY TRIM25 są przypisywane na podstawie eksperymentów potrójnego rezonansu z użyciem jednorodnie znakowanego izotopowo białka i drugorzędowej struktury domeny PRYSPRY domeny TRIM25 przewidywanej na podstawie przypisań NMR.

Funkcje TRIM25

TRIM25 odgrywa kluczową rolę w szlaku sygnałowym RIG-I . RIG-I to cytozolowy receptor rozpoznawania wzorców , który wyczuwa wirusowe RNA. Po rozpoznaniu RNA domena rekrutacyjna kaspazy (CARD) RIG-I przechodzi ubikwitynację połączoną z K (63) przez TRIM25. Domeny RING i SPRY TRIM25 pośredniczą w jego interakcji z RIG-I. Po produkcji IFN następuje następnie wewnątrzkomórkowy szlak sygnałowy z udziałem IRF3 .

Wirusowa ucieczka

Aby uniknąć produkcji IFN, niestrukturalne białko ( NS1 ) grypy będzie oddziaływać z domeną CCD TRIM25, blokując ubikwitynację RIG-I. Niektóre badania wykazały, że usunięcie domeny CCD TRIM25 zapobiega wiązaniu NS1. Bez tej wszechobecności nie będzie produkcji IFN.

Dalsza lektura

•    Horie K, Urano T, Ikeda K, Inoue S (czerwiec 2003). „Białko palca RING reagujące na estrogeny kontroluje wzrost raka piersi” . The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology . 85 (2–5): 101–4. doi : 10.1016/S0960-0760(03)00209-7 . PMID 12943693 . S2CID 22487508 .
•    Inoue S, Orimo A, Hosoi T, Kondo S, Toyoshima H, Kondo T, Ikegami A, Ouchi Y, Orimo H, Muramatsu M (grudzień 1993). „Klonowanie genomowego miejsca wiązania ujawnia gen reagujący na estrogen, który koduje białko palca RING” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 90 (23): 11117–21. doi : 10.1073/pnas.90.23.11117 . PMC47933 . _ PMID 8248217 .
•   Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (wrzesień 1996). „Normalizacja i odejmowanie: dwa podejścia ułatwiające odkrywanie genów” . Badania genomu . 6 (9): 791–806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548 .
•   Ikeda K, Inoue S, Orimo A, Sano M, Watanabe T, Tsutsumi K, Muramatsu M (lipiec 1997). „Wiele elementów regulatorowych i białek wiążących regionu flankującego 5' genu ludzkiego białka palca reagującego na estrogen (efp)” . Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 236 (3): 765–71. doi : 10.1006/bbrc.1997.7046 . PMID 9245730 .
•    Ikeda K, Orimo A, Higashi Y, Muramatsu M, Inoue S (kwiecień 2000). „Efp jako główny gen reagujący na estrogen w raku piersi u ludzi” . Listy FEBS . 472 (1): 9–13. doi : 10.1016/S0014-5793(00)01421-6 . PMID 10781795 . S2CID 10570937 .
•    Reymond A, Meroni G, Fantozzi A, Merla G, Cairo S, Luzi L, Riganelli D, Zanaria E, Messali S, Cainarca S, Guffanti A, Minucci S, Pelicci PG, Ballabio A (maj 2001). „Rodzina motywów trójdzielnych identyfikuje przedziały komórkowe” . Dziennik EMBO . 20 (9): 2140–51. doi : 10.1093/emboj/20.9.2140 . PMC 125245 . PMID 11331580 .
•    Urano T, Saito T, Tsukui T, Fujita M, Hosoi T, Muramatsu M, Ouchi Y, Inoue S (czerwiec 2002). „Efp celuje w 14-3-3 sigma do proteolizy i wspomaga wzrost guza piersi” . Natura . 417 (6891): 871–5. Bibcode : 2002Natur.417..871U . doi : 10.1038/natura00826 . PMID 12075357 . S2CID 4348545 .
•    Shimada N, Suzuki T, Inoue S, Kato K, Imatani A, Sekine H, Ohara S, Shimosegawa T, Sasano H (kwiecień 2004). „Ogólnoustrojowa dystrybucja białka palca reagującego na estrogen (Efp) w tkankach ludzkich”. Endokrynologia molekularna i komórkowa . 218 (1–2): 147–53. doi : 10.1016/j.mce.2003.12.008 . PMID 15130519 . S2CID 44761828 .
•    Rush J, Moritz A, Lee KA, Guo A, Goss VL, Spek EJ, Zhang H, Zha XM, Polakiewicz RD, Comb MJ (styczeń 2005). „Profilowanie powinowactwa immunologicznego fosforylacji tyrozyny w komórkach nowotworowych”. Biotechnologia przyrody . 23 (1): 94–101. doi : 10.1038/nbt1046 . PMID 15592455 . S2CID 7200157 .
•   Suzuki T, Urano T, Tsukui T, Horie-Inoue K, Moriya T, Ishida T, Muramatsu M, Ouchi Y, Sasano H, Inoue S (wrzesień 2005). „Białko palca reagujące na estrogeny jako nowy potencjalny biomarker raka piersi” . Kliniczne badania nad rakiem . 11 (17): 6148–54. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-05-0040 . PMID 16144914 .
•    Nakayama H, Sano T, Motegi A, Oyama T, Nakajima T (listopad 2005). „Zwiększenie ekspresji 14-3-3 sigma ze spadkiem ekspresji receptora estrogenowego alfa i reagującego na estrogen białka palca definiuje złośliwą progresję raka endometrium”. Patologia Międzynarodowy . 55 (11): 707–15. doi : 10.1111/j.1440-1827.2005.01900.x . PMID 16271083 . S2CID 7106422 .
•   Nakasato N, Ikeda K, Urano T, Horie-Inoue K, Takeda S, Inoue S (grudzień 2006). „Ligaza ubikwityny E3 Efp jest regulowana w górę przez interferony i sprzężona z ISG15”. Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 351 (2): 540–6. doi : 10.1016/j.bbrc.2006.10.061 . PMID 17069755 .
•   Nakajima A, Maruyama S, Bohgaki M, Miyajima N, Tsukiyama T, Sakuragi N, Hatakeyama S (maj 2007). „Zależna od liganda transkrypcja receptora estrogenowego alfa pośredniczy ligaza ubikwitynowa EFP” . Komunikaty dotyczące badań biochemicznych i biofizycznych . 357 (1): 245–51. doi : 10.1016/j.bbrc.2007.03.134 . hdl : 2115/24261 . PMID 17418098 .